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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
es auch in der Geschichte des Globulins an Beispielen von Präparaten, die sich in ähnlichen Bedingungen befunden haben, keineswegs gefehlt hat. Hammarsten (47 p. 103) findet, dass soeben durch Säuren a u s g e f ä111 e s Casein in Salzen löslich sei, wenn es aber in Wasser gelegen hat, sich setze und seine Lösungsfähigkeit in Kochsalz allmälig einbüsse. Dieselbe Eigenschaft erwerbe das Casein auch, wenn man von Anfang an mehr Säure zusetzt als zur Fällung notwendig ist. oder wenn das Casein aus einer sehr concentrirten Lösung ausgefällt wird '). Das Casein halte im allgemeinen die Säure sehr hartnäckig fest, so dass selbst wochenlanges Waschen nicht alle Säure zu entfernen vermag (ib. p 103).
In Hoppe-Seyler's und seines Schülers Weyl’s Arbeiten ist es sehr schwer denn Sinn der verchiedenen Benennungen zu erfassen und einen Unterschied zwischen denselben ausfindig zu machen. Beweist dies nicht auch die Identität der Produkte, denen diese Benennungen beigelegt worden sind? Im Jahre 1870 schrieb Iloppe-Seyler (01 p. 190), dass die ausgeschiedenen Globuline unter dem Einfluss von Wasser sich in Albuminate verwandeln, nimmt jedoch später (1877) an. dass das Seroglobin durch schwache Alkalilösungen nicht verändert, aber durch con-centrirtere in ein Alkalialbuminat übergeführt wird (63 p. -122)! Unter dem Wort Alkalialbuminat versteht Weyl Sovka’s Protein, mit welchem letzterer (p. n. 650) das Neutralisationsprodukt sowohl einer Alkali- als einer Säureverbindung des Proteins bezeichnet; doch schlägt Weyl vor, das Wort „Protein“ in der Mehrzahl zu gebrauchen, um es nicht mit Mulder’s Protein zu verwechseln. Ferner teilt Weyl Hoppe-Seyler’s Ansicht, dass die weiter unten zu nennenden Präparate sich in Protein verwandeln. Ausserdem verändere sich hier das Globulin unter dem Einflüsse der Säuren und Alkalien und gehe in einen Zustand über, in welchem es sich von der im Globulin durch Wasser hervorgebrachten Modification in nichts unterscheide (ib. p. 72 und p. n. 94).
Auch Monier (97 p. 0; 9S p. 408) versucht zwischen den Reaktionen der Neutralisationsniederschläge aus den alkalischen und den sauren Protemlüsungen einen Vergleich zu ziehen. Was die Reaktionen der ersteren anbetrifft, so ist davon schon die Rede gewesen (71—5 A’s.V 81—5 p. 97). Die sauren Lösungen erhielt Mürner folgendermaassen: 1) jedes Eiweiss wurde mit 75—200 cc. 0,1—0,25° 0-iger Salzsäure versetzt, und das Gemenge im Wasserbade 3—12 Stunden lang envärmt. Die erhaltene saure Lösung neutralisirte man mit Ammoniumcarbonat, löste den Niederschlag wieder in verdünnter Säure auf und fällte ihn mit demselben Salze aufs neue aus. Bei weniger langer Einwirkung der Säure, 1— 2 St.—wurde ein weniger lösliches Präparat erhalten; 2) aus Hechtmuskeln bereitete man eine säurehaltige Lösung in 0.1%-iger Salzsäure; 3) aus Fibrin wurde eine Lösung nach dem Hoppe-Seyler'-schen Verfahren durch Einwirkung von concentrirter Salzsäure bei Zimmertemperatur oder bei 40° dargestellt. „Die mehr oder weniger gefärbte Lösung2) wurde mit dem 2-3-fachen Volum Wasser gefällt“ (98 p. 471). der Xiederscldag in Wasser aufgelöst und die erhaltene Lösung schliesslich mit Ammoniumcarbonat neutralisirt; der Niederschlag mit Wasser gewaschen; 4) auf dieselbe Art stellte man ein analoges Produkt auch aus geronnenem Serumprotein dar s). Um die Reaktion sowohl dieser als auch der Neutralisationsniederschläge aus einer alkalischen Proteinverbindung zu erkennen, stellte Mürner mit rotem Lakmus gefärbte Visitenkarten
') „Dieselbe Beschaffenheit nimmt der Niederschlag schon von Anfang an, wenn zu viel Saure zugesetzt oder eine zu concentrirte Caseinlösung in Arbeit genommen wird“ (47 p. 103).
;) Die mehr weniger gefärbte Lösung wurde mit den 2—3 fachen Wasser gefällt (97 p. 471)
0 „In derselben Weise habe ich es auch aus coagulirtem Serumeiweiss gewonnen“ (47 p. 1G3).