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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
tionsniederschlags festgestellt worden. Ein Niederschlag konnte sich bilden oder nicht; er konnte infolge der äusserst grossen Veränderlichkeit des Globulins den Salz-Alkali- und Säurelösungen gegenüber eine verschiedene Löslichkeit besitzen. Freilich hat es auch Beispiele, obgleich verhältnissmässig seltene, eines richtigeren Verhaltens zu der Sache gegeben. So nahm z. B. Nencki an, dass alle Proteïnkürper mit verdünnten Alkalilösungen Alkalialbuminate bilden *).
Das Gesagte zeugt hinlänglich dafür, dass wir factisch keinen Grund haben, die Gegenwart einer Alkaliverbindung in einer prote'inhaltigen Flüssigkeit, besonders wenn diese eine genügend starke alkalische Reaction besitzt, abzuleugnen. Von diesem Standpunkte aus bieten Hammarsten’s Beobachtungen, die ein volles Recht haben in die Zahl der Tatsachen zur Lehre von den Alkaliverbindungen des Globulins aufgenommen zu werden, ein gewisses Interesse. Hammarsten (39 p. 460) dialysirte eine salzalkalische Fibrinogenlösung, die 0,003%—0,006% Aetznatron enthielt, in Kühne’s röhrenförmigem Dialysor (XkV 75—-80 p. 246) gegen eine alkalische Flüssigkeit, welche denselben Procentgehalt an Aetznatron enthielt. Nach 4—-6-maligem V echsein der äusseren Flüssigkeit waren die Salze geschwunden, und hatte das Fibrinogen nach 72-stündiger Dialyse die Fähigkeit eingebüsst, in der Wärme sogar beim Kochen zu gerinnen (39 p. 463, 466). Man erhält zuerst bei 56°—58° ein Coagulum, welches jedoch bei der Steigerung der Temperatur sich wieder auflöst, was Hammarsten sehr befremdlich schien. Doch erklärt sich ein solches Verhalten leicht schon durch historische Thatsachen: wo nämlich ein Mangel entweder an Protein oder an Alkali statthat, dort befördert Temperaturerhöhung die Bildung eines geléeartigen Alkalialbuminats. Somit haben wir in Hammarsten’s Fall typische Bildung eines Alkalialbuminats, welches sich bei der Temperaturerhöhung auflöste, obgleich nach dem Kochen und nach der Neutralisation ein unlöslicher Niederschlag erhalten wurde, während die nicht in der Siedhitze erhaltene Lösung Neutralisationsniederschläge ausschied, die auch in Kochsalz löslich waren (ib. p. 466); doch verlor auch der nach dem Kochen durch Kohlensäure erzeugte Niederschlag die Fähigkeit, sich in Kochsalz aufzulösen, nicht sogleich, sondern erst nach einiger Zeit (ib. p. 467). Wäre in Hammarsten’s Falle mehr Protein oder Alkali zugegen gewesen, so würde auf diesem Wege ein gallertartiges Alkalialbuminat auch bei gewöhnlicher Temperatur entstanden sein. Gewissheit von der Richtigkeit unserer Ansicht erlangen wir auch noch durch Rollett’s Beobachtungen. Dieser Forscher folgte aber dem Beispiele von Johnson (s. Kap. XIII), der geléeartige Massen aus. einer prote'inhaltigen Flüssigkeit bereitete, indem er diese in Dialysoren auf schwachen Säurelösungen schwimmen liess. Ebenso verfuhr auch Rollet, indem er die Säure durch ein Alkali—Kali vom spec. Gew. 1,0090, Natron vom spec. Gew. 1,0082—ersetzte, welches als äussere Flüssigkeit diente, auf welche der runde Gra-ham’sche Dialysor mit der prote'inhaltigen Flüssigkeit gesetzt wurde. Rollet fand, dass je concentrirter die Prote'inlösung ist, desto schneller und eine desto dichtere gallertartige Masse sich bildet. Zu den Versuchen wurde dialysirtes und dann eingedichtetes oder zuerst mit gesättigter Magnesiumsulfatlösung gefälltes, dann dialysirtes und eingedichtetes Blutserum genommen. Im allgemeinem benutzte Rollett ein Serumpräparat, welches die Benennung Albumin oder salzfreies Albumin (W 48—60 p. 134) erhielt. Stark eingedichtete Lösungen dialysirten Serums schieden auch bei unmittelbarer Versetzung mit starken Alkalilösungen gallertartige Coagula aus.
‘) „Fast alle Eiweisskörper gehen, in verdünn- die man als Alkalialbuminate oder Proteine beten Aetzalkalien gelöst, zum Theil unter Bildung zeichnet“ (94 p. 1145). von Schwefelalkalimetall in Modificationen über,