﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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Y e r s e li i e <1 e 11 a r t i g k e i t der Benennungen der Säurever-I) i n d unge n. Auf den ersten Blick könnte es scheinen, als hätte Lehmann’s Gedanke in den Arbeiten von Lecont & Goumoëns (77 p. S34), welche die Wirkung concen-trirter Essigsäure auf ausgeschiedenes und aufgelöstes Protein beobachtet hatten, einen Anklang gefunden; doch scheint das nur auf den ersten Blick,—in Wirklichkeit bestätigten genannte Autoren die schon mehr als einmal veröffentlichten Beobachtungen, dass die Löslichkeit des Proteins in Essigsäure von der Concentration letzterer abhängt. So zeigten Albumin, Blut- und Muskelfibrin, Casein, Vitellin, sowie die Substanz der Stromata der roten Blutkörperchen sogar nach monatelanger Einwirkung von Eisessig keine besondere Neigung, sich aufzulösen; wenn etwas in Lösung auch überging, so war es jedenfalls eine ganz unbedeutende Menge. Nach der Neutralisation der Säure fiel die aufgequollene Masse zusammen, und die Lösung schied einen spärlichen Niederschlag aus. Sowohl der Rückstand als auch der in Lösung übergegangene Teil desselben besitzen, Lecont & Goumoëns’s Beobachtungen nach, gleiche, allen Rückständen gemeinsame Reaktionen; auch der gelöste Teil zeige seine eigenen besonderen Reaktionen, auf Grund derer die Autoren der Ansicht sind, dass das Protein unter den genannten Verhältnissen in einen löslichen Teil—das Oxoluin (öEoc—Essig, Xuuu—ich löse auf)—und einen unlöslichen Teil—das Anaxoluin—zerfällt (77 p. 836).
Trotz des Schlusses, dass die Löslichkeit des Proteins in den organischen Säuren namentlich in Essigsäure, durch die Concentration dieser begrenzt wird, muss man dennoch zugestehen, dass auch concentrirte Säure eine gewisse, wenn auch geringe, Menge Protein auflöst.
Was die Löslichkeit in Mineralsäuren anbetrifft, so wird, Lehmann’s Beobachtungen nach, die Grundsubstanz der Muskeln, die er Syntonin nennt (VA» 61 — 7 p. 44), nachdem dieselbe in 0,1%-iger Chlorwasserstoffsäure aufgelöst wurde, durch concentrirte Lösungen alkalischer Mittelsalze gefällt (80 p. 345). Das durch Schwefelsäure gefällte Casein löse sich in verdünnten Mineralsäuren auf, die es bei der Neutralisation vollständig ausscheiden; das Protein werde aus seinen Lösungen in Mineralsäuren und in Essigsäure durch Mineralsäuren ausgefällt. Das dabei erhaltene „salzsaure Casein“ sei wie das „salzsaure Albumin“ in Wasser löslich, nachdem es vorher darin aufgequollen war; derselbe Niederschlag löse sich auch in Alkohol, falle aber bei Ätherzusatz aus (ib. p. 348).
Einen sehr interessanten Vergleich zog Denis unter der Annahme, dass (27 p. 216-7) aus den Lungen, den Nieren, dem Gehirn, aus den proteinhaltigen Gebilden überhaupt durch Chlorwasserstoffsäure l°/00 eine Substanz erhalten wird, die mit derjenigen, welche auf dieselbe Weise von Liebig (AhV 61—7 p. 43) aus den Muskeln erhalten wurde, identisch sei. Indem Denis andererseits Muskeln ebenfalls mit 3%-iger Kochsalzlösung behandelte, erhielt er ein Präparat, dessen Fällbarkeit in kochsalzhaltiger Lösung durch Chlorwasserstoffsäure ihn verhinderte, es mit dem durch Chlorwasserstoffsäure extrahirten Präparat zu identificiren. Da Denis die Beziehungen der Säuren zu den salzhaltigen Lösungen nicht kannte, so glaubte er, dass das Salz zugleich mit dem Myosin auch noch einen anderen Körper extra-hirt hatte, da die Salzsäure in der salzhaltigen Lösung einen Niederschlag erzeugte, welchen Denis für eine mit dem Globulin der Blutkörperchenstromata ‘) identische
') „Mais si l’acide chlorhydrique affaibli dissout en abondance une matière albiminoïde, quand on le fait agir sur de la chair musculaire, l’eau salée au dixième a également la faculté d’en dis-
soudre une qui offre quelques caractères différents. Ainsi la dernière n’est pas attaquée en entier par l’acide qui liquéfie la première. En effet, en versant de cet acide sur de la solution