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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
gethan hatte, in dem obenerwähnten „fällbaren“ Protein natürlich sein Pseudofibrin *) erkannte (ib. p. 900). Demgemäss muss Briicke’s kategorische Erklärung, dass das Protein unter dem Einflüsse von Alkalien und Erdalkalien in einen in Salzen unlöslichen Zustand 2) übergeht, auf den Fall bezogen werden, wenn das Alkalialbuminat neutralisirt und dann längere Zeit mit Wasser ausgewaschen, oder nur dieser letzteren Operation, d. h. längerem Auswaschen mit Wasser, unterworfen wird. In beiden Fällen werden schwerlösliche, jedoch alkalifreie Präparate erhalten, welche auch in dieser Beziehung ein mit dem Globulin identisches Verhalten zeigen, da auch dieses ohne vorherige Einwirkung eines Alkali unter denselben Bedingungen in einen in Salzen unlöslichen Zustand übergeht (A»A? 48—60 p. 102). Endlich findet das Gesagte auch von einer anderen Seite her eine Bestätigung. Brücke fand 3), dass auch in Alkalialbuminat verwandeltes Seroglobin unter denselben Bedingungen dasselbe Product lieferte (10 p. 887).
Um Alkalialbuminat aus Seroglobin darzustellen, trägt Brücke in suspendirtes Globulin enthaltendes Wasser mit einem Stäbchen schwache Alkalilösung—Kali oder Ammoniak—solange ein, bis das Globulin sich aufgelöst hat. Bei anderen Versuchen schritt Brücke in umgekehrter Reihenfolge vor, nämlich trug in eine schwache Lösung der genannten Alkalien Globulin in Substanz, soviel sich davon auflöste, ein. Nach dem Abfiltriren reagirten die Flüssigkeiten alkalisch. Doch Hessen sich auch diese Lösungen leicht in geléeartige Massen überführen, zu welchem Zwecke man nur concentrirte Alkalien zuzusetzen brauchte. Dabei bemerkte Brücke, dass die Consistenz der geléeartigen Massen von der Globulinmenge abhänge: je mehr davon vorhanden ist, desto fester sei die Masse. Auch bei dem Auswaschen dieser Gallerte werde Pseudofibrin erhalten (ib. p. 885). Ausser dem Gesagten finden wir bei Brücke bestimmte Schlüsse über die Löslichkeit des Alkalialbuminats in Wasser bei Zimmertemperatur. Im Gegensatz zu der Ansicht früherer Autoren, dass das Alkalialbuminat in kaltem Wasser schwer löslich sei, behauptet Brücke dass die Alka-lialbuminatstücke, wenn das Wasser keine Kohlensäure enthält, in geschlossen Gelassen durchsichtig bleiben und sich allmälig auflösen, während im entgegengesetzen Falle, d. h. wenn das Wasser oder die es umgebende Atmosphäre Kohlensäure enthält, ein weisslicher ungelöster Rückstand zurückbleibe, und zwar ein um so grösserer, je grösser der Kohlensäuregehalt war (ib. p. 902).
Auch Heynsius (43 p. 12) löste nach Lieberkühn bereitetes Alkalialbuminat in destillirtem Wasser bei 45° ohne Rückstand auf. Zugleich finden wir bei Heynsius Thatsachen, die auch zu Gunsten der Lehre zeugen, dass das Protein der natürlich vorkommenden Flüssigkeiten sich in Gestalt von Alkalialbuminaten befindet, die mit den künstlichen die Fähigkeit, gefällt zu werden, gemeinsam haben wie z. B. das Seroglobin. Heynsius behandelte eine Alkalialbuminatlösung nach der Verdünnung mit dem 10-fachen Vol. Wasser mit einem Kohlensäurestrom oder sättigte sie direkt mit Kochsalz (ib. p. 12). In beiden Fällen wurden Niederschläge
*) „Das Pseudofibrin ist eben fällbares Eiweiss, gefällt in so compactem Zustande, dass es sich in Essigsäure oder sehr verdünnter Chlorwasser-stoffsäure nicht löst, sondern zu einer glashellen Gallerte anquillt“ (10 p. 900).
") Wir wollen hier nicht Platner’s (103 p. 417) Arbeit erwähnen, der zu derselben Zeit Präparate aus Eiweiss erhielt, indem er auf dasselbe mit Alkalien einwirkte. Diese Präparate besitzen den Charakter von Zersetzungsprodukten der Pro-teïnsubstanzen. Es ist interessant, dass Plater zur
Bereitung der Alkaliverbindung getrocknetes Eiweiss benutzte.
3) „.....denn wenn man mehr Kali zusetzt,
so wirkt dieses nach und nach auf das Paraglobulin ein und bildet Albuminat und somit fällbares Eiweiss“; (10p.887) und weiter: „Wenn man festes Ivalialbuminat, gleichviel ob dasselbe aus Hühnereiweiss oder aus Paraglobulin bereitet ist. so wird es von derselben zersetzt und Pseudofibrin gebildet“ (10 p. 900).