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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
Alle „Albuminkörper“, die gelösten sowohl als die ungelösten, würden, Hop-pe-Seyler’s Worten nach, durch Aetzalkalien um so schneller verändert, je con-centrirter die Alkalilösungen sind und je höher die Temperatur ist, wobei sich vor allem Körper bilden, die unter einander und dem Casein der Milch (51 p. 188) ähnlich sind, d. ln Alb u minate oder Proteine vorstellen, da der Autor zwischen dem LieberkülnTschen Alkalialbumin at und dem Mulder'schen Protein keinen Unterschied sieht. Diese Identificirung ist ein neuer Beweis für die oberflächliche Behandlung, welche der uns interessirende Körper seitens Hoppe-Seyler erfuhr. Von der Benennung „Protein“ musste nach beinahe 20 Jahren wenn nicht Hoppe-Seyler selbst, so doch sein Laboratorium in der Person von Weyl (s. weiter unten) abstehen. Nichtsdestoweniger wurde der Ausdruck „Protein“ bis auf die letzte Zeit in den Lehrbüchern und Schriften verschiedener Autoren neben dem Ausdruck „Albuminat“ gebraucht. Zur Beschreibung der Darstellungsweise des Al-kalialbuminats nach Lieberkühn’s Methode übergehend (p. n. 72), macht Hoppe-Seyler die Bemerkung, dass die mit Wasser gewaschenen Alkalialbuminatstücke nur „scheinbar“ eine neutrale Verbindung vorstellen 2). Offenbar war es ihm nicht gelungen ein neutral reagirendes Alkalialbumin zu erhalten.
Nach der Auflösung des Alkalialbumins in Wasser oder Alkohol und dem Zusatz von Essigsäure zu diesen Lösungen scheidet sich, Hoppe-Sey-ler’s Worten nach, ein Albuminat (!) in Flocken, Fasern, Gerinnseln und Häuten aus 3). Als wäre dies noch nicht genug, scheint er dasselbe noch durch ein anderes Beispiel bestätigen zu wollen, indem er den Begriff „Albuminat“ demjenigen von gerade durch Säuren ausgeschiedenem Caseïn gleichstellt. Um das „Albuminat“ möglichst rasch darzustellen, rät Hoppe-Seyler die Milch mit Aether und Natronlauge zu schütteln, die untere Schicht der abgestandenen Flüssigkeit mit Essigsäure zu fällen und den Niederschlag mit Wasser auszuwaschen 4). Somit führte Hoppe-Seyler an dem Worte „Alkalialbuminat“ mechanisch dasselbe aus, was die Essigsäure an der Substanz chemisch bewirkt, nämlich entzog demselben das Alkali! Schon einmal hatte dieser Forscher die historischen und chemischen Gesetze übertreten, indem er Mulder’s Protein mit einem Alkalialbuminat identificirte, ohne in den Sinn der Wirkung des Alkali in Mulder’s und in Lieberkühn’s Versuchen tiefer einzudringen; im vorliegenden Fall liess er sich aber geradezu einen Unsinn zu schulden kommen lassen, da ja ein Natriumnitrat oder Kaliumsulfat, dem das Alkali entzogen worden ist, aufhört ein Nitrat oder ein Sulfat zu sein! Natürlich darf der Ausdruck „Albuminat“ gleich dem Ausdruck „Sulfat“ u. s. w. gebraucht werden, aber nur in dem allgemein gebräuchlichen Sinne des Wortes, d. h. als Verbindung des Albumins mit einer Base.
Hoppe-Seyler’s Beispiel fand Nachahmer, die es hier nicht nötig ist zu nennen. Doch genügte späteren Autoren auch obiges nicht. Mörner und Hammarsten (36 p.
*) „Dass aber die durch Einwirkung des Aetz-kali auf verschiedene Albuminstoffe erhaltenen Albuminate oder Proteine (denn einen Unterschied zwischen dem Mulder’schen Protein und dem von Lieberkühn besonders geschilderten Albuminat finde ich nicht)...“ (51p. 188).
*) „ .... so ist diese Darstellung mit enormem Yerluste an Substanz verbunden, bietet aber den Vortheil, dass man eine scheinbar neutrale Alkaliverbindung des Albuminats erhält“ (ib, p. 189).
3) „Durch vorsichtigen Zusatz von Essigsäure kann nun aus der wässrigen oder alkoholischen Lösung des Alkalialbuminats das Al-
buminat in Flocken, welche zu elastischen Klumpen, Fasern und Häuten zusammenbacken, abgeschieden werden“ (ib. p. 189).
4) „Am Einfachsten erhält man ein Alb u-m i n a t durch Schütteln der Milch mit Natronlauge und Aether, Abheben der. klaren alkalischen unteren Flüssigkeitsschicht, Fällung derselben mit Essigsäure und Auswaschen mit Wasser (ib. p, 189—90). Das durch Neutralismen der alkalischen Lösung abgeschiedene Albuminat oder Caseïn löst sich leicht in überschüssiger Essigsäure“ (ib. p. 191).