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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
Präparat frei und nicht gebunden gewesen wäre, so würde dieselbe im Laufe der 6 Jahre die Möglichkeit gehabt haben, Wasser anzuziehen 1), und das Protein würde sich gefärbt haben! Dies war jedoch nicht der Fall, und das Präparat lüste sich, in Wasser, nachdem es in demselben gelegen hatte; obgleich die Lösung nicht sauer schmeckte, rötete sie blaues Lakmuspapier und wurde von gelbem Blutlaugensalz, namentlich unter Zusatz von Schwefelsäure, gefällt (5 p. 658)! Jedenfalls zeigen Berzelius’ Beobachtungen, dass die Protemniederschläge längere Zeit Säure zurückhalten, ob gebunden oder nicht.
Gleich Hruschauer, welcher beobachtete hatte, dass bei der Fällung mit Säuren ein Teil davon von den Niederschlägen zurückgehalten wurde, die beim Waschen auf kosten dieser Säuren sich lösten, fand auch Mulder (103 p. 123) beim Waschen eines durch Einwirkung von Essigsäure erhaltenen Niederschlags auf dem Filter mit sehr verdünnter Essigsäure, dass die Waschflüssigkeit Protein enthielt, welches bei der Neutralisation mit Ammoniumcarbonat ausfiel, während die übrige Masse unter dem Einfluss der zurückgehaltenen Salzäure beim Waschen mit Wasser auf dem Filter aufquoll, geléeartig wurde und in einer genügenden Quantität Wasser bei 35—40° im Laufe von 48 Stunden ungeachtet des sehr geringen Säuregehalts, wie letztgenannter Autor versicherts), sich auflöste. Nach dem Abfiltriren schied die mit Ammoniumcarbonat neutralisirte Flüssigkeit einen reichlichen Niederschlag aus, nach dessen Abscheidung durch Filtration Salzsäure einen neuen Niederschlag in der abfiltrirten Flüssigkeit erzeugte. Mulder unterscheidet scharf den ersten Niederschlag von dem zweiten. Letzteren sieht Mulder für eine Verbindung des Proteins mit der Säure an und nennt ihn „salzsaures Protein“, hydro chlor as p rote i n i, giebt aber nicht nur keine bestimmte Charakteristik des erstem sondern schwächt die Bedeutung des noch unerklärten Unterschieds noch dadurch ab, dass, seiner Aussage nach, der erste Niederschlag sowohl durch Neutralisation, Fällung durch Wasser, als auch mittels Salzsäure erhalten werden könne (103 p. 124)!
Im allgemeinen äussert Mulder (104 p. 973) sich ganz bestimmt: „die Proteinverbindungen. von welcher Art sie auch sind, haben mit dem Protein selbst das Vermögen gemein, mit kleinen Mengen Basen und Säuren sich verbinden zu können“. Mulder nennt die Verbindung des Albumins mit Schwefelsäure „Diprotein-Sulfosäure— acide sulfo-biprotéique“ (102 p. 70). C. Schmidt (128 p. 311) sprach sich im Jahre 1847 ebenfalls ganz bestimmt über die Verbindung des Albumins mit Chlorwasserstoffsäure aus, indem er dieselbe „salzsaures Albumin“ benannte.
Wir erlauben uns hier noch daran zu erinnern, dass Mulder’s Beobachtung nach einfache Neutralisation noch keine vollständige Fällung einer säurehaltigen Prote'inlösung bewirkt. Dieser Umstand bestätigt Scherer’s Schlüsse, nämlich dass wie dort die vermeintliche alkalische Lösung bei der Neutralisation infolge des Lösungsvermögens des neugebildeten Salzes keinen Niederschlag ausschied, so auch hier die säurehaltige Prote'inlösung nach der Neutralisation einen Teil des Proteins in Lösung hielt; wie dort ein Überschuss von Säure zur Fällung nötig war, so auch hier Säure zugesetzt werden musste, damit sich ein zweiter Niederschlag bilden konnte. Erwähnen wir noch, dass Wunderlich Unfällbarkeit der Lösung eines Neutralisationsniederschlags von Alkalialbuminat sogar beim Kochen in den unbe-
*) „Wäre die Säure darin frei gewesen, so würde diese Feuchtigkeit angezogen und das Albumin sich allmälig gefärbt haben“ (5 p. 658).
!) „Wird es, ehe es gallertartig wird, mit vielem Wasser angerührt und so, dass nur sehr
wenig Säure noch anhängt, in eine Digestionstemperatur von 35 — 40° gestellt, so wird das Coagulum in 2 Tagen vollkommen aufgelöst“ (103 p. 123).