Isomerie der Polypeptide.
57
Kürzlich haben E. Abderhalden und A. Fodor1) nach denselben Methoden ein 19-Peptid bereitet, das noch ein Leucin mehr als das vorstehende enthält.
Hier wird die Zahl der Isomeren 19!	16 * 17 * 18 19
15! - 4! “	1 2-3*4	= 3876-
Obige tormein lür die Zahl der Isomeren gelten nur unter der Voraussetzung, daß die Peptidbindung stets dem Schema —CO—NH— entspricht. Ich habe aber früher2) schon betont, daß man auch mit der tautomeren Form —C(OH)=N— rechnen muß. Einige Beobachtungen deuten darauf hin, daß beide Formen bei den einlachen Polypeptiden Vorkommen. Insbesondere hat auch das genauere Studium der Isomerie, die ich bei den Carbäthoxvlderivaten der Glycylglycinester oder den entsprechenden Doppelamiden beobachtete, durch Hm Leuchs zum gleichen Schluß geführt.3)
Das würde für jede Peptidbindung 2 Formen geben. Da bei n Aminosäuren die Zahl der Peptidbindungen n—1 ist, so wächst die Zahl der Formen um
Aus Formel 11 ] wird also
[11	n\ • 2(*~I)
Berücksichtigt man ferner noch die optische Isomerie, so ergibt sich, wenn die Zahl der asymmetrischen Kohlenstoffatome gleich k gesetzt wird
ß]	n! • 2{M !) . 2*
Da das praktische Interesse sich aber auf die in der Natur vorkommenden Aminosäuren beschränkt und diese bisher immer nur in einer optischen Form gefunden wurden, so wird der Ausdruck [5] selten in Betracht kommen.
Kombiniert man [4] mit [3], so ergibt sich
[6]	w!-_2:,:,>
___________ (t\ • b\
') Berichte d. D. Chem. Ges., Bd. 49, S. 561 (1916).
*) Ebenda, Bd. 39, S. 568 (1906).
#) II. Leuchs und W. Manasse, Berichte d. D. Chem. Ges., Bd. 40, S. 3235 (1907); ferner Leuchs und F. B. La Forge, Berichte d. D. Chen/ Ges., Bd. 41, S. 2586 (1908).