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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
löslich waren, sich aber in Säuren und Alkalien sowie in einem Überschuss der zur Neutralisation ihrer Lösung benutzten Agentien lösten; dabei sali Schmidt in der Wirkung der Alkalien und der Säuren auf die durch deren Einwirkung auf das Protein entstandenen Produkte keinen Unterschied. Bei der Untersuchung der Neutralisationsprodukte empfiehlt Verf. zuerst die entstandenen Salze zu entfernen. Was die Neutralisationsprodukte des dialysirten Serums und des dialysirten Hühnereiweisses anbetrifft, so seien dieselben ganz identisch, ob sie bei Zimmertemperatur oder beim Kochen der sauren Lösungen erhalten wurden. Doch bemerkte Schmidt, dass die Löslichkeit der Neutralisationsprodukte in Essigsäure im umgekehrten Ä erhältnis zur Menge der zur Darstellung dieses Produkts verbrauchten Säure steht !). Bei der Neutralisation der Albuminlösung nach der Einwirkung der Säure wurden im Serumalbumin keine Niederschläge erhalten, während das Albumin des Eiweisses ausfiel. Letzteres sucht Schmidt dahin zu erklären, dass entweder die Säure eine zu schwache Wirkung ausübte, oder dass der Niederschlag sich in dem bei der Neutralisation bildenden Salze löste. Säurelösungen gäben sowohl in der W ärme als auch in der Kälte mit Kochsalz Niederschläge, wobei in der Kälte eine grössere Salzmenge erforderlich sei. Die erhaltenen Niederschläge waren nur in Ätznatron löslich. Ebenso verhielten sich auch die alkalihaltigen Lösungen derselben Präparate: sie wurden von Salz nur beim Kochen gefällt, und war der erhaltene Niederschlag in Alkalien unlöslich. Die in diesen Produkten durch Alkalien hervorgerufenen Veränderungen seien mit den durch Säuren bewirkten ganz identisch 3). Der einzige Unterschied besteht, Schmidt’s Ansicht nach, darin, dass der Neutralisationsniederschlag in allen Fällen nicht in verdünnter sondern in con-centrirter Säure löslich sei (131 p. 110).
Neue Tatsachen über die V er bin d u n g des P r o t e ï n s m i t Säuren. Johnson (71p. 734) fasste den Gedanken, chemische Verbindungen der Proteine mit Säuren darzustellen. Zu diesem Zwecke liess er mit V'asser verdünntes Hühnereiweiss im runden Dialysor auf schwachen Säurelösungen schwimmen, welche folglich das äussere Wasser des Dialysors bildeten. Nach 10—24 Stunden hatte die Flüssigkeit ein geleeartiges Aussehen bekommen; den in diesem Zustand befindlichen Körper hielt Verf. für eine Verbindung des Proteins mit der entsprechenden Säure. Nach der Auflösung dieser Masse in warmem V’asser bestimmte Johnson die Säuremenge durch Titriren und den Trockenrest durch Trocknen der geléeartigen Masse über Schwefelsäure. Wir stellen die zahlreichen von Johnson ausgeführten Versuche in folgender Tafel zusammen und bemerken dabei, dass er wenig con-centrirte Säurelösungen, deren spec. Gew. ebenfalls angeführt ist. benutzte; Johnson sah folgende Säuremengen als mit Protein verbunden an:
Salpetersäure	spec.	Gew.	1.0023	—	6.700°	0
«	„	„	1,001	—	6,796	„
Salzsäure	1,005	—	3,850	„
Schwefelsäure	„	„	1,001	—	3.730	„
') „......... dagegen wuchs ihre Löslichkeit
in Essigsäure umgekehrt mit der Menge der zu ihrer Darstellung verbrauchten Säure, so dass, wenn dieselbe in der Kälte stattfand, oder auch durch Kochen mit nicht allzu kleinen Säuremengen, auch wiederum höhere Concentrationsgrade der Säure zur Auflösung der gefällte» Substanz
noting wurden. Das Gesagte gilt vom Serum sowohl als vom Eialbumin" (131p. 110).
■) „Da ich dieselbe in allem Wesentlichen übereinstimmend mit der so eben beschriebenen Eiweissform gefunden habe, so führe ich nur einen Unterschied, welcher noch dazu ein gradueller ist, an (ib. p. 110.