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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
dargelegte in Betracht ziehend, erklärt man sich leicht dieses Misverstäudnis. Wenn Berzelius dieses Verhalten des Albumins gegen Essigsäure auch für charakteristisch hielt, so sah er deren Wirkung für eine Substitutionsreaktion an.—dieselbe verdrängte zuerst das Alkali, welches das Protein in Lösung hielt, und trat dann mit diesem selbst in Verbindung, indem sie ein essigsaures Albuminat bildete. Lieberkühn stellt jedoch auch dieses Verhalten der Essigsäure und auch der übrigen obenerwähnten Säuren zu dem Protein deshalb in Abrede, weil es ihm gelungen war sowohl durch Trocknen als durch Auswaschen in Wasser die Säure vollständig zu entfernen. Derselbe Gedanke, den Lieberkühn Berzelius gegenüber in Gestalt einer zänkischen Frage *) hinwirft, findet jedoch seine Erklärung wie in Berzelius’ Arbeiten so auch in denjenigen seiner Zeitgenossen in dem Umstande, dass diese Säureverbindung sich zerlegen kann; geht das Protein dabei in seinen anfänglichen Zustand nicht über, so darf man wohl in Berzelius’ Namen antworten, dass dasselbe in diesem Falle seine mineralischen Genossen schon verloren, oder dass diese wenigstens eine andere Gestalt angenomen haben. Diesen Umstand hatte Lieberkühn ausser Acht gelassen.
Im allgemeinen erhielt Lieberkühn dieselben Resultate wie die übrigen Autoren. Sowohl vor dem Erscheinen seiner Arbeiten als auch nachdem stossen wir auf zahlreiche Tatsachen, die Lieberkühn’s Schlüssen direct entgegengesetzt sind. Zwar giebt es Angaben, wie z. B. Kendall’s (72 p. 8) und seines Schülers Edwards (ib.), welche die Frage der Verbindung des Proteins mit arseniger Säure studierten: diese Autoren finden nämlich, dass zwischen dem Protein und der Säure eine chemische Verbindung nicht vorhanden sei. Die Lehre von der chemischen Verbindung des Proteins mit den Säuren hatte jedoch viel mehr Anhänger. So sprach Liebig (86 p. 11) sich dahin aus, dass in 0,1%-iger Salzsäure aufgequollenes Protein beim Waschen mit Wasser sein anfängliches Aussehen wiederge-gewinne, d. h. sich setze und weiss werde. Dasselbe Verhalten zu Salzsäure zeigten auch in Wasser ausgewaschene. Muskelfasern. Doch beschränke sich die Wirkung der Salzsäure von solcher Concentration nicht nur darauf, denn die Muskelfasern lüsten sich in derselben (ib. p. 11). Eine saure Lösung scheide bei der Neutralisation mit einem Alkali einen Niederschlag aus. der in dem neutralisierenden Alkali löslich sei; eine eben solche saure Lösung werde sowohl durch eine Kochsalzlösung als auch durch Lösungen anderer Salze gefällt, wobei, Liebig’s Worten nach, der Niederschlag durch Wasserzusatz zum Gemenge sich löst 3). Der Neutralisationsniederschlag löste sich in Kalkwasser, wobei die Lösung, gleich einer verdünnten Eiweisslösung, beim Kochen gerann. Wurde aber der Neutralisationsniederschlag zuerst durchgekocht, so büsste er schon die Fähigkeit ein, sich in Kalkwasser zu lösen (85 p. 126). Bopp (7 p. 16) fällte das Casein aus der Milch aus, indem er Salzsäure solange zusetzte, bis sie durch den Geschmack sich kenntlich machte, und behandelte den Niederschlag mit 2—3%-iger Salzsäure; in dieser quoll das Casein anfänglich auf, dann löste es sich bei 40°. Diese Caseinlösung wurde sowohl von Säuren als auch von Alkalien gefällt. Strecker (141 p. 580), der dieselben Versuche wie Bopp anstellte, findet ausserdem, dass, wenn Milch mit Kochsalz gesättigt wird, nach dem Abfiltri-ren des Niederschlags das Filtrat mit Salzsäure einen neuen Niederschlag aus-
*) rEs fragt sich noch, hat Berzelius hinreichende Gründe, die durch Essigsäure entstehende Gallerte und Gelatine für essigsaures Eiweiss anszugeben? Was dafür spricht, führt Berzelius nicht an“ (82 p. 292).
0 ,.Die Lösung gerinnt hei der Neutralisation
zu einem dicken, weissen, gallertartigen Brei, der sich in überschüssigen Alkalien leicht löst; Kochsalz und andere Salzlösungen bewirken darin ein Gerinnsel, das sich auf Zusatz von vielem Wasser löst“ (85 p. 125).