﻿VERHALTEN LES GLOBULINS ZU PEN ALKALIEN.
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1- ibrin sich zwar nicht, gehe aber mit dem Alkali eine chemische Verbindung in Gestalt eines geléeartigen Körpers ein; die Auflösung des Fibrins gehe besser in sehr verdünnten Alkalien bei 50—60° vor sich. Weiter findet Berzelius, dass das Alkali mit dem Fibrin vollständig gesättigt werden könne, wobei die alkalische Reaction verschwinde. Um dieses letztere Bedingnis zu erzeugen, wird die Fibrinlösung in dem Alkali mit Essigsäure neutralisirt und sogar ein wenig gelallt. Die erhaltene Lösung reagire neutral, gerinne beim Kochen nicht und bilde beim Abdampfen eine Gallerte, die zu einer leimartigen Masse austrocknet und sowohl in kaltem als in warmem Wasser löslich ist, nachdem sie das Stadium des geléeartigen Zustands durchgemacht hat. Von Säuren werde die Lösung der Alkaliverbindung gefällt und löse sich aufs neue in Essig- und in Phosphorsäure. Alkohol fälle die alkalische Lösung, wobei in dem Niederschlag sowohl das Protein als auch ein Teil des Alkali enthalten sei. Das Ammoniak verhalte sich ebenso wie die nichtflüchtigen Alkalien, aber beim Trocknen einer Ammoniumverbindung trenne sich das Ammoniak von dem Protein ab, und es werde ein in (heissem '?) Wasser unlöslicher Niederschlag erhalten (2 p. 42—4).
Zugleich findet Berzelius, dass das Casein, ausser den Alkalien, auch mit den Erdalkalien Verbindungen eingehe. Die Verbindung des Caseins mit einer geringen Quantität eines Erdalkali sei in Wasser löslich, zersetze sich aber schon unter der Einwirkung der in der atmosphärischen Luft enthaltenen Säure. Für eine derartige Verbindung hält Berzelius auch das Casein in der Milch. Eine andere Caseinverbindung werde mit einem Ueberschuss eines Erdalkalihydrats erhalten und stelle im Gegensatz zu der ersteren eine basiche Verbindung vor. welche sich in Wasser wenig löst, aber stark in demselben aufquillt und durch Kochen mit Wasser sich all-nüilig zersetzt 1). Es sei hierbei bemerkt, dass Berzelius auch das Protein in dem Serum als mit dem Alkali zu Natronalbuminat verbunden betrachtete (2 p. 62) 2), wie es auch im Eiweiss der Fall sei (ib. p. 538). Fügen wir sogleich hinzu, dass Berzelius (ib. p. 66) fand, dass mit Wasser verdünntes Blutserum die Fähigkeit einbüsse, beim Kochen zu gerinnen, wobei aber das in demselben enthaltene Protein sich trotzdem verändere, da die Flüssigkeit beim Abdamfen unter 61° einen in Wasser schon unlöslichen Rückstand zurücklasse, wie das der Fall beim Serum sei, welches vorher nicht bis zum Kochen erhitzt wurde. Berzelius nimmt in dem gegebenen Falle das Vorhandensein von „geronnenem“, obgleich nicht ausgeschiedenem Protein an (ib.
p. 66).
Obgleich Bird (5 p. 33; 4 p. 110) erklärte, er werde über neue Beziehungen des Proteins berichten, so teilte er im Wesentlichen nur schon mehr oder weniger bekannte Thatsachen mit, welche besonders leicht Berzelius’ Beobachtungen anzureihen sind. Blutserum wurde behufs Entfettung mit Aether behandelt und dann mit einem Alkali bis zu starkalkalischer Reaction auf Curcuma versetzt 3). Beim Umrühren im Wasserbade ging das alkalische Gemenge in eine geléeartige Masse über, welche Curcumapapier schon kaum merklich färbte. Die Gallerte löste sich in destillirtem Wasser auf und verwandelte sich besonders beim Erwärmen in eine etwas schleimige
*) „Wenn dagegen der Käsestoff mit einem Ueberschuss vom Erdhydrat versetzt wird, so bildet sich eine basische, in Wasser wenig lösliche und sehr voluminöse Masse, welche durch Kochen mit Wasser allmählig auf die Weise zersetzt wird“ (2 p. 566).
-) „Dasselbe (Eiweiss) befindet sich in Blutwasser mit Natron verbunden zu einer Verbin-
dung, die man ein Albuminat von Natron nennen könnte“ (2 p. 64).
3) „....the heat of a water-bath was applied, the mixture being constantly stirred: in short time it appeared to solidify, forming a pale yellowish transparent jelly which scarcely at all affected turmeric paper“ (4 p. 110).