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DAS GLOBULIN DES BLUTSERUMS UND DES EIWEISSES.
Methode, die sie bei der Trennnung der Globuline anwandten, begegnet, so findet man in den Arbeiten von Pick (134 p. 351), Joachim (^89 p. 565) Freund & Joachim (49 p. 390; 50 p. 297) und Ide & Lemaire *) (88 p. 481) nicht nur genaue Angaben über die Trennungsmethode sondern auch weitergehende Zergliederung der Ei-weisskürper des Serums. Wie zu erwarten war, geben Freund & Joachim (49 p. 434, 439) die Existenz 1) des wasserunlöslichen Euglobulins, Para-Euglobulins 2) des wasserlöslichen Euglobulins, 3) des wasserlösliches Pseudoglobulins, Para-Pseudoglobulins, 4) des wasserlöslichen Pseudoglobulins. 5) des Fibrinoglobulins, 5) des nur in Natriumcarbonatlösung löslichen Globulins, welches einen Nucleokürper abspalten liess, daher Nucleoglobulin genannt wurde, zu.
Porges & Spiro (139 p. 279) fanden ihrerseits, dass das Globulin des Blutserums sich durch fractionnirte Aussalzung mit Ammoniumsulfat in drei Fractionen zerlegen lässt, deren Fällungsgrenzen 28—36, 33—42, 40—46 sind.
Ausserdem nehmen einige Antoren neben mehreren Globulinen die Existenz zweier Albumine an, welche Panormow (127, d. 4 Mai) Albumin — den Teil des Vogeleiweisses, der unter der Einwirkung von Salzen krystallisirt—und Albuminin—den in Lösung bleibenden Teil (127 p. 1,2), nennt, während Ide & Lemaire zwei Gruppen von Albuminen annehmen: 1) die Albumine-A sind löslich in Wasser, aber fällbar durch Ammoniumsulfat zwischen 26—44% oder Magnesiumsulfat zwischen 50—80% von entsprechend saturirten Lösungen und 2) die Albumine-B sind ebenfalts löslich in Wasser und fällbar zwischen 54 und 72% durch saturirte Ammoniumsulfatlösung *).
Oppenheimer (125 p. 201) hat in ähnlicher Weise, wie man aus den Globulinen des Blutserums durch Ammoniumsulfat mehrere Fractionen abgeschieden hat, auch das Albumin in 2 Fractionen zerlegt. Die eine fällt bei 66%, die andere von ca 82% bis Yollsättigung aus. Trotzdem glaubt Oppenheimer noch an die Einheitlichkeit des Serumalbumins und neigt der Ansicht zu, dass man nicht ohne weiteres alle Fractionen der Albuminsulfatfällung als chemische Individuen ansehen dürfe. Hougardy (86 p. 229) gelangt zu demselben Schlüsse *) wie Oppenheimer.
Oppenheimer’s und Hougardy’s Schlüsse finden ihre Bestätigung in dem veränderlichen Verhalten eines und desselben Salzes sowTolil Globulinlösungen verschiedener Concentration als auch Globulinen verschiedener Arten von Serum gegenüber. Eingehende Versuche über die Aussalzung mit Kaliumacetat hat Wallerstein (173 p. 14) ausgeführt und gezeigt, dass mit zunehmender Verdünnung die Werte für das fällbare Globulin ein w'enig abnehmen, dass aber in demselben Serum trotz stark wechselnden Wassergehalts stets ungefähr derselbe Bruchteil des Gesammglobulins aussalzbar ist. Er fand, dass in Pferdeblutserum 28,5% des Eiweisses durch Kaliumacetat fällbar waren, in dem des Schweines 44,5%, in dem des Hundes 79%, in dem des Kaninchens 52 bis 59%, in dem des Menschen 38% etc.
Wie wir bereits gezeigt (122 p. 436) und noch in der Folge zeigen werden (Kap. X), lassen sich alle diese Misverständnisse leicht durch das Verhalten der Salze gegen die verschiedenen concentrirten Lösungen der verschiedenartigsten Globulinverbindungen erklären.
2. Vollständige Fällung durch 2 Salze. Überdies erweist es sich noch, dass auch diejenigen Salze, wrelche einzeln nur das Globulin fällen, bei gleichzeitiger Einwirkung auch das Albumin ausscheiden. Zum Unterschied von der Sätti-
*) „Le Sulfate ammonique ne fait donc appa-	ne se comporte comme une substance unique et
raîfre aucune hétérogénéité dans l’albumine du	non comme un mélange“ (86 p. 238).
serum du boeuf. Vis-à-vis de ce réactif, l’albumi-