﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
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nicht, ob er den Alkaliüberschuss aus der Alkaliverbindung des Proteins entfernte oder nicht. In dieser Beziehung müssen die Zalilengrössen Lieberkiihn’s, der, unstreitig unter dem Einflüsse der soeben erwähnten Arbeit Lehmann’s, ebenfalls quantitative Bestimmungen der Beziehungen zwischen dem Protein und dem Alkali ausführte, den Vorzug. Man muss gestehen, dass Lieberkiihn’s Bestimmungen mehr Vertrauen einflössen oder, richtiger, deshalb grössere Beständigkeit zeigen, weil durch Auswaschen mit Wasser der Alkaliüberschuss entfernt worden war. Lieberkühn fand in 100 Teilen der Verbindung 5,44 Kali (71 p. 128) und 4,44 Baryt (ib. p. 124).
Wie früher bereitete Lieberkühn auch im J. 1852 (71 p. 117) ein Kali alb u-minat aus zweifach verdünntem, filtrirtem, und dann bis zur früheren Consistenz abgedampftem Eiweiss. Je concentrirter die Proteinlösung war, eine desto festere gallertartige Masse wurde erhalten. Nach dem Waschen des Albuminats bis zur neutralen Reaction losten sich die in Wasser oder Alkohol eingetragenen farblosen Stücke beim Erwärmen: einem längeren Einflüsse der atmosphärischen Luft ausgesetzt, büssten dieselben ihre Löslichkeit ein. Beim Waschen gehe nicht nur das Kali sondern auch das Kochsalz ab (ib. p. 18).
Indem Lieberkühn die Fällbarkeit durch das Aether-Alkoholgemenge für etwas dem Alkalialbuminat und dem Casein der frischen Milch, oder, wie es der Autor nennt, dem Caseimalkali. zum Unterschied von dem gefällten, gewöhnlichen Casern (ib. p. 803), Gemeinsames hält, findet er eine Analogie auch in den durch Neutralisation der erwähnten Flüssigkeiten mit Milch-, Phosphor- oder Essigsäure erhaltenen Niederschlägen. Sowohl das gefällte Casein als auch das gefällte Albumin seien in einem unbedeutenden Säureüberschuss löslich *). Durch diesen Process erhalte das Protein sein früheres Aussehen wieder, und Lieberkühn nennt es schon „Albumin“ (ib. p. 129). Die Zersetzung des Alkalialbumins durch Phosphor- oder Essigsäure habe auch in der alkoholischen Lösung der Alkaliverbindung statt, wobei der augeschiedene Niederschlag weder Alkali noch Salze enthalte (ib. p. 119).
Eine Kalialbuminatlösung werde auch durch Kochen gefällt, wenn Chlorcalcium oder Chlorbaryum in dieselbe eingetragen ist (ib. p. 302). Das Aether-Alkoholgemenge fälle sowohl das Alkalialbuminat als auch das Casein aus (ib. p. 303). Lieberkühn findet keinen Unterschied in den Eigenschaften des Alkalialbuminats und des Caseins in der frischen Milch, und ebenso wenig zwischen den genannten Körpern und der Linsensubstanz einerseits und dem Serumalbuminat—Natronalbu-minat—andererseits (ib. p. 303-8).
Das über Lehmann’s und Lieberkiihn’s Arbeiten Dargelegte zeigt zur Genüge die hervorragende Bedeutung dieser Autoren für die Geschichte der beschriebenen Verbindung.
Auf die Bildung des Alkalialbuminats bezügliche Reaction e n. Aus dem Blutserum durch Verdünnung mit Wasser (1 :9 T. Wasser) und durch Neutralisation mit Essigsäure ausgeschiedes Globulin (W 48—60 p. 108) versetzte Panum mit Natron und erwärmte das Gemenge ein wenig, „dabei ging die der Alkalimenge entsprechende Quantität des Albumins in Natronalbumin at über“, und Essigsäure schied in dem erhaltenen Gemenge aufs neue einen Niederschlag aus.
Dieses Verhalten des Gemenges zu Essigsäure war es, welches Panum zu dem höchst voreiligen Schlüsse leitete, dass die Fällung eines aus einem Alkali und einer
') »......giebt also, durch Milchsäure, Phos-	dessen in einem sehr geringen Ueberschuss dot
phorsäure neutralisât, eine Fällung von coagu-	Säure wieder auflöst“ (71 p. 129).
lirtem Casein oder Albumin, welches sich in-