﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU LEN SÄUREN.
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Alkalien wieder ein gallertartiges Aussehen an. Auch die durch Säure erzeugten Gallerten gaben bei der Behandlung im Dialysor über Kali- oder Natronlösungen, spec. Gew. 1,0090—1,1082. alkalihaltige geleeartige Massen. Wurden diese dann auf Säurelösungen gebracht, so entstanden wieder säurehaltige Gallerten, die aber in der Wärme nicht zerflossen (ib. p. 373).
Rollett scheint nur diese Beobachtungen in Betracht gezogen zu haben, als er sich am Schlüsse seiner Arbeit zu Gunsten von Mürner's (p. n. 229) Ansicht aussprach, dass eine Säureverbindung wohl in eine Alkaliverbindung verwandelt werden könne, letztere aber nicht in erstere *). wobei er vergass oder nicht wusste, dass die Arbeiten seiner Vorgänger diese Beziehungen zwischen den Säure- und Alkaliverbindungen des Proteins hinlänglich aufgehellt hatten; hauptsächlich liess er ganz ausser Acht, dass das einzige Kriterium, welches er besass. nämlich die Eigenschaft der durch Säure erzeugten Gelee, in der Wärme zu zerfliessen, in dem Präparate selbst, ohne irgend welche Mitwirkung eines Alkali, eine Veränderung erfahren kann; überdies hatte Rollett seine Präparate nicht in gleiche Versuchsbedingungen gebracht, da er aus den durch Alkali erzeugten Niederschlägen nicht, wie aus den mittels Säure dargestellten, Lösungen bereitete, sondern nur ausgeschiedene schwerlösliche und nur in Säuren aufgequollene und durchsichtig gewordene Stücke vor sich hatte. Warum glaubte endlich Rollett, dass seine durch Säure erzeugten gallertartigen Massen sich in eine Alkaliverbindung verwandelt hatten? Geronnenes, mit einer Alkalilösung befeuchtetes Protein ist ja ebenfalls durchscheinend!
Derselben Behandlung wurde auch Hühnereiweiss unterworfen, und Rollett erhielt nach Johnson's Verfahren aus dem durch Leinwand geseihten Eiweiss gallertartige Massen am besten mit Salzsäure oder Salpetersäure, am schlechtesten mit Schwefelsäure. Auch in diesem Ealle giebt Rollett dem dem „Albuminid“ entsprechenden Produkte einen besonderen Namen „Ovalbuminid“ (ib. p. 377), welches es leicht sei in „Ovalbuminin“ zu verwandeln, wobei dieses in jenes, aber nicht zurückverwandelt werden könne (ib. p. 377).
Sander (125 p. 198) begnügt sich nicht mit Külme's und Mörner’s Angaben; gleichsam um diese zu ergänzen, untersucht er die Löslichkeit der Neutralisationsniederschläge aus Fibrinlösungen in Salzsäure 1%0 bei 60° in Abhängigkeit von der Concentration, der Temperatur der Lösung und der seit dem Moment der Entstehung derselben verflossenen Zeit; damit die Auflösung schneller vor sich gehe, setzte der Autor zum Gemenge etwas verkäufliches Pepsin zu. Das „Syntonin“, wie Sander sich ausdiückt, wurde aus der erhaltenen Lösung durch Neutralisation mit 4%-iger Ätznatronlüsung ausgefällt, wobei das sich niederschlagende „Syntoniir* sich so leicht auflöste, dass eine nur durch die empfindlichsten Reagenzien nachweisbare Alkalimenge genügte, den Niederschlag in Lösung und eine klare Flüssigkeit2) zu erhalten! Dies ist das Verhalten eines Alkali bei rascher Neutralisation; bei
‘) In Bezug auf die Frage der Identität oder Niclitidentitat des A 1 b u m i n i d (durch Säure modificirte» Fiweiss, Acidalbumin, Syntonin) und des A 1 b u m i il i n (durch Alkali moditicirtes Eiweiss, Lieberkühn'sehes Eiweiss, Protein, Albu-niinose) müssen wir uns für Murner aussprechen', wie er. sind wir zu dem Resultate gekommen?! dass Albuminin ebenso wie direct aus dem Albumin auch noch aus dem Albuminid durch die W irkung von Alkalien gewonnen werden kann, dass aber einmal zu A 1 b u m i n i n
verwandeltes Albuminid nicht wieder in das letztere durch die Wirkung von Säuren zurückverwandelt werden kann. Als Albumin-derivat steht also Albuminid dem A 1 b u m i n noch näher als das A 1 b u m i n i n, da letzteres eben auch noch aus dem Albuminid zu erhalten ist“ 123 p. 375).
3) „Wenn man den Ueberschuss (des Alkali) so klein wählt, dass durch feine Reagentien gerade alkalische Reaction nachweisbar ist, so erhält man eine hyaline Lösung.....“ (125 p. 198).