﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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sungen find rer Körper tlugegen wurden beim Steigen der Temperatur Niederschläge erhalten, die nach dem Erkalten der Flüssigkeit sich nicht veränderten (ib. p. 444>
Verdünntes Eiweiss mit in demselben suspendirten Flocken, die infolge der Verdünnung mit Wasser entstanden waren, wird mit Kochsalz gessättigt, das Gemisch filtrirt, und zum Filtrat Essig- oder Phosphorsäure so lange zugesetzt, bis einige Tropfen der Säure keine Fällung mehr hervorrufen. Wenn der Niederschlag abfiftrirt ist, bewirkt gelbes Blutlaugensalz keine Fällung mehr; werden aber grössere Mengen Essig-, Phosphor-, Salz-, oder Salpetersäure zugesetzt, so scheidet sich wieder ein reichlicher Niederschlag aus. Dieser schleimige Niederschlag ist in Essigsäure unlöslich. Die Geschichte der uns gegenwärtig interessirenden Frage zeigt, dass Proteinniederschläge von einer schwachen Säure gefällt werden, in einer stärkeren sich auflösen und durch eine noch concentrirtere gefällt werden. Die von Panum beobachtete Tatsache lässt sich in denselben Rahmen fügen, doch mit dem interessanten Vorbehalt, dass unter gewissen ungünstigen Umständen, nämlich sogar bei Gegenwart eines Salzüberschusses, das Gesetz der Concentration der Säuren in Bezug auf die Löslichkeit des Proteins dennoch aufrecht erhalten bleibt. Kannte Panum dieses Verhalten der Säuren zu dem Protein nicht, oder schenkte er demselben keine Aufmerksamkeit, die Sache ist die, dass er diesen sekundären Niederschlag oder, richtiger gesagt, den Körper, dem derselbe seinen Ursprung verdankt, mit dem Niederschlage, welcher durch Verdünnung des Eiweisses mit Wasser erhalten wird, identifient! Der frischgefällte Niederschlag gebe bei der Behandlung mit viel Kochsalz in Substanz einen schleimigen, dehnbaren, in gesättigter Kochsalzlösung unlöslichen Klumpen, der sich aber in einer mit Kochsalz gesättigten Proteinlösung, und, was am befremdlichsten ist, in Wasser mit ganz schwachem Kochsalzgehalt auflöse! Die Lösung gerann in der Wärme nicht (offenbar war dieselbe hinlänglich verdünnt), wurde aber von Essig-, Phosphor- und andern Säuren gefällt und löste sich in einem Ueberschuss derselben. Panum nennt diesen Körper „Eierschleim“ (jV.V 48—60 p. 110; 109 p. 448—9).
Es ist wohl kaum nötig hinzuzufügen, dass diese Lehre vom „Eierschleim“ die Inconsequenz und Willkürlichkeit der ganzen Lehre Panum’s von den Proteinkörpern noch besser charakterisirt (AW° 48—60 p. 110). D i e Veränderungen in der Löslichkeit endlich oder, besser gesagt, den Verlust der Löslichkeit, welche Lieberkühn an seinen Präparaten nach dem Austrocknen der säurehaltigen geleeartigen Massen oder nach sorgfältigem Trocknen beobachtete, stellte Panum in Bezug auf seine durch Salz und Säure bewirkten Niederschläge niemals und in keinem Falle in irgend eine Beziehung zu der Einwirkung der Säuren auf das Protein: diese Veränderlichkeit in den Eigenschaften der Niederschläge schrieb er der Einwirkung der Luft und der Feuchtigkeit zu, legte der gleichzeitigen Einwirkung von Salz und Säure aber nur eine sekundäre Bedeutung "bei. Damit das von ihm Ausgesagte noch überzeugender erscheine, vergleicht Panum diese Veränderungen mit denjenigen, welche frischgefälltes Globulin unter dem Einfluss von Feuchtigkeit und Wärme erfährt *)! Diese vom historischen
*) „Die Einwirkung der Luft verändert übrigens auch, was ich schon früher erwähnt habe, die Löslichkeitsverhältnisse des Serumcaseins;während dieser Stoff frisch gefallt in höchst verdünnten Salzlösungen leicht löslich ist, wird er nach dem Austrocknen sowie auch durch Erhitzen zum Kochen in Salzlösungen ganz unlöslich, ja er wird dann selbst durch Säuren in der Kälte nicht gelöst. Es fehlt also nicht an Analogie lür die An-
nahme, welche sich uns nach dem Vorhergehenden als wenigstens höchst wahrscheinlich herausstellt: dass durch Einwirkung der das Eiweiss nicht präcipitirenden Säuren auf die in denselben löslichen eiweissartigen Stoffe eine neue Substanz entsteht, welche durch ihre Unlöslichkeit in con-centrirten Lösungen der Mittelsalze und durch Löslichkeit in Wasser vor andern zur Protein-gruppe gehörenden Substanzen sich auszeichnet;
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