﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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befördere den Process. Dabei bemerkte Rollett ein sehr charakteristisches Verhalten, dieser Massen: wenn nämlich das Serum schon so viel Säure enthielt, dass es beim Erwärmen gerann, so erfolgte in einer ungewärmten Portion desselben bei der Neutralisation mit Natron keine Gerinn u n g, und coagulirte die neutrale Flüssikeit erst in der Siedhitze, indem sie einen reichlichen Niederschlag ausschied !).
Die durchgekochte Portion der in Wasser gelösten geleeartigen Masse scheide bei der Neutralisation einen voluminösen Niederschlag modificirten (?) Proteins aus. Je concentrirter die Lösung ist. desto weniger in der Siedhitze fällbares Protein enthalte das Filtrat, nachdem der Neutralisationsniederschlag entfernt worden ist (123 p. 355—6). Sowohl dialjsirtes, aber nicht eingedichtetes, als auch einfach mit Wasser verdünntes Serum gingen mit Säuren in den geléeartigen Zustand nicht über, schieden aber Niederschläge aus, woraus Rollet den Schluss zieht, dass zur Bildung von Coagula die Blutserumpräparate einen gewissen Concentrationsgrad haben müssen (ib. p. 357—8).
Dasselbe Verhalten zeige auch nach Hammarsten’s Verfahren aus Serum durch Magnesiumsulfat ausgeschiedenes Globulin. Nach dem Waschen in Wasser gehe das in Wasser suspendirte Globulin unter der Einwirkung von Salpetersäure, Phosphorsäure, Schwefelsäure oder Salzsäure in den geléeartigen Zustand unter denselben Umständen wie das Serum über (ib. p. 360—1). Gallerte aus einer Globulinlösung in Kochsalz zu erhalten, gelang es Rollett nicht, obgleich das Globulin durch verdünnte Säuren aus dieser Lösung nicht ausgefällt worden war (ib. p. 361—2)'
Das soeben Dargelegte leitet Rollett zu dem Schlüsse, dass in der Wärme gerinnendes Protein unter der Einwirkung von Mineralsäuren sich in einen Körper verwandelt, der bei Zimmertemperatur in concentrirten Lösungen in einen geléeartigen Zustand übergeht, wobei diese Gelée mit dem Steigen der Temperatur flüssig wird, wohingegen verdünnte Lösungen es bei gewöhnlicher Zimmertemperatur coa-guliren. Damit sich diese Körper bilden können, bedürfe es einer bestimmten Säuremenge. Deren Lösungen färben blaues Lakmuspapier stark, obgleich sie Tropäolin 00 nicht verändern. Der geléeartige Zustand hänge von der Temperatur ab: bei niedriger Temperatur bilden sich die gallertartigen Massen langsamer, bei höherer schneller; Gegenwart freier Säure beschleunige deren Bildung. Den Anzeigen des Tropäolins nach finde die Bindung der Säure sogleich beim Hineintragen derselben in die prote'inhaltige Lösung statt 2). Der Bildung der geléeartige Massen gehe diejenige einer Verbindung der Säure mit dem Protein voraus, in welcher dieses noch seine wesentlichsten Eigenschaften bewahrt, da nach der Zersetzung dieser Verbindung mit verdünntem Ätznatron das Protein seine anfängliche Gestalt wieder annehme. Ist aber die Umwandlung in eine gallertartige Substanz geschehen, so ent-
') „Wenn man Serum mit so viel Säure versetzt liât, dass es beim Erhitzen eben eine Gallerte bildet und man neutralisât eine Portion dieses Serum, ehe man dasselbe noch erhitzt hat, mit verdünnter Natronlauge sogleich wieder zurück. so scheidet sich dabei kein Niederschlag aus. Die Flüssigkeit gerinnt aber dann beim Kochen und scheidet ein sehr massiges Coagulum aus“ (123 p. 355).
:) „Die Bindung der Säuren erfolgt nicht erst, während jene Körper entstehen, sondern nach den Anzeigen der Tropaeolin 00—Exaction unmittelbar beim Einbringen der Säuren in die
Eiweisslösung. Es scheinen also jenen Körpern Verbindungen des Eiweisses mit den Säuren vorauszugehen, in welchen das Eiweiss seine wesentlichen Eigenschaften noch bewahrt, welche aber nicht beständig sind, sondern sich unter den früher angeführten Bedingungen mehr oder weniger rasch in jene Körper umwandeln. So lange diese Umwandlung noch nicht stattgefunden hat, lassen sich die primär entstehenden Verbindungen mittelst verdünnter Alkalien so zerlegen, dass wieder durch Kochen coagulirbares Eiweiss erhalten wird“ (123 p. 363).