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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
verwandelt hatte. Und zwar hatte, wiederholen wir, „das Protein“ deshalb „eine Veränderung erfahren“, weil das Serum die Fähigkeit erworben hatte, von Essigsäure gefällt zu werden 1). Bemerken wir dabei, dass Panum ganz ausser Acht liess, dass er Fällung mit Wasser verdünnten Serums durch Essigsäure selbst beobachtet hatte (A?A» 48—60 p. 108). Auch den Umstand zogen genannte Autoren nicht in Betracht, dass die Proteine der natürlich vorkommenden Flüssigkeiten für Alkaliverbindungen anerkannt worden waren (p. n. 78 u. A«A° 48—60 p. 86).
Auf dieselbe Weise, d. h. durch Zusatz eines Alkali und nachherige Fällung mit Essigsäure, schied Morin nach der Entfernung des Caseins aus der Milch auch das beim Kochen der Flüssigkeit gerinnende Protein aus. Indem er eine geringe Menge Alkali in Milchserum eintrug und dieses dann mit Essigsäure fällte, erhielt er vollständige Ausscheidung des Proteins. Ähnliches beobachtete Morin auch am Hühnereiweiss (87 p. 426). Die leichtere Fällbarkeit proteinhaltiger Flüssigkeiten durch Essigsäure bei Gegenwart von Alkalien findet seine Erklärung unschwer in der gleichzeitigen Einwirkung des neugebildeten Alkaliacetats und der Säure selbst. Gleichzeitiger Einwirkung einer Säure und eines Salzes bedienten sich die Autoren, wie wir schon gesehen, zur vollständigen Fällung der Proteinkörper (AiAl 48— 60 p. 160). Dieselbe Reaction gab Panum auch Veranlassung zur Lehre vom „A cid album i n“ (s. Kap. XIII). Im ganzen sieht Morin keinen Unterschied zwischen dem im Laboratorium dargestellten Alkalialbuminat und dem natürlichen Casein frischer Milch (87 p. 426).
Strecker (787 p. 581) findet, das Casein sei in Kalkwasser löslich, scheide sich aber beim Kochen vollständig aus. Auch die Alkaliverbindungen des Caseins würden bei Gegenwart von Chlorcalcium und Alagnesiumsulfat gefällt.
Ungefähr zu derselben Zeit bemerkte Wittstein, dass durch Zusatz ganz geringer Mengen eiues freien Alkali die proteinhaltigen Flüssigkeiten ihre Fähigkeit, in der Wärme gefällt zu werden, einbüssen, (88 p. 356).
Aus mehr oder weniger reinem Globulin, sowohl Ovo- als Seroglobin, wurde eine Alkaliverbindung zum ersten Alal im Jahre 1856 von Denis (15 p. 71,84 u. 110) erhalten. Globulin im festen Zustande löste sich in verdünnten Aetzalkali-oder Alkalicarbonatlösungen auf. bildete aber mit concentrirten Lösungen derselben Alkalien gallertartige Alassen. Wasser löse diese Massen auf, von Säuren dagegen würden diese Verbindungen zersetzt (ib. p. 71, 88, 114 u. 132). Auch eine Salzglobulinlösung werde in eine Alkaliverbindung übergeführt, wobei verdünnte Salzglobulinlösungen unter der Einwirkung der Alkalien Niederschläge ausscheiden, während concentrirtere Globulinlösungen mit ebenfalls concentrirten Alkalilösungen geléeartige Alassen bilden (ib. p. 73 u. 114). Denis’s Beobachtungen sind auch noch in der Hinsicht interessant, dass sie die Identität des Verhaltens der Aetzalkalien und der Alkalicarbonate zu dem Globulin zeigen, was auch am Lactoglobin (Casein) beobachtet wird, welches nach der Auflösung in schwachen Alkalicarbonatlösungen seine anfänglichen Eigenschaften wiedergewinnt (164 p. 98). Endlich beurteilt Denis den Einfluss des Alkali auf die Fällbarkeit der Proteinsubstanz des Serums viel einfacher, indem er sagt, dass bei Gegenwart von Alkalien das Albumin durch Säuren aus dem Serum „weniger schwer“ ausgefällt werde, dass aber der Niederschlag dagegen in Wasser löslicher sei (ib. p. 88).
*) „Ces expériences prouvent que l’albumine du sérum n’est pas combinée avec une base dans le lait, sans cela elle serait coagulée par l’acide acétique en même temps que la caséine, tandis
que le traitement préalable par une base est nécessaire pour lui communiquer cette propriété“ (87 p. 423).