﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
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Alkalialbuminat auf die in jener Zeit gebräuchliche Weise dar, nämlich durch 'S er-miscliung von Eiweiss mit Aetzkali, wobei eine geléeartige Masse entstand. Das anscheinlich mit Wasser verdünnte Eiweiss bildete bei Gegenwart eines Alkali beim Erwärmen eine Gallerte. Im allgemeinen aber zerfloss die Gallerte beim Erwärmen, gestand beim Abkühlen wieder und erinnerte an Leimgallerte, wurde aber im Gegensatz zu dieser von Schwefel-, Salpeter und Essigsäure gefällt (ib. p. 296). Frische Gallerte, in kleinen Stückchen auf Glas gelegt, trocknete bald zu einer durchsichtigen Masse aus, die ihr Alkali leicht sowohl kaltem Wasser als auch Alkohol soweit abgab, dass sie nicht mehr auf Chlorplatin reagirte (wobei aber das Aussehen derselben im ganzen sich gleich blieb). Nach der Einwirkung von Alkohol quelle das Präparat bei der Behandlung mit Wasser stark auf, wobei das abgegossene Wasser alkalisch reagire. Lieberkühn wechselte das Wasser, bis diese Reaction verloren ging. Die Gallerte quoll stark auf, wobei sie durchsichtig blieb; dennoch ging ein Teil des Proteins mit den Waschwässern ab; diese reagirten neutral (70 p. 207). Die gequollenen Alkalialbuminatstücke waren geschmacklos. Um Kalium-albuminat vom Alkaliüberschuss zu befreien, empfiehlt auch Lieberkühn das in der Kälte bereitete stückweise in einem Becher auszuwaschen, in welchem das Wasser gewechselt wird (ib. p. 208) bis neutrale Reaction des Coagulums sich zeigt. Die ausgewaschenen durchsichtigen Alkalialbuminatstücke, die ihre Form behalten haben, lösen sich sowohl in kaltem als auch in heissem Wasser (ib. p. 301) auf. wobei die Lösung ebenfalls neutral reagirt (ib. p. 304). Säuren, auch Alkohol, sowie ein Aether-Alkoholgemenge fällen eine Alkalialbuminatlösung, während Aether allein eine solche nicht verändere. Metallsalze und Tannin bewirken starke Fällungen.
Säuren erzeugen sogar in sehr bedeutender Verdünnung Fällungen; so bewirke eine Lösung von 1 Tropfen Essigsäure in 1 Unze Wasser, in ganz geringer Menge zugegeben, die Bildung eines Niederschlags, der in einem ganz unbedeutenden Ueber schuss dieser Essigsäurelösung löslich sei (70p. 301). Alkalialbuminat sei in siedendem Alkohol löslich, doch nicht in absolutem,—in solchem finde Auflösung nicht statt (ib. p. 303). Nach dem Trocknen lösten sich die Albuminatstücke in Wasser nicht einmal beim Kochen, was Lieberkühn dem Einfluss der atmosphärischen Luft zuschreibt (ib. p. 306).
Im weiteren erhielt Lieberkühn geléeartige Massen beim Erwärmen von Eiweiss mit einigen Tropfen Ammoniakflüssigkeit bis zur Siedhitze. Aus den Stückchen wurde das Ammoniak ebenfalls durch Auswaschen mit Wasser entfernt. Nach dem Trocknen an der Luft quollen die Stückchen wieder auf und lösten sich in kochendem Wasser; solche, welche sich getrübt hatten, lösten sich aber schwer (ib. p. 310). Im ganzen zeigt die Ammoniumverbindung dasselbe Verhalten wie die Kaliverbindung, die Löslichkeit in Alkohol ausgenommen. Uebrigens löse sich weder die reine Ammoniumverbindung noch die mit etwas Kali bereitete, noch auch die Kaliumverbindung in Alkohol (ib. p. 312). Das Natronalbumiuat zeige ganz dasselbe Verhalten wie das Ivalialbuminat (ib. p. 312). Endlich findet Lieberkühn (ib. p. 292), dass das sog. „lösliche Albumin“ zum Unterschied vom Alkalialbuminat von Essigsäure nicht gefällt werde Qb. p. 292).
Um diese Zeit fand die Lehre fast in allen Lehrbüchern Aufnahme, dass das Protein in den natürlich vorkommenden Flüssigkeiten sich in Verbindung mit Alkalien befindet, infolgedessen es in Lösung bleibt. Lehmann (67 p. 341), der diese Ansicht besonders eifrig verfocht, erklärte zugleich, dass es ziemlich schwer sei die Menge des mit dem Protein der natürlich vorkommenden Flüssigkeiten verbundenen Alkali zu bestimmen; dabei hätten ihm jedoch an Hühnereiweiss angestellte Beobachtungen gezeigt, dass die mit dem Albumin unmittelbar verbundene Quantität