Emil Fischer, Isomerie der Polypeptide.
GH
Polypeptiden geschehen ist. Ob solche Formen tatsächlich bei den Proteinen vorhanden sind, läßt sich allerdings zurzeit schwer beurteilen. Über die Bindung der Aminodicarbonsäuren ist so gut wie gar nichts bekannt. Wir wissen nur, daß bei ihnen der Überschuß an Carboxyl in den Proteinen durch amidartig gebundenes Ammoniak oder auch durch eine entsprechende Menge Diaminosäure neutralisiert ist.
Etwas besser studiert sind die Diamitiosäuren. Schon vor 10 Jabren haben VA. H. Skraup und Ph. Hoernes1) gezeigt, daß beim Casein und Leim durch Behandlung mit salpetriger Säure der Lysinanteil zerstört wird, während die andern Aminosäuren, insbesondere auch das Arginin, erhalten bleiben.
Die Wirkung der salpetrigen Säure ist dann von D. D. van Slyke2) ausführlich untersucht und zu einem recht brauchbaren Verfahren für die Unterscheidung intakter Aminogruppen von andern stickstoffhaltigen Gruppen ausgebildet worden; denn unter gewissen Bedingungen wird nur die freie Aminogruppe in Stickstoff verwandelt, während der ringförmig gebundene (Piperidin und Piperazin, Imidazolring) oder der Stick-stofT der Guanidingruppe und der Peptidgruppe (mit Ausnahme des Glycyglycins3) unversehrt bleiben.
Es lag also nahe, aus den Beobachtungen von Skraup zu folgern, daß bei dem Lysin des Caseins und Glutins eine Aminogruppe frei sei. Ferner ist A. Kossel bei den Protaminen zu dem Schlüsse gelangt, daß die Guanidogruppe des Arginins nicht amidartig verkuppelt sei.
Es wäre aber verfrüht, diese Schlüsse zu verallgemeinern und die Möglichkeit einer andern Bindungsform für die Diamino-säuren ganz zu leugnen.
‘) Monatshefte der Chemie, Bd. 27, S. 631 und 653 (1906); Bd. 28, S. 447 (1907).
*) Ber. d. D. Chem. Ges., Bd. 43, S. 3170 (1910).
Vgl. E. Fischer und Kölker. Ann. d. Chem.. Bd. 340, S. 177
(1905).