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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
sondern einer ziemlich energischen Säure, welche imstande sei Alkalien zu sättigen; demnach setze eine Verbindung des Proteins mit einem Alkali—Alkalialbumin at—, nachdem sie ihr Alkali einer Mineral- oder Pflanzensäure abgetreten hat, um den Gesetzen der Substitution genugzutun. einen Teil des Proteins und zwar denjenigen, der die Rolle der Säure spielte, in Freiheit, wobei derselbe in seinen anfänglichen Zustand wiedergekehrtes Protein vorstelle. Obgleich die Autoren das Protein im Alkalialbum inat als eine Säure betrachteten, nannten sie dasselbe nach dem Austritt aus der Alkaliverbindung dennoch A 1 b u m i n, wie auch vor dem Eintritt in dieselbe und erkannten dadurch die Unveränderlichkeit des Albumins in seiner Verbindung mit den Alkalien oder die Integrität seiner individuellen Eigenschaften sowohl in einer Verbindung als auch nach dem Austritt aus einer solchen an. Mit einem Worte, die Autoren betrachteten das Protein in dieser Beziehung wie jede andere Säure. Nachdem es Graham 1862 gelungen war eine Natronalbuminatlösung durch Dialyse1 in das Alkali und das Protein zu spalten (VW 48—60 p. 124—5) und letzteres zudem mit saurer Reaction zu erhalten, hinderte nichts mehr daran das Protein A 1 b u m i n s ä u r e, sowohl vor der Verbindung als nach der Abtrennung, zu nennen. Um reines Protein zu erhalten, dialysirte Graham 1) eine Eiweisslösung in Essigsäure bis zu vollständiger Entfernung letzterer und 2) Natronalbuminat, welches aus 0,5 Grm. Protein und 0,05 Grm. Aetznatron in 50 Grm. Wasser bereitet war. In letzterem Fall fand Graham sämmtliches Alkali in dem äusseren Wasser, d. h. beobachtete vollständige Spaltung der Verbindung in Protein und Alkali (32 p. 62).
Nacli Denis bereitete Schmidt alkalische Lösungen verhältnissmässig reinen Globulins—Seroglobins (fibrinoplastischer Substanz), welches sich leicht in Aetzalkalien und auch in Alkalicarbonaten löste. Schmidt’s Worten nach, genüge zur Auflösung von Seroglobin eine Alkalilösung, die auf Lakmuspapier eine kaum merkliche Wirkung ausübt. In Bezug auf das Lösungsvermögen des Globulins folgen auf die Aetzalkalien die Carbonate, doch bedürfe es dieser zur Auflösung des Globulins schon mehr. Wird in die genannten Globulinlösungen Kohlensäuregas eingeleitet, so könne ein Teil des Globulins sich ausseheiden, ein anderer aus dem Grunde in Lösung bleiben, dass sich doppeltkohlensaures Natron bildet, welches das Globulin, wenn auch schwächer als das Natriumcarbonat, auflöst. Deshalb empfiehlt Schmidt behuis Fällung das Filtrat aufs neue mit dem doppelten Volum Wasser zu verdünnen und noch einmal Kohlensäure durchzuleiten.
Indem Schmidt über dieses Verhalten des Globulins unter normalen Bedingungen einen Vergleich zieht, spricht er die Meinung aus, dass das Globulin auch in diesem letzten Falle mit einem Alkali verbunden sei und ein Alkalialbuminat vorstelle, welches bei der Verdünnung mit Wasser und der Durchleitung eines Kohlensäurestroms oder durch Einwirkung sehr verdünnter Säuren ausfalle J). Ebenso betrachtet Schmidt auch das Blutserum und die Hydroceleflüssigkeit (127 p. 546—7).
Eine alkalische Seroglobinlösung behielt ihre Eigenschaften bei, auch nachdem sie erwärmt worden war (ib. p. 438). Um Globulin aufzulösen, bediente sich Schmidt häufig verdünnter Alkalien, wobei das Globulin keine Veränderung erlitt (ib. p. 438). Diese Thatsachen bestätigen noch mehr die Identität des durch Säure im Al-kalialbuminat erzeugten Niederschlags mit dem Globulin. Lehmann, J. C. (69 p. 529) findet, dass ein Alkalialbuminat sich überall bildet, wo zwei sehr verdünnte, Protein und ein Alkali enthaltende Flüssigkeiten in Berührung kommen, wobei
£) „Wenn man sich das Globulin in seinen liesse sich die Fällung desselben durch verdünn-natürlichen Lösungen, wofür allerdings viele Grün- te Säuren und durch Kohlensäure einfach auf de sprechen, als ein Alkalialbuminat denkt, so eine Alkalientziehung beziehen“ (127 p. 456).