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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN SÄUREN.
bulin sich wieder auflüsen und, wenn die Kohlensäure entfernt wird, wie es Ileyn-sius scheint, wieder ausfallen soll. Der erhaltene Niederschlag sei zuerst in Kochsalz löslich; bei mehr oder weniger andauernder Einwirkung der Kohlensäure büsse er aber seine Löslichkeit ein. Zugleich finden wir bei Heynsius die Angaben, dass eine beim Kochen nicht gerinnende Alkalialbuminatlösung bei der Einleitung von Kohlensäure auszufallen beginne, die Temperatur der Fällung bis auf 45—55° sinke, und in dem Maasse, wie die Kohlensäure entweicht, auch die Temperatur der Fällung (54 p. 548) falle!
In der Folge beschrieb Heynsius, zuerst in einer vorläufigen Mitteilung (5b p. G24), dann auch eingehender (57 p. 549), seine Beobachtungen über die Einwirkung der Säuren und Alkalien auf die Proteünkürper. Er erklärt, dass die Produkte dieser Einwirkung identisch seien, obgleich mit dem ziemlich unbestimmten Vorbehalt, dass aus dem Gesagten noch nicht der Schluss gezogen werden dürfe, dass die erwähnten Präparate ganz identisch sind, obgleich deren Löslichkeit eine ganz gleiche sei.
Heynsius findet ferner, dass starke Säuren energischer wirken als schwache, wie seine Versuche mit dialysirtem Blutserum und Eiweiss gezeigt hatten, wobei 2 cc. der erwähnten Flüssigkeiten die Fähigkeit einbüssten bei Gegenwart folgender Quantitäten 100-faeh verdünnter Normallösungen der Säuren zu gerinnen:
	Serum.	Eiweiss.
Salpetersäure		. . ..	2.0 cc.	1.5 cc.
Salzsäure			 2,0 „	1.5 -
Schwefelsäure			 2.5 „	3.0 ,
Phosphorsäure			 2,5 „	3.0
Oxalsäure			 3,0 „	5.0
Essigsäure			 3,0 „	10,0 „
Die Löslichkeit des Proteins in Säuren erfahre jedoch bei der Behandlung mit Alkalien bedeutende Störungen durch die Gegenwart von Neutralsalzen, namentlich wenn es sich um schwache Säuren handelt. In diesem Fall könne eine Proteinlösung auch nicht gerinnen, wenn nur die Säure nicht in grosser Menge vorhanden ist, da schwache Säuren in grösseren Mengen als starke genommen werden müssen. Im allgemeinen, je weniger energisch die Säure ist, eine desto stärkere Wirkung übe eine und dieselbe Salzmenge aus (57 p. 578—9); gleicherweise falle auch die Löslichkeit des Proteins mit dem Steigen des Säuregehalts (ib. p. 580).
Diese letzten Beobachtungen bewogen Heynsius den schon früher von ihm gezogenen Schluss zu bestätigen, dass die .Säureverbindungen des Globulins sich der Energie, der Concentration und der Dauer der Einwirkung der Säure nach unterscheiden (50 p. 625).
Hammarsten findet seinerseits, dass (46 p. 23), eine Fibrinogenlösung in 1—iy2-iger C. Kochsalz von Kohlensäure auch nicht gefällt werden kann. Andererseits findet auch Hoppe-Seyler (12 p. 230), dass der Neutralisationsniederschlag eines Alkalialbuminat nach der Auflösung in geringen Mengen von Ätzalkalien oder Alkalicarbonats bei Gegenwart von Natriumphosphat durch Neutralisation nicht gefällt wurde '). Dagegen werde der Neutralisationsniederschlag einer sauien Protein-
’) „IV. Albuminate unlöslich in Wasser sowie verändert, bei Gegenwart von phosphorsaurem in Clilornatriumlüsung, frisch gefällt leicht löslich Alkali nicht fällbar durch Neutralismen der hinin sehr verdünnter Salzsäure sowie in kohlen- reichend verdünnten Lösung“ (05 p. 229). saurem Alkali; beim Kochen der Lösungen nicht