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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SAUREN.
Masse bildete, die beim Auswaschen in Wasser zu einer Gallerte aufquoll und sich dann auflöste (143 p. 354). Andererseits bemerkte Braconnot, dass ausgeschiedenes Casein nach der Auflösung in verdünnter Salzsäure beim Zusatz concentrirterer Salzsäure wieder ausfiel (556 p. 344).
Bei einem aufmerksameren Studium der Löslichkeit des Proteins erweist es sich, dass in Essigsäure aufgequollenes Fibrin, wie Chevreul (17 p. 505) zeigte, nicht nur beim Erwärmen sondern auch bei Zimmertemperatur sich löst. Prévôt & Dumas fanden, dass die Niederschläge aus Blutserum und Fibrin in Essigsäure und Phosphorsäure löslich sind (29 p. 312; 28 p. 55). Auch Krimer bemerkte, dass Blutserum sowohl mit vegetabilischen als auch mit Mineralsäuren, je nach der Quantität der zugesetzen Säuren, bald Lösungen, bald sulzige Massen, bald Niederschläge bildete tj3 p. 25S—9).
Zu jener Zeit bestätigte sich wiederum das schon von Berzelius Ausgesagte: Gibourt (39 p. 579) sieht die proteïnhaltigen Substanzen für Alkalien an, die mit Säuren wirkliche Verbindungen eingehen Q. Diese Ansicht teilten sowohl Thénard als auch Hünefeld (65 p. 248). indem sie annahmen. dass das Protein bei der läl-lung durch Säuren—Schwefelsäure, Salpetersäure und Chlorwasserstoffsäure—sich sich mit denselben chemise h v e r b i n d e t, indem es eine in V asser unlösliche saure Verbindung bildet; wird eine gewisse Quantität der Säure abgewaschen, so fängt der Niederschlag an aufzuquellen und gewinnt die Eigenschaft, in der Wärme sich zu lösen, wobei er in diesem Zustande schon eine neutrale \ erbindung des Eiweissstoffs mit einer Säure vorstellt. Solche neutrale \ erbindungen des Proteins mit Säuren, welche Hünefeld z. B. „essigsaures Albuinen“ nennt, färben blaues Lak-muspapier rot. werden von Alkalien und Säuren gefällt, wobei sie mit letzteren eine saure Verbindung bilden. Eine Proteinlösung in einer Säure wird durch eine andere gefällt und umgekehrt. Essigsäure und Phosphorsäure verhalten sich anders': die Proteinlösungen in diesen Säuren bilden bei der Fällung mit denselben Säuren zwar ein Coagulum. aber ein geleeartiges, während in Lösungen von essigsaurem Protein Mineralsäuren einen flockenartigen Niederschlag erzeugen (65 p. 248). Essigsäure Proteinlösungen werden von Metallsalzen gefällt (ib. p. 256). Ein analoges Verhalten zu denselben Säuren findet Hünefeld auch bei dem Protein der Linse; interessant ist aber hervorzubeben, dass säurehaltige Lösungen der Linse beim Abdampfen, abgesehen davon, dass sie aufs neue ein geléeartiges Aussehen bekamen, einen besonders gestalteten trocknen Rückstand hinterliessen: es schien Hünefeld, dass beim Austrocknen der Lösung eine Art Krystallisation in Gestalt von ^ eräste-lungen, Verzweigungen vor sich ging (66 p. 97—8). Unserer festen Ueberzeugung nach waren diese Krystalle nichts anderes als Risse und Spalten, wie solche auch zu unserer Zeit zu ähnlichen Irrtümern Anlass gegeben haben.
Gibourt (40 p. 559) war jedoch geneigt die durch verschiedene Säuren z. B. in abgerahmter Milch bewirkten Niederschläge gerade für neutrale \ erbindungen anzusehen: es schien ihm. dass das Protein und die Säure aut dieselbe M eise einander vollständig sättigen 2), wie das Alkali die Säure in einem beliebigen Salze. Demgemäss könne das Protein aus seiner Verbindung mit einer Säure durch kohlensaures Baryt verdrängt werden, dabei aber in Lösung bleiben. Braconnot (1830, 9 p. 612) besteht in seiner Erwiderung genanntem Autor, der den Säurecharakter des Caseins ableugnet (p. n. 316), darauf, dass durch Säuren gefälltes Casein an
*) „Les substances azotées, au contraire des hydrocarbures, sont presque toutes a 1 c a 1 i n e s, car la tibrine, la matière colorante du sang, la gélatine, le caséum, le gluten, l’urée, forment de
véritables combinaisons avec les acides..........“
(39 p. 579).
-) „H y a là une véritable neutralisation entre l’acide et la matière caséeuse“ (40 p. 559).