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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
desselben 1,58 auf 100 Teile des asclienfreien Proteins !) betrug. Liese Verbindung sei in Wasser löslich, bilde beim Erwärmen eine geléeartige Masse, nicht aber einen flockenartigen Niederschlag, wie das bei gewöhnlichem Eiweiss der Fall ist; sei aber die Lösung nicht sehr concentrirt, so werde beim Erwärmen nur Opales-cenz oder milchiges Aussehen beobachtet. In diesem Falle trete die alkalische Reaction schärfer hervor, was Lehmann dahin erklärt, dass ein Teil des Alkali sich vom Natronalbuminat abspaltet.
Bei der Neutralisation der Albuminnatronlösung mit Essigsäure oder irgend einer andern organischen Säure scheide sich beim Erwärmen reines Eiweiss (Protein) aus; ein Niederschlag werde auch erhalten, wenn dieselbe neutralisirte Album:-natlüsung stark mit Wasser (20 Vol.) verdünnt wird; die Flüssigkeit trübe sich nämlich, und der grössere Teil des Proteins scheide sich aus der Lösung alkali-und salzfrei aus3). Lehmann erklärt diese Erscheinung folgendermaassen: das vom Alkali befreite Protein wird durch die Salze gelöst erhalten, die bei der Verdünnung ihr Lösungsvermögen einbüssen, so dass das Protein ausfällt3); Zersetzung des Alkalialbuminats finde auch unter der Einwirkung von Alkohol auf dessen Lösung statt, wobei ein salz- und aschenfreier Niederschlag erhalten werde, der in Wasser fast unlöslich sei, sich aber leicht in Salzen löse!
Unter der Einwirkung von Alkalien auf die proteinhaltigen Flüssigkeiten entständen beim Erwärmen geléeartige, in Wasser leicht lösliche Massen, in denen Lehmann auf 100 Teile salzfreien Proteins 4,69 T. Kali oder 3,14 Natron (67 p. 341) fand. Mit Wasser verdünnte Flüssigkeiten verlören bei Gegenwart von Alkalien die Fähigkeit auszufallen, wobei der in denselben durch Säuren bewirkte Niederschlag schon in Gestalt von geronnenem Eiweiss erscheine (ib.). In der Folge fand Lehmann, dass das Protein mit dem Natron im Hühnereiweiss unmittelbar verbunden sei, wobei auf 100 T. des trocknen aschenfreien Proteins 1,58 T. Natron kommen (68 p. 313). Dabei findet Lehmann, dass auch das Casein sich mit den Alkalien und Erdalkalien verbindet und zwar so. dass es mit kleinen Mengen eines Erdalkali lösliche Verbindungen, mit grossen—Niederschläge giebt. Dieses Verhalten zu den Erdalkalien erklärt, nach Lehmann, die Fällung der Milch bei Gegenwart von Chlorcalcium. Magnesium- und Calciumsulfat (ib. p. 348).
Die Verbindungen von Protein mit Alkalien nennt Lehmann im allgemeinen „Alkalialbuminate“. Wie das Casein so bilden auch diese Verbindungen Häute und werden wie die Milch beim Kochen durch Natriumsulfat, Kochsalz, Salmiak oder deren concentrirte Lösungen gefällt (67 p. 342). Fast dieselben Thatsachen finden wir auch in Lehmann’s Lehrbuche vom J. 1853 (68 p. 312).
Zu unserem lebhaftesten Bedauern giebt Lehmann keine genaueren Beschreibungen der Darstellungsmethode seines Alkalialbuminats; insbesondere erwähnt er
f) „Das Eiweiss rindet sich in den normalen thierischen Flüssigkeiten gewöhnlich nicht i s o-1 i r t in Lösung, sondern in Verbindung mit ein wenig Alkali, dessen Menge sich wegen der ausserdem dem Albumin beigemengten Salze nicht genau bestimmen lässt; nach einigen am Hühnereiweiss angestellten Untersuchungen fand ich die Menge des unmittelbar mit Albumin verbundenen Natrons = 1.58 Th. auf 100 Th, salzfrei berechneten Albumins“ (67 p. 340—1).
s) „Sättigt man aber die Lösung solchen Albuminnatrons mit etwas Essigsäure oder einer andern organischen Säure, so gerinnt es gleich rei-
nem Eiweiss beim Erhitzen in leicht riltrirbaren Flocken. Wird eine so neutralisirte EiweissD-sung stark mit Wasser verdünnt (etwa mit der 20-fachen Menge), so trübt sich die Flüssigkeit und ein grosser Theil des Albumins schlägt sich aus der Lösung salzarm und alkalifrei nieder“ (67 p. 341).
3) „Die Erklärung der letzten Erscheinung ist die: das vom Alkali durch die Essigsäure befreite Albumin wird durch die Salze gelöst erhalten, durch starke Verdünnung verlieren diese aber ihre Lösungskraft und das Albumin scheidet sich allmählig aus“ (67 p. 341).