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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
Reihe von Beobachtungen wurden das Baryum und das Strontium bestimmt, doch waren hier die Verhältnisse nicht äquivalent (83 p. 8).
Im weiteren studirte Mörner auch die Eigenschaften der Kaliverbindung; nach Hammarsten’s, des Referenten seiner Arbeit und zugleich seines Lehrers, Mitteilung (36 p. 9) scheint er hier eine Alkaliverbindung nach Lieberkühn’s *) Vorschrift erhalten zu haben; beim Lesen derselben Arbeit, die (in deutscher Sprache) von Mörner selbst (84 p. 468) in extenso dargelegt ist, findet man jedoch, dass er zur Darstellung der Alkaliverbindung sich eines ganz eigentümlichen Verfahrens bediente und dasselbe ganz willkürlich, wenn auch nur im allgemeinen, mit dem Lieberkühn’sehen identificirte. Das Eiweiss wurde geschlagen und mit Aetznatronlösung versetzt, wobei, um ein stets gleichwertiges Präparat zu erhalten, auf jedes Eiweiss 0,5 Aetzkali—d. h. circa 15 Grm. auf 100 Grm. trocknes Eiweiss—genommen wurden. Die erhaltene Gallerte wurde zerschnitten und in Wasser—wenigstens 100 cc. auf jedes Eiweiss—gebracht, wobei sie im Wasserbade im Laufe einer Stunde sich auflöste. Die Flüssigkeit enthielt im ganzen eine solche Menge Alkali, wie sie zur Bereitung des Mulder’schen Proteins nötig ist; dabei war dieselbe, je nachdem sie längere oder kürzere Zeit gewärmt worden war, mehr oder weniger gelb gefärbt. Darauf fällte man dieselbe mit Essigsäure, löste den Niederschlag wieder in einer Salzlösung auf und fällte aufs neue mit derselben Säure, worauf man den Niederschlag definitiv mit Wasser auswusch (84 p. 469).
Entweder kannten Hammarsten und Mörner Lieberkühn’s Verfahren (p. n. 72) nicht, oder sie wollten den Unterschied in der Darstellungweise sowie in den Eigenschaften des Neutralisationsniederschlags aus Lieberkühn’s Alkalialbuminat und Mulder’s Protein nicht anerkennen, wozu Hoppe-Seyler (p. n. 81), der die Ausdrücke „Albuminat“ und „Protein“ ganz willkürlich identificirte, Veranlassung gegeben hatte. Haben letztgenannte Autoren die Identität der erwähnten Producte auch aus voller Ueberzeugung anerkannt, so hält der Historiker sich dennoch für verpflichtet, sowohl auf Grund der Geschichte der Lehre von diesen Körpern als auch auf unzweifelhafte Thatsachen sich stützend, zu erklären, dass bei der Darstellung von Mulder’s Protein und auch von Mörner’s Präparat die Globuline, das Albumin u. dergl. unbedingt Veränderungen erlitten, in denen sogar ein nicht Vorurteilsfreier Erscheinungen von Zerfall, Zersetzung zu sehen genötigt ist. Die Darstellung des Alkalialbuminats nach Lieberkühn, Berzelius u. a. dagegen ist gerade in der Hinsicht verlockend, dass, wie angenommen wird, die Globuline u. dergl. keine Zersetzung erleiden, und der Process sich auf die Bindung (oder höchstens Substitution) eines Alkali beschränkt, infolgedessen nach der Entfernung (Substitution) desselben man in den meisten Fällen den anfänglichen Körper mit seinen ursprünglichen Eigenschaften erhält oder wenigstens denselben Körper, welcher nur seine Löslichkeit, wenn auch nur die Löslichkeit in Neutralsalzen, eingebüsst hat!
In dem vorliegenden Werke stellen wir uns vorläufig die Aufgabe, solche Modificationen des Globulins zu betrachten, welche jedwede Zersetzungsprocesse, auch partielle und selbst vermutliche, ausschliessen, weshalb weitere Einzelheiten über Mörner’s Arbeiten später, an ihrer Stelle zur Sprache kommen werden. Indessen finden wir in Mörner’s Werke viele interessante Angaben über Reactionen, welche unstreitig dem nicht ganz veränderten Globulin, d. h. dem Neutralisations-
‘) „Das Alkalialbuminat wurde der Hauptsache nach in Uehereinstimmung mit derLieber-kühn’schen Methode dargestellt, nur wurde das Präparat durch abwechselndes Ausfällen mit
Essigsäure und Wiederauflösen in Alkali“, so referirt Hammarsten Mörner’s Darstellungsweise des Albuminats (36 p. 9)!