﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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deutendsten Mengen von Salpeter- oder Salzsäure beobachtete (149 p. 150). Wie dort so schafft auch hier die Neutralisation analoge Lösungsbedingungen für das durch Zusatz von Salzsäure ausgeschiedene Protein. Der zu jener Zeit anerkannten Lehre von den alkalischen und sauren Verbindungen des Proteins zufolge musste nach der Neutralisation derselben ein und derselbe Körper—Globulin—erhalten werden.
Gleichsam als eine Bestätigung dieses Satzes erscheinen die Resultate der von Lieberkühn (82 p. 285) zu derselben Zeit angestellten Beobachtungen, die er unstreitig zu dem Zwecke anstellte, um Berzelius1 Lehre von der chemischen Verbindung zwischen Säure und Eiweiss zu widerlegen 1).
Lieberkiihn lenkte seine besondere Aufmerksamkeit auf das Verhalten der proteinhaltigen Flüssigkeiten und deren trockner Rückstände zu der Essigsäure. Mit der gleichen Wassermenge verdünntes und filtrirtes Eiweiss wurde mit dem gleichen Volum Essigsäure umgeschüttelt; bei gewöhnlicher Zimmertemperatur verwandelte sich das Gemenge mehr oder weniger langsam, bei erhöhter rasch in eine gallertartige Masse. Je weniger Protein vorhanden war, desto langsamer trat die Gallertbildung ein; bei geringem Proteingehalt blieb das Gemenge ganz flüssig. Die erhaltene gallertartige Masse zerfloss beim Erwärmen bis zum Kochen zu einer Flüssigkeit und erstarrte wieder, nachdem das Gemisch abgekühlt war (ib. p. 286). Wenn einerseits sowohl ältere Beobachtungen als auch Lieberkühn's eigene gezeigt hatten, dass das Erstarren der Flüssigkeit in bedeutendem Maasse von der Concentration der Lösungen und hauptsächlich vom Wasser abhängt, so finden wir andererseits bei Lieberkühn Beobachtungen, welche diejenigen älterer Autoren bestätigten, dass mit der Verminderung der Wassermenge die Löslichkeit in der genannten Säure bedeutend abnimmt und dass, wenn proteinhaltige Flüssigkeiten z. B. durch schwache Essigsäurelösungen garnicht gefällt werden, dieselben eingedichteten Flüssigkeiten mit concentrirter Essigsäure Niederschläge ausscheiden, welche sich sogar beim Kochen nicht auflösen. In der Tat beobachtete Lieberkühn, dass beim Kochen der Flüssigkeit geronnenes und noch feuchtes Protein in Essigsäure, wenn auch erst in der Siedhitze, sich löste, dass aber beim Abkühlen die Lösung wieder erstarrte, in der Wärme aufs neue flüssig wurde u. s. w., mit einem Worte dieselben Eigenschaften wie aus einer protemhaltigen Flüssigkeit erhaltene Gallerte besass. Wurde dagegen das in der Wärme geronnene Protein des Eiweisses getrocknet, und zwar an der Sonne, so quoll es in koncentrirter Säure auf, wurde beim Kochen klar, löste sich aber nur teilweise,—sogar die Stücke behielten ihre Umrisse bei. Wurden dieselben in Wasser gebracht und darin gekocht, so lösten sie sich niemals vollständig auf (ib. p. 287—8).
Somit ging Lieberkühn aus einem Extrem in dass andere über, da er zuerst fast wasserfreie Stücke mit wasserfreier Essigsäure behandelt und geronnenes Protein erhalten hatte, welches er in Wasser schon mit einem sehr geringen Säuregehalt kochte. In beiden Fällen verband Lieberkühn die für die Auflösung des Präparats ungünstigsten Bedingungen. Analoge Bedingungen erklären auch Simon's Beobachtungen (137 p. 56), nach dessen Vorgehen Lieberkühn seine Versuche ausführte. Unter diesen Verhältnissen konnte Simon selbstverständlich auch aus Fibrin keine Lösungen erhalten 2) (137 p. 56).
') „Es wäre die Frage, ob Berzelius sich auch jetzt noch für eine Verbindung entscheiden würde“; ruft Lieberkühn nach einer Reihe weiter unten auszuführender Beobachtungen aus (82 p. 292).
:) „Das koagulirte Eiweiss quillt ln Essigsäure zu einer Gallerte auf, und wird alsdann vom Wasser langsam, leicht, aber nach Berzelius (4 p. 38) beim Erwärmen, gelöst. Wie schon beim Faserstoff in dieser Beziehung bemerkt, wollte mir