﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
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an derselben Stelle folgenden Versuch: an der Sonne getrocknetes und zerkleinertes Eiweiss wurde mit Essigsäure begossen und einige Tage darin gelassen; danach entfernte man die Säure, wusch die aufgequollenen Eiweisstückchen in Wasser bis zur vollständigen Entfernung der Säure, und das Protein biisste seine Wasserlöslichkeit ein (82 p. 290)! Auch die erstarrte Masse, Lieberkühn’s Gelatine, hinterlässt beim Waschen auf dem Filter im zerkleinerten Zustande, bis zum Verschwinden der Reaktion auf Säure, mit Wasser in letzterem kleisterähnliche Rückstände mit demselb en äusseren Charakter wie die durch Neutralisation einer mit Wasser verdünnten Protei nlösung erhaltenen Niederschlä-g e: sie lösten sich weder in kochendem noch in kaltem Wasser 1). Diese Niederschläge verhielten sich im allgemeinen wie coagulirtes Albumin (ib.p. 291).
Von Berzelius’, Simon’s u. a. Gesichtspunkte aus wurden hier offenbar die mineralischen Bestandteile nicht nur abgespaltet sondern auch in ein beständigere Verbindung übergeführt, welche überdies durch das Wasser entfernt wurde. Dies folgt noch aus anderen Versuchen Lieberkühn’s, welcher ähnliche Beobachtungen an Weinsäure, Citronensäure und Phosphorsäure veranstaltete. Unter denselben Bedingungen wie mit Essigsäure vermischte man das Eiweiss mit einem gleichen Volum Wein- oder Citronensäure und kochte die Mischung; nach der Abkühlung bildete diese eine geléear-tige Masse. Aus trocknem, durch Kochen geronnenem Eiweiss erhielt Lieberkühn keine Lösungen: die Stücke quollen nur auf. Aus den geléeartigen Massen wurde die Säure sowohl durch Trocknen als auch durch Auswaschen der Stücke mit Wasser entfernt, wobei der Rückstand dasselbe Verhalten wie nach der Einwirkung von Essigsäure zeigte (ib. p. 293— 4).
Versuche mit Phosphorsäure zeigten, dass sie frisches Eiweiss weder bei Zimmertemperatur noch in der Siedhitze fällt; in diesem letzteren Falle erfolgte Fällung nur dann, wenn auf 1 Tropfen Phosporsäure 20 Tropfen Eiweiss kamen. Was die geléeartige Masse anbetrifft, so gelang es Lieberkühn unter den gegebenen Umständen eine solche nur ein einziges Mal zu erhalten. In diesem Falle löste sich dieselbe sowohl in kaltem als in warmem Wasser; die wässerigen Lösungen wurden kärglich durch Ammoniaklösung, reichlich durch Salpetersäure gefällt, während Aetz-kali keine Fällung bewirkte. Auch hier entzog das Wasser dem Präparat nach dem Trocknen alle Säure, wobei der Rückstand in Wasser unlöslich war (ib. p. 296).
Lieberkühn’s allgemeine Schlüsse betrachtend, sehen wir, dass er von der damals weitverbreiteten Ansicht ausging, dass eine Albuminlösung durch Essigsäure nicht coagulirt werden könne. Wir haben schon erklärt, dass dies sich nicht auf die Protei'nsubstanz selbst, sondern auf deren Lösung, nämlich das Blutserum, bezieht, da unverdünntes Eiweiss von Essigsäure gefällt wird. Lieberkühn überträgt aber diese Reaktion auf das Protein (ib. p. 292) und zieht daraus selbstverständlich einen dem obenangeführten, hauptsächlich von Berzelius gestützten, Satz ganz ent-gegengesetzen Schluss, dass auch Essigsäure das Protein ohne Mitwirkung von Wärme in den coagulirten Zustand überführt, einen Zustand, in welchen das Protein durch einfaches Kochen der es enthaltenden Flüssigkeit übergehe 2). Alles oben
f) „Sie sah kleisterähnlich aus, gerade so, wie es Denis nach Löwig von dem durch Neutralisation mit Essigsäure aus der wässrigen Eiweisslösung hervorgerufenen Niederschlag beschreibt ...... und verhält sich überhaupt gegen Lösungsmittel und Reagentien wie koagulirtes Eiweiss“ (82 p. 291).
■) „Es pflegt als Eigenschaft des löslichen
Eiweisses angegeben zu werden, dass Essigsäure es nicht koagulire. Wenn der Begriff, den Berzelius vom koagulirten Eiweiss aufstellt, festgehalten werden soll, so ist diess offenbar falsch: denn die Essigsäure macht das im Wasser lösliche Eiweiss ohne Anwendung jeder Wärme so unlöslich oder schwer löslich wie das Kochen“ (82 p^ 292).