Isomerie der Polypeptide.
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gewöhnlichen Aminosäuren (Monoaminomonocarbonsäuren) und ohne Berücksichtigung von Tautomerie oder optischer Isomerie.
Anzahl der Dipeptide, die aus n gewöhnlichen untereinander verschiedenen Aminosäuren entstehen können,
|18] ;/(«—1)
Anzahl der Tripeptide |19|	n(n—1) (n—2)
Die allgemeine Formel für die Anzahl der a-Peptide, die aus n gewöhnlichen, untereinander verschiedenen Aminosäuren entstehen können, ist
z. B. die Zahl der Tetrapeptide, die aus 8 gewöhnlichen Amino-
8 ’
säuren entstehen können, beträgt /rt = 1680
(8 — 4) !
Proteine.
Daß in den Proteinen Amidbindungen Vorkommen, ist durch die Entstehung von Di- und Tripeptiden bei der partiellen Hydrolyse erwiesen, und manche Beobachtungen, wie die Biuretreaktion, das Verhalten gegen Fermente, die relative Beständigkeit gegen Säuren und Alkalien deuten weiter darauf hin, daß diese Peptidbindungen die Hauptrolle spielen.
Allerdings sind auch noch andere Möglichkeiten vorhanden, und ich habe schon vor 10 Jahren darauf hingewiesen,1) daß die Anwesenheit von Piperazinringen oder von Äther- bezw. Estergruppen, bedingt durch die Hydroxyle der Oxyaminosäuren, in manchen Proteinen nicht unwahrscheinlich sei. Dagegen halte ich Kohlenstoffbindung zwischen den verschiedenen Aminosäuren für höchst unwahrscheinlich; denn auch die Form der a-Ketosäuren :
^COOH CO------C • NH.
I	1
CH • NH, C
*) Ber. d. D. Chem. Ges., Bd. 3t), S. 607 (1906).