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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
mit Aetznatron gefällt batte, in der Asche des Niederschlags noch Kalk fand (ib. p. 162) Selbstverständlich konnte dieser Umstand Danilewski nicht entgehen, demgemäss er die Möglichkeit der von uns gegebenen Deutung des Grundes, weshalb die Verbindung eines Alkali mit einem mit Hilfe von Chlorammonium bereiteten „Myosin“ (ib. p. 166) auf Tropäolin nicht reagirt. zugiebt.
Obgleich ein feil des Kalks von dem mittels Chlorammonium bereiteten und in der Lösung desselben Salzes befindlichen „Myosin" sich schon beim Kochen, abspaltet, wobei der abgespaltete Teil in der Mutterlauge zurückbleibt (ib. p. 161). scheint Danilewski eine Verbindung des Kalks mit Myosin in zwei Formen anzunehmen: einer sich leicht spaltenden und einer mit dem Myosin fest verbundenen (ib. p. 171). Der obenerwähnte Teil des Calciums wird auch durch viel Wasser oder durch Temperaturerhöhung bis auf 77° (ib. p. 166) leicht abgespaltet. Nachdem durch Einwirkung schwacher Salzsäurelösungen dem Myosin der grösste Teil des Kalks entzogen worden war (s. Kap. XIII und W 61—SO p. 4S), gab Danilewski dem Präparat dessen frühere Gestalt dadurch wieder, dass er es in Kalkwasser auflöste und nach einigen Stunden die Kalklösung neutralisirte (ib. p. ISO). Leberhaupt sind alle aus den Lösungen verschiedener Neutralisationsniederschläge erhaltenen Prote'inkörper in verdünnter Salzsäure in Kalkwasser löslich und bilden klare Lösungen. Die erhaltenen Verbindungen unterscheiden sich vom Myosin auch nur darin, dass sie sich in Kochsalz schwerer lösen, auf Grund dessen Danilewski dieselben „myosinoide Substanzen" (ib. p. 1S3) nennt.
Fast derselben Ansicht über den verhältnissmässig schnellen LVbergang des Proteins in eine Alkaliverbindung ist Kieseritzki. welcher einen solchen Lebergang auch bei der Einwirkung von schwachen Alkalilösungen zugiebt, dabei aber bemerkt, dass das Alkalialbuminat in Wasser nicht löslich sei, trotzdem er es gerade in Gestalt einer Lösung erhalten hatte (59 p. 68). Das Alkalialbuminat werde von Salzen gefällt; Wärme befördere die Fällung unter der Bedingung, dass die Lösung das Albuminat in genügender Menge enthalte: im entgegengesetzten Falle müsse sie eingedichtet werden (ib. p. 68—78).
Rosenberg (1883. 118 p. 6) bereitete ein Alkalialbuminat wie folgt. Mit der Scheere zerschnittenes Eiweiss wurde in einer 5 mm. dicken Schicht auf Dialy-sore aus Pergamentpapier gebracht, und das äussere V asser 2 Tage lang alle 2 Stunden, die Nachtzeit ausgenommen, gewechselt. Die durch das hinzugekommene Wasser voluminöser gewordene Flüssigkeit aus dem Dialysor wurde durch Leinwand geseiht, bis zum 12-fachen anfänglichen "Solum mit Wasser verdünnt und behufs Federführung des Proteins dieser Flüssigkeit in ein Alkalialbuminat mit einer abgemessenenen Menge Aeznatron versetzt und dann im Dampfbade erhitzt. In einer Anmerkung erklärt Rosenberg, er habe 100 cc. der Flüssigkeit mit 14 cc. Normalätznatronlösung bei nachheriger Erhitzung im Dampfbade vermischt: um ein Alkalialbuminat bei gewöhnlicher Temperatur zu erhalten, sei es aber notwendig mehr Alkali anzuwenden und dasselbe länger einwirken zu lassen (ib. p. 6). während die Verwandlung im Dampfbade in einigen Stunden vor sich gehe. Nach der Abkühlung der Flüssigkeit und dem Ersatz der beim Abdampfen entwichenen Wassermenge wurde die Flüssigkeit mit einer der Natronmenge entsprechenden Quantität titrirter Salzsäurelösung versetzt. Den dabei erhaltenen Niederschlag liess man 24 Stunden sich setzen, sammelte ihn dann auf mehreren liltern und wusch ihn mehrere Mal mit destillirtem Wasser ab. Um irgend welchen L ngenauigkeiten. die bei einer solchen Neutralisation statthaben könnten, vorzubeugen, setzte Rosenberg etwas weniger als die berechnete Menge Salzsäure zu und beendigte die Fällung durch längere Durchleitung von Kohlensäuregas (ib. p. 7). Nach abermaliger