Über d-, I- und r-Proteincystin. *)
Carl Xeuberg-ßerlin und Paul Mayer-Karlsbad.
(Aus dorn < hemisohon Laboratorium des Pathologischen Instituts der Universität Berlin:)
(Der Redaktion zugepanjen am is. April
Bei der Existenz zweier natürlicher isomeren Cystine schien uns eine genaue Kenntnis der Cystinsalze und der optischen Antipoden sowie der inaktiven Formen beider von Wichtigkeit. W’ir haben diesbezügliche Untersuchungen bisher nur mit dem leichter zugänglichen Proteincvstin aus-führen können und berichten darüber im folgenden.
Was zunächst die salzartigen Verbindungen des Cystins betrifft, so bieten dieselben auch ein analytisches Interesse, da sie vielfach zur Isolierung und Bestimmung des Cvstins dienern
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die noch immer in nicht völlig befriedigender W’eise möglich ist.
Die sorgfältigsten Untersuchungen über die Zusammensetzung von Cystinsalzen liegen von .1. Mauthner2) vor.
Bas Cystin gehört nun zu den Substanzen, die verschiedene Reihen von Salzen zu bilden vermögen. Abgesehen davon, daß Cystin als Aminosäure mit Säuren wie Basen in Reaktion tritt, sind von den Metallverbindungen theoretisch 3 Typen möglich.
1.	Normale Salze an der Carhoxylgruppo von der Form
(CH, • S — CH * NH, - COOM •
2.	Am id verbind ungen, entstanden durch Substitution eines Amidwasscrstolfs durch Metall oder einen Salzrest MX,
*) Vorgetragen in der Sitzung der Deutsch, ehern. Ges zu Berlin am 25. Mai 1U0H.
*,r Zeitschrift f. Biologie. Bd. XL1I, S. 176 (1901).