Isomerie der Polypeptide.
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Mein Assistent, Herr Dr. Max Bergmann, der sich an diesen Betrachtungen mit großem Eifer und Geschick beteiligte, hat die Rechnung auch hier ausgeführt und gefunden
für das Verhältnis 1 4 . . .	9264 Formen,
» »	>	2:3... 12360
Treten zu obigen beiden Pentapeptiden noch (n—5) gewöhnliche Aminosäuren, so gelten die Formeln
9264 • (m 5)!
10! und
12360 • (n + 5)!
[15]
[16]
10!
Alle oben angeführten Isomeriezahlen für die gemischten Formen aus Aminodicarbonsäuren und Diaminosäuren (also die Verte 5, 44, 558, 656, 9264, 123(50) sind empirisch ermittelt worden, und es hat sich bisher kein einfacher allgemeiner Ausdruck daraus ableiten lassen.
Von den Aminosäuren mit stickstoffhaltigem Ring ist das Prolin sowohl am Carboxyl wie* an der Iminogruppe zur Peptidbildung befähigt, und dasselbe darf man deshalb auch für das Oxyprolin annehmen. Beide sind also in bezug auf die Zahl
der isomeren Peptide den gewöhnlichen Aminosäuren gleich • zu setzen.
Bei dem Tryptophan und Histidin sind nur Peptide bekannt, die durch Verkettung des Carboxyls oder der Aminogruppe zustande kommen. Ob auch die im Ring befindlichen NH-Gruppen dazu befähigt sind, ist bisher nicht geprüft worden. Bei der geringen Basizität dieser Gruppen wird man wohl neue Methoden für den Aufbau derartiger Peptide suchen müssen. Aus demselben Grunde ist es mir recht zweifelhaft, daß in den Proteinen solche Bindungen vorhanden sein könnten.
Einen besonderen Fall bietet endlich das Cystin
COOH • CH • CH, • S-S CH,. CH • COOH
I	I
NH,	NH,