﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
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der Neutralisation des Alkali das Globulin schon bei Zimmertemperatur in den schwerlöslichen Zustand überführen, während dies mit schwachen Alkalilösungen erst nach mehr oder weniger langem Kochen beobachtet werde (ib. p. 545). Dasselbe findet auch Schmidt (1874,129 p. 109): zur Ueberführung seines sog. „salzfreien Albumins“ in diesen veränderten Zustand durch Kochen des dialysirten Serums seien ganz minimale, „nicht mehr messbare Quantitäten“ Alkali notwendig; andererseits habe dieselbe Veränderung des Proteins bei Gegenwart concentrirter Alkalilösungen bei gewöhnlicher Zimmertemperatur statt. Dabei würden bei der Neutralisation sowohl in Wasser als auch in Neutralsalzen unlösliche Niederschläge erhalten; doch seien bei der Neutralisation mit Essigsäure diese Niederschläge in einem unbedeutenden Ueberschuss derselben löslich (ib. p. 110). Im allgemeinen findet Schmidt, dass diese Modification des „Albumins“, die er A 1 k a 1 i modification nennt, nur in concentrirter Essigsäure löslich sei. die durch Einwirkung von Aeznatron erhaltenen Präparate dagegen bei Zimmertemperatur sich in Kochsalz lösen (ib. p. 111).
Im ganzen haben die Beobachtungen über den Einfluss der Temperatur auf eine Alkalialbuminatlösung den Sinn, dass in Bezug auf die Löslichkeit in Salzen des Niederschlags, welcher aus einer Alkalialbuminatlösung erhalten wird, gleichviel, ob diese Lösung zuerst aufgekocht und dann neutralisirt oder der Niederschlag zuerst durch Neutralisation erhalten und dann schon gekocht wird, in beiden Fällen ein und dasselbe in Mittelsalzen unlösliche Product entsteht, Avelches den Charakter des coagulirten Proteias besitzt. Dem oben Dargelegten zufolge ist man genötigt zwei Neutralisationsproducte des Alkalialbuminats anzuerkennen, je nachdem die Alkalialbuminatlösung vorher durchgekocht worden war oder nicht. Wird bei Zimmertemperatur gearbeitet, so entstehen im allgemeinen mit dem Charakter des frischgefällten (jedoch nicht durchgekochten) Globulins ausgestattete Neutralisationsproducte. In diesem lezten Sinne erhielt Hammarsten Neutralisationsniederschläge auch aus Kalk albumin at: frischgefälltes und ausgewaschenes Casein schied bei der Auflösung in Kalkwasser auch nach der Neutralisation mit Phosphorsäum keinen Niederschlag aus (34 p. 155 —6).
Um diese Zeit erhielt auch der Ausdruck Alb uminat eine weitgehendere Bedeutung, wie z. B. in dem Lehrbuche von Gorup-Besanez (1874, 31 p. 115). Vergleicht man S. 115 des Textes mit S. 854 des alphabetischen Verzeichnisses so ersieht man deutlich, dass der Ausdruck „Albuminat“ mit den Benennungen „Eiweisskörper“ und „Proteinkörper“ identificirt wird; vergleicht man weiter S. 860, wo der Ausdruck „coagulirte Albuminate“ gebraucht ist, mit S. 115, so erweist es sich, dass ein Albuminat (?!), wenn auch ein geronnenes (?) dem „coagulirten Eiweiss“ gleichgestellt ist. Wie wir schon oben sagten, ist diese Verwechslung zum Teil dadurch erklärlich, dass eine durchgekochte Alkalialbuminatlösung Neutralisationsniederschläge ausscheidet, die mit dem Charakter des in der Wärme geronnenen Globulins ausgestattet sind. Jedenfalls erhält dieser Ausdruck eine ganz falsche Bedeutung, um so mehr als die Benennung „Alkalialbuminat“ sowie die Ausdrücke „Kali- und Natronalbuminat“ sowohl für die Alkaliverbindungen des Proteins als auch für die Neutralisationsniederschläge gebraucht werden (31 p. 124—5).
Noch mehr: etwas später, d. h. im Jahre 1876, erschien aus Hoppe-Seylers Laboratorium eine Arbeit von Weyl (147 p. 635), in welcher der aus einer Lösung durch Sättigung mit Kochsalz ausgeschiedene Niederschlag, welcher unter dem Einflüsse von Wasser die Fähigkeit, sich in Salzen zu lösen, eingebüsst hatte, Albuminat (?!) und sogar Casein Q genannt wird und zwar nur deshalb, vreil dieser
4) „Das in NaCl gelöste und durch HsO ge-	Wasser leicht in ein Albuminat (Casein) über“
fällte "Vitellin geht bei längerem Stehen unter	(147 p. 635).