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VERHALTEN EES GLOBULINS ZU DEN ALKALIEN.
Nikoliukin in jüngster Zeit in demselben Sinne Starke (189 p. 520), Moll (86 p„ 569), Sikes (134 p. u. a.) sich ausgesprochen haben, wobei Starke aussagt: „beim Erwärmen einer mit dem Vielfachen ihres Volumens H2Ü verdünnten Albuminlösung auf 56° und mehr bildet sich lediglich Globulin“.
Es unterliegt keinem Zweifel, dass letzgenannten Autoren die Geschichte des Globulins und Albumins (p. n. VA1» 41—60 p. 70, 80, 50) beinahe und meine darauf bezüglichen Arbeiten (89 p. 300 und 91 pp. 39—215 und 485—560) ganz unbekannt geblieben sind. Ausserdem hat man es auch hier, wie wir es schon öfters in der Geschichte der Protei'nkörper gesehen, mit einer vollen Verwirrung der Begriffe, deren wir schon oben (p. n, 92 u. f.) erwähnten, zu tun. So behauptet Starke (139 p. 419) nicht nur „dass sich die Lösungs- und Fällungsreactionen der Globuline nur daraus erklären lassen, dass diese (!) in den tierischen Säften als Alkali-Eiweissverbindungen vorhanden sind, sondern bezeichnet auch das Globulin, als „Alkali-Eiweiss“, und nicht als „Alkali-Albuminat“. Starke nennt nämlich „Albuminate (Alkali- resp. Säure-Albuminate) nur die Substanzen, die bei der Einwirkung concentrirter Laugen oder concentrirter Säuren auf Eiweisskörper entstehen (ib. p. 444), während unter „Globulin“ er nur die natürlichen Globulinlösungen (J\LV 75—80 p. 234 u. A.) und durch Einwirkung „verdünnter Säuren oder verdünnter Laugen (z. B. nicht über 0,1% starke HCl oder mindestens ebenso verdünnte NaOH) nur in der Hitze“ aus Eiweiss entstandene Produkte versteht (139 p. 444 u. A.). Starke hat somit zu der allgemeinen Verwirrung in der Terminologie der Albuminate den Schlussaccord geliefert.
Nach der Auflösung des Caseins in gesättigtem Kalkwasser trug Ringer in die erhaltene Lösung auf je 10 cc. derselben 1—4 Tropfen einer 10%-igen mit Salzsäure neutralisirten Chlorcalciumlösung ein und bemerkte dabei, dass die Mischung die Fähigkeit gewann, auszufallen. Ebenso verhielt sich auch Calciumnitrat. Das „Casein“ sieht Ringer für Verbindungen der Protein Substanz mit Kalk an (109 p. 465).
Das Casein mit Hammarsten als eine einheitliche Substanz von saurem Charakter betrachtend, findet Röhmann (113 p. 519), dass zu dessen Auflösung geringere Mengen von Alkalialbuminat oder alkalischen Erden hinreichen, als zur Bildung der für Phenolphtalein neutralen Verbindungen erforderlich sind. Röhmann unterscheidet saure und neutrale Casein-Alkalisalze.
Nach Söldner (136 p. 370) binde Casein Basen sogar in bestimmten Verhältnissen. Es gebe eine basische, auf Phenolphtalein neutral reagirende Caseinkalkverbindung mit 2.39% CaO und eine neutrale auf Lakmus neutral reagirende mit 1,55% CaO.
Ausser den schon genannten giebt es noch eine ganze Reihe Autoren, wie Salkowsky & Majert (120 p. 225; 121 p. 783), Röhmann & Liebreich (114 p. 783), Courant (11 p. 109), Osborne (96 p. 240; 97 p. 398), Spiro & Pinsel (138 p. 266) u. a., die über Verbindungen des Caseins, Eiweisses und Serumalbumins mit Basen reden; doch verlieren die von ihnen erhaltenen Thatsachen bedeutend an Interesse dadurch, dass ihre Untersuchungen an nicht genügend gereinigten Proteinkörpern angestellt wurden. Dennoch sei hier das Verfahren angeführt, nach welchem Salkowsky & Majert das Ammoniumsalz des Caseins in fester Form erhielten, indem sie über fein gepulvertes trockenes Casein Ammoniakgas leiteten oder dasselbe in Alkohol, Aether, Ligroin oder Benzol suspendirten und dann das Gas durchleiteten. Die gebildeten Salze stellen weisse luftbeständige Pulver dar, die sich in Wasser klar lösen, wobei die Lösungen fast geschmacklos sind ‘).
‘) Das Präparat wurde unter dem Namen „Eukasin“ (121p. 225) patentirt (D. R. P. 84622) und als Nahrungsmittel für Kranke empfohlen.