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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DÈN SÄUREN.
Es muss überhaupt bemerkt werden, dass der soeben beschriebene Fall nur für das Anfangsstadium der Einwirkung der Essigsäure, nämlich das Befeuchten Durchtränken und Aufquellen des Proteins anzusehen sei. da sogar die Form desselben sich noch nicht verändern konnte, wie es auch mit soeben in eine Essigsäurelösung gebrachtem Fibrin der Fall ist, wo anfänglich auch nur Durchtränkung und Aufquellen beobachtet wird. Es genügt dasselbe mit Wasser zu waschen, damit es sein anfängliches Aussehen wiedererlange, was auch vielfältige Beobachtungen der ältesten Autoren bestätigt haben. Bemerken wir unter anderem, dass ebenso sich ganz neutrale Flüssigkeiten, wie z. B. Glycerin u. s. w., verhalten, in denen Fibrin, hart gekochtes Eiweiss u. dergl. durchsichtig werden, aufquellen, doch beim Waschen mit Wasser ihr früheres Aussehen wiedergewinnen. Dasselbe beobachtet man auch in dem obenbeschiebenen Falle: beim Waschen bekamen die Stücke ihre Farbe und Umrisse wieder. Lieberkühn zieht den ganz natürlichen Schluss: um aus festem Protein eine eben solche homogene einförmige erstarrende Flüssigkeit zu erhalten, ist es notwendig, dass dasselbe aufgelöst sei, wobei er unter anderem dessen Löslichkeit sogar unter den obengenannten ungünstigen Bedingungen nicht in Abrede stellt. Aus diesem Grunde gebraucht Lieberkühn für die aufgequollenen und durch Einwirkung von Essigsäure durchsichtig gewordenen Proteinstücke den deutschen Ausdruck „Gallerte“ und für die nach der Behandlung der prote'inhaltigen Flüssigkeit mit Essigsäure erhaltene coagulirte Masse den französischen „Gelatine“, den Bildungsprocess dieser letzteren-Gelatination, der ersteren—„Gallertbildung“ 2). Auf diesen Standpunkt sich stellend, schreibt Lieberkühn diesen, wie er meint, verschiedenen Körpern auch verschiedene Eigenschaften zu: die „Gelatine“ soll beim Erwärmen sich auflösen und nach dem Abkühlen wieder estarren. die Gallerte s) dagegen beim Erwärmen austrocknen. Das offenbar Gekünstelte dieser Unterscheidung trat bei näherer Bekanntschaft Lieberkühn's mit seiner „Gelatine“ hervor. Dieselbe trocknete sowohl in der Kälte als auch in der Wärme aus, was besonders durch feine Verteilung und Aufträgen auf eine Glasplatte befördert wurde, auf welcher nach der Beendigung des Processes nur coagulirtes Albumin zurückblieb! Dieser Umstand, nämlich dass dabei auf dem Glase ein in Wasser unlöslicher Rückstand blieb, den er, wie es damals allgemein gebräuchlich war und im Gegensatz zu Denis’s Erklärungen, coagulirtes Albumin benannte, schien Lieberkühn sehr befremdlich 4).
Man darf nicht vergessen, dass eine für jene Zeit schon genügende Anzahl von Betrachtungen ausgesagt worden waren, durch welche man sich bestrebte die Unlöslichkeit des aus den alkalischen Verbindungen durch Neutralisation erhaltenen Proteins zu erklären, und Lieberkühn konnte diese Erklärungen bei den Autoren finden, deren Arbeiten ihm als Ausgangspunkt gedient hatten. Andererseits drang sich die Erklärung dieser Erscheinung auch von selbst auf! Lieberkühn beschreibt
auch diese Lösung nicht gelingen; selbst nicht, ■wenn ich koagulirtes Eiweiss anhaltend mit con-centrirter Essigsäure digerirte oder kochte, und dann mit erwärmtem Wasser behandelte“ (137 p. 56); den Satz „wie schon beim Faserstoff in dieser Beziehung bemerkt“—lässt Lieberkühn aus (82 p. 285).
f) „Um diese (erstarrende Flüssigkeit) zu gewinnen, muss man die Gallerte immer noch ferner mit Essigsäure behandeln, bis sie sich auflöst. Zur Gelatination ist flüssiges Eiweiss nothwendig; festes, mag es koagulirt oder nicht koagulirt sein, muss erst aufgelöst werden“ (82 p. 288).
'-) „Die Gelatination ist eine Veränderung des flüssigen, die Gallertbildung eine Veränderung des festen Eiweisses“ (82 p. 288).
3) „Ihr characteristischer Unterschied liegt darin, dass die eine sich beim Erwärmen auflöst und wieder beim Erkalten erstarrt, während die andere eintrocknet, so wie sie erhitzt wird“
(82 p. 288).
*) „Nur das Eine ist bemerkenswert!!, dass die in der Kälte dargestellte Gelatine einen im Wasser unlöslichen Rückstand beim Verdampfen in der Kälte hinterlässt“ (82 p. 290).