﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU PEN SÄUREN.
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Niederschläge aus oder bewirken Gallertbildung und wandeln die Gallerte in undurchsichtige weisse Coagula um (ib. p. 59).
Hierher gehört auch die von Wurtz gegebene Nomenclatur, die nicht nur nichts erklärt, sondern, im Gegenteil noch mehr Misverständnisse veranlasst. Wurtz (150 p. 114) versteht unter den Namen „Sy n to nine“ drei dem Casein verwandte Körper: 1) einen durch Einwirkung von Alkalien auf das Protein entstehenden— eigentlich den Neutralisationsniederschlag aus einer Alkaliverbindung desselben, den er Albuminose zu nennen vorschlägt, wobei er bemerkt, dass er denselben in seinen Vorlesungen „albumineine“ (ib. p. 114) nannte, den geléeartigen Zustand aber—die Verbindung des Alkali mit dem Protein „albuminosate“; 2) einen zweiten—das Produkt der Einwirkung von Säuren auf das Myosin—das eigentliche Syntonin; endlich 3) das Produkt der Einwirkung von Säuren auf Protein in irgend einem Zustande—Acidalbumin (150 p. 115).
Fast alle späteren Forschungen zeugen zu gunsten der Säurenatur des Globulins und bestätigen im allgemeinen unsere im Jahre 1902 veröffentlichten Beobachtungen (100 p. 561), obgleich sie diese Frage weit weniger umfassend behandeln, als wir es früher (ib.) getan und in vorliegender Arbeit darlegen. Béchamp. z. B. (1 p. 758—769) löst Fibrin in verdünnter Salzsäure (1,5 rauch. Säure im Liter). Verdünntes Ammoniak erzeugt einen flockigen, matt weissen Niederschlag, Verfasser’s Fibrinin; Alkohol bedingt, besonders bei Gegenwart von Natriumacetat eine weitere Fällung, die Béchamp als Fibrimin bezeichnet. Brod (12 p. 42) meint, dass die Salzsäure in der Fibringallerte in drei verschiedenen Modifikationen enthalten sei: fest gebunden, adhärent und frei. Bas Casein sei nach Böhmann (121 p. 208) sei eine Substanz von saurem Charakter; zu seiner Lösung reichen geringere Mengen von Alkalien oder alkalischen Erden hin, als zur Bildung der für Phenolphtalein neutralen Verbindungen erforderlich sind. Dadurch würden für Phenolphtalein saure Salze entstehen.
Das salzsaure Salz des Caseins, nach Salkowski & Majert (124 p. 73), erhält man direkt in fester Form, indem man über fein gepulvertes, trockenes Casein Salzsäuregas leitet, oder das Casein in solchen Flüssigkeiten, welche weder das freie Casein, noch seine Salze merklich lösen, wie z. B. Alkohol, Äther. Ligroin oder Benzol, suspendirt und dann mit Salzsäuregas behandelt. Das gebildete Caseinsalz stellt ein weisses, luftbeständiges Pulver dar, welches sich in Wasser klar löst und in Lösung fast geschmacklos ist (p. n. 121).
Laxa (76 p. 126) findet, dass Casein sich mit Milchsäure zu Lactaten verbindet; da werde bewiesen einmal durch die Tatsache, dass Milchcasein, das durch Säurezusatz geronnen und sorgfältig gewaschen ist. ein um so höheres Laugenbindungsvermögen hat, je mehr Milchsäure (in gewissen Grenzen) zugesetzt worden ist; zweitens durch Aciditätsabnahme einer Milchsäurelösung, die mit Casein geschüttelt worden ist. Auch hier wachse die Aciditätsabnahme proportional der Menge des zugesetzten Caseins.
Nencki (106 p. 213) geht viel weiter, indem er annimmt, dass die Basen einen Bestandteil des Proteinmoleküls bilden, wie das in Betreff des Eisens im Hämoglobin anerkannt ist. Auf Grund der vorligenden Tatsachen und theoretischen Erwägungen kommt Nencki (106 p. 212) zu der Überzeugung, dass ein sogenanntes ideales, nur aus C,H,N,0 und S bestehendes, aschenfreies Eiweiss weder im pflanzlichen, noch im tierischen Organismus vorkommt. Alle in den lebendigen Organismen enthaltenen Eiweissstoffe seien mit anorganischen Elementen chemisch verbunden, wodurch die betreffenden Eiweissstoffe bestimmte Eigenschaften und funktionelle Bedeutung im Stoffwechsel der Organismen erlangen ').
‘) „Je crois, au contraire, que le potassium,	phorique et le chlore, de même que le fer dans
le sodium, le calcium, le magnésium, l'acide phos-	l'hémoglobine, non seulament constituent une
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