﻿VERHALTEN EES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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Den von uns gegebenen historischen Umriss finden wir angemessen durch eine sehr interessante Beobachtung Hammarsten’s (46-ap. 145) über die Gerinnung des Caseins unter der Einwirkung von Lab bei Gegenwart von Kalk und Phosphoi-säure zu vervollständigen, eine Beobachtung, die bis zu meinen Arbeiten (100 p. 561) vom Standpunkt des Verhaltens der Proteinkörper den Säuren und Basen gegenüber aus bei weitem nicht nach ihrem Wert geschätzt worden ist. Obgleich Hammarsten selbst das chemische Band jener Agentien in Gestalt von Calciumphosphat anerkannte, so kann hier dennoch keine Rede von dem Ä orhandensein eines solchen Salzes sein, wie dies aus der vom Autor selbst gegebenen Beschreibung des Versuchs folgt. „Das zuletzt niedergeschlagene, genau ‘) ausgewaschene Casein wird fein zerrieben und in filtrirtem Kalkwasser möglichst rasch gelöst. Die Lösung wird bald und sehr rasch filtrirt und unmittelbar darnach mit Phosphorsäure neu-tralisirt. Nur dieser letzte Theil der Verfahrens ist etwas schwieriger, und der weniger Geübte erhält bisweilen beim Neutralismen mit Phosphorsäure bleibenden Niederschlag. Um dies zu vermeiden, ist es nöttig, dass man ja nicht viel Kalkwasser verwendet und mit einer sehr verdünnten (weniger als 0.5%P2O5 enthaltenden) Phosphorsäure neutralisirt. Wegen der bei dem wiederhalten Ausfällen und Wiederauflösen des Caseins unvermeidlichen Verluste muss die Menge des Kalkwassers so klein genommen werden, dass die nach der Neutralisation erhaltene Caseinlösung das Volumen der in Arbeit genommenen Milch lange nicht erreicht. Die Menge "des Kalkwassers darf übrigens nicht grösser sein, als dass ein Theil des Caseins ungelöst zurückbleibt. Die Phosphorsäure muss höchst vorsichtig zugesetzt werden, damit kein bleibender Niederschlag entstehe, und wenn man die passende Kalkwassermenge gefunden hat, entsteht bei dem Zusatze von Phosphorsäure entweder gar kein" Niederschlag, oder wenn ein solcher entsteht, löst er sich mit der grössten Leichtigkeit wieder. Nach beendeter Neutralisation erhält man eine milchig weisse Flüssigkeit“... „Die Casemlösung verhält sich in ganz derselben Weise wie die Milch. Beim Kochen gerinnt sie nicht...“ (ib. p. 146).
Somit sehen wir hier ein vortreffliches Beispiel einer gleichzeitigen Verbindung einer Eiweisssubstanz mit einer Base und einer Säure, wobei letztere mit dem Protein eine lösliche Verbindung geben kann, was der Fall nicht sein würde, wenn kein Protein zugegen wäre.
Hammarsten’s Beispiel folgten. Söldner, Courant u. a. Courant bereitete reines Casein durch Fällung von Kuhmilch mit Essigsäure (21-ap. 125) und bestimmte dessen Acidität. Courant löste eine gewogene Menge Casein in Kalkwasser oder Natronlauge auf und ermittelte durch Titriren der Flüssigkeit vor und nach dem Auflösen des Caseins die an das Casein gebundene Menge Calcium bez. Natrium (ib.p. 126). Daraufhin gelangte Courant zu dem Schlüsse, dass Casein mit Calcium eine für Phenolphthalein neutrale Verbindung liefert, und dass die Rötung des blauen Lack-moidpapiers beginnt, wenn noch Kalk an Casein gebunden ist (ib. p. 128).
Fs ergab sich weiter, dass 100 g. des bei 110 bis 120° getrockneten Caseins 2,84—2.93 g. CaO zu der für Phenolphtalein neutralen Tricalciumcaseinverbindung zu binden vermögen. Zu ähnlichen Resultaten war bereits Söldner (138-b p. 351 — 436 of 1,55—2.36% Calciumoxyd) gelangt.
Das Casein ist also eine „schwache“ Säure, welche für Phenolphthalein neutrale und für Lakmoid alkalische Calcium-und Natriumsalze bildet (ib.p, 132).
') Nachdem die Bedeutung des Calciumphos- 148J. Aus diesen Untersuchungen ging es vie phates für die Caseinbildung gefunden worden mehr hervor, dass das Casein selbst die calcium war. . . fib. p. 145). Caseincalciumphosphat (ib. p. phosphatlüsende Substanz ist (ib. p. 149).