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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
und Natronsalzen der Milchsäure, Buttersäure, Baldriansäure, Ameisensäure und Essigsäure, welche Salze schwachalkalisch reagiren, gefällt werde, wobei die Am-moniumsalze bis 0,25% Ammonium und die Natronsalze—2.8% Natron enthielten (16 p. 509).
Im Jahre 1876 unterwarf Heynsius das Verhalten der Alkalien zu dem Protein im Alkalialbuminat einer neuen Prüfung und führte unter dem Einfluss von ihm beobachteter Tatsachen einige Aenderungen in die Lehre von der Wirkung der Alkalien auf die Proteine ein. Schon im Jahre 1874 hatte Heynsius erklärt (44 p. 542), dass die Niederschläge aus den Alkalialbuminaten ihrer Löslichkeit in Salzen nach von der Alkalimenge, die mit dem Protein wenn nicht in Wechselwirkung, so doch in Berührung kommt, abhängen, infolgedessen er schon damals das Verhandensein mehrerer Albuminate annahm. In einer vorläufigen Mitteilung vom Jahre 1875 (45 p. 625) sprach der Autor sich bestimmter über die Existenz mehrerer Albuminate aus, die sich durch die Energie ihrer Wirkung und die Concentration ihrer alkalischen Lösungen, durch die Dauer der Wirkung einer alkalischen Lösung und die Temperatur, bei welcher das Alkali seine Wirkung entfaltet, von einander unterscheiden. Als Kriterium erscheint in den genannten Fällen die Unlöslichkeit des Neutralisationsniederschlags aus einem in Neutralsalzen aufgelösten Alkalialbuminat. Im Jahre 1876 führte Heynsius (46 p. 569) umständlichere Angaben über die obenerwähnten Beziehungen des Proteins zu den Alkalien an, indem er von dem, Heynsius' Ansicht nach, von den meisten Autoren anerkannten Satze ausging, dass das Alkalialbuminat, welches nach Lieberkühn's Methode und auch im Einklang mit Lehmann's Schlüssen (p.n. 74) bei längerer oder auch kürzerer Einwirkung schwacher Alkalien, jedoch bei 40°, bereitet worden war, in Neutralsalzen unlösliche Niederschläge oder, wie Heynsius es nennt, eine „coagulirte Modification“ des Proteins ausseheide. Diese Ansicht hatte Heynsius (44 p. 542) früher auch geteilt; jetzt aber, bei aufmerksamerem Verhalten dieser Frage gegenüber, fand er, dass nicht nur dialysirtes Eiweiss und Blutserum, die Heynsius für Alkalialbuminate ansah, sondern auch wenig Alkali enthaltende Alkalialbuminate nach vorherigem Kochen Alkalialbuminatlösungen bilden, deren Neutralisationsniederschläge in Neutralsalzen löslich sind % Indem Heynsius vier Löslichkeitsstufen unterscheidet nämlich: 1) Löslichkeit in verdünnten Lösungen von Neutralsalzen, 2) in Neutralsalzlösungen mittlerer Concentration. 3) in verdünnten Alkalien und Säuren und endlich 4) in starken Alkalien und Säuren, findet er. dass das Protein von dialysirtem Serum mit wachsendem Alkaligehalt Neutralisationsniederschläge aller erwähnter Löslichkeitsstufen nicht nur bei Zimmertemperatur sondern auch beim Erhitzen der Lösungen bis zum Sieden ausseheide, wobei die Löslichkeit der Niederschläge mit der Alkalizunahme allmälig abnehme (46 p. 571).
Unter anderem wandte Heynsius seine Aufmerksamkeit auch der Löslichkeit des Proteins bei Gegenwart von Neutralsalzen zu, wras einerseits die früheren Beobachtungen über die Fällbarkeit des Alkalialbuminats durch Salze bestätigt, andererseits darauf hinweist, dass bei Gegenwart von Salzen zur Auflösung des Proteins es grösserer Alkalimengen bedürfe; so fand Heynsius, dass 16% Kochsalz beinahe 80-mal mehr Alkali zur Auflösung einer und derselben Proteinmenge erfordern. Fällung mit schwachen Säuren, sogar mit Kohlensäure erzeuge in solchen
wEs stellte sich nun heraus, dass bei Ge- mins in verdünnten Salzsolutionen aufzuheben“ genwart kleiner Mengen Alkali sogar Siedehitze (46 p. 569). nicht im Stande sei, die Löslichkeit des Albu-