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VERHALTEN RES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
Ueber die Affinität des „Caseins“ zu den Basen sprechen auch Millon & Com-maille: beim Schütteln des Caseins mit Magnesia in Wasser und nachherigem Fil-triren entstehe eine Lösung, aus welcher Alkohol einen Niederschlag ausscheidet, der auf 1 Teil Casein, 2 Teile Magnesia und 4 Teile Wasser enthält. Eine ähnliche Verbindung des Caseins erhalte man auch mit Calcium, nämlich mit 5 Teilen Ca und 4 Teilen Wasser; Baryt verbinde sich nur 1 : 1 (82 p. 222).
Nicht weniger interessant sind Kühne’s Beobachtungen. Der Autor zeigte, dass der Neutralisationsniederschlag des Lieberkühn’schen Alkalialbuminats auch in n i c h t-concentrirten Salzlösungen löslich ist. Zugleich beobachtete er, dass bei der Neutralisation mit sehr verdünnter Phosphorsäure, Salzsäure und Essigsäure Fällung erfolgte, wobei die Niederschläge in einem Ueberschuss der zur Fällung benutzten Säuren sich leicht lösten. Hat der Niederschlag mehr oder weniger lange unter Wasser gelegen, so werde er wie Fibrin in den obengenannten verdünnten Säuren wenig löslich, während ein frischgefällter sich sowohl in 0,l°/o-iger Chlorwasserstoffsäure als auch in sehr verdünnten Alkalien schnell auflöse. Ein frischer Niederschlag löse sich leicht auch in Lösungen von Neutralsalzen bis zu 10% (64 p. 176) und werde aus den Salzlösungen, wie unter denselben Bedingungen z. B. Myosin (63 p. 23), durch Wasser ausgeschieden. Ein alkalifreier und aschenfreier (?) Niederschlag sei in Wasser nicht löslich (64 p. 176), und gehe beim Erwärmen in einen auch in Salzen unlöslichen Zustand über. Die salzhaltigen Lösungen des Niederschlags sollen durch Säuren, Verdünnung mit Wasser, endlich durch Wärme gefällt werden 4).
Sowohl Kühne’s als auch Hoppe-Seyler’s Arbeiten lassen keinen Zweifel darüber walten, dass der Neutralisationsniederschlag aus einer wässerigen Alkalialbuminat-lösung, d. h. die Albuminsäure, die Eigenschaften besitzt, welche im allgemeinen das Globulin charakterisiren. Aeltere Autoren sowie auch Denis, Lieberkühn und Kühne (64 p. 176) sahen den Neutralisationsniederschlag aus einem Alkalialbum i-nat für ein eben solches Albumin an, welches es früher, ehe es in Wechselwirkung trat, gewesen war, mit all den Eigenschaften ausgestattet, die in Denis’s Arbeiten dem „Albumin“, welches in der Folge die Benennung „Globulin“ erhielt, zuerst beigelegt wurden. In Schmidt’s (s. oben) Arbeiten verhält das typische Globulin sich ebenso. Der Sinn der genannten Arbeiten besteht in Folgendem: das Globulin tritt in Verbin dun g mit einem Alkali und bildet eine neutrale Verbindun g—eine alkalisches Globulin, welches „Alkalialbuminat“ oder einfach „Albuminat“ genannt und durch eine Mineraloder Pfianzensäure in das gewöhnliche Globulin und das Alkali, welches mit der genannten Säure ein Salz bildet, gespaltet wird.
Die Bestätigung des soeben Gesagten finden wir bei Kühne. Dieser Forscher beobachtete, dass Serum mit Neutralsalzen Niederschläge ausscheidet, welche die Eigenschaften des Natronalbuminats besitzen2). Wenn man auch zugeben könnte,
*) „Es ist nun Charakteristik für das unverändert aus der alkalischen Lösung ausgeschiedene Albumin, dass es nicht nur in Alkalien und verdünnten Säuren, sondern auch in Lösung neutraler Alkalisalze, die bis zu 10°/o der wasserfreien Salze enthalten können, zu einer syrupösen, durch Wasser und Säuren so wie durch die Siedehitze fällbaren Flüssigkeit sich auflöst“ (64 p. 176). In J. 1864 drückte sich Kühne bei dieser Gelegenheit folgendermaassen aus: „Der Eiweisskörper, den man mit Essigsäure aus Lösungen des Kalialbu-minats niederschlagen kann, löst sich äusserst
leicht in verdünnten Säuren und Alkalien, und ist ferner löslich in concentrirten Salzlösungen, aus denen er durch Wasser wieder gefällt wird, wie die Lösungen des Myosins in Salzen“ (63 p. 23).
!) „Aus der Fällbarkeit des Serums durch Neutralisation, und aus dem Verhalten dieses Niederschlages zu Salzen, verdünnten Alkalien und Säuren dürfen wir also schliessen, dass es Natron-albuminat enthalte, wenn auch der ausgefällte Körper nicht die Natronverbindung selbst ist“ (64 p. 177).