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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLSALZEN.
Verbindung löse sich allmälig bei weiterem Salzzusatz und Umscliütteln auf, bis der Kupfergelialt in der Flüssigkeit einen gewissen Grad erreicht hat, wonach die entstandenen Niederschläge schon entweder in Säuren—Essigsäure. Salzsäure,—oder in Alkalien—Kali, Ammonium — löslich seien (47 p. 113). Mitscherlich fand in dem Proteinniederschlag gegen 2,8— 3,3% Kupferoxyd (25 p. 198).
Auch Denis (16 p. 29) nimmt an. dass das Globulin (sein Albumin) nicht nur mit Alkalisalzen sondern auch mit Metallsalzen in Verbindung trete. Mulder (64 p. 35) erhielt nach der Auflösung des Fibrins in Ätzkali und parzieller Neutralisation eine neutrale Verbindung, die er mit Metallsalzen fällte. Auf diese Art wurden die Verbindungen: subfibras plumbicus aus 30,63 Teilen Bleioxyd und 69,37 Protein, fibras cupricus aus 7,209 Oxyd und 92,791 Protein, quadrifibras argenticus aus 5,43 Silberoxyd und 94,57 Protein, endlich sesquifibras argenticus aus 13,12 Silberoxyd und 86,88 Protein erhalten (64 p. 35). Ähnliche Verbindungen stellte Mulder auch aus „Albumin“ dar und nannte dieselben „albuminas plumbicus“ u. s. w. Ein anderes Mal fand Mulder in einer Proteinverbindung (25 p. 198) 4,44% Kupfer.
Doch hat es auch nicht an Meinungen gefehlt, dass die Metallsalze sich mit dem Protein nicht verbinden, sondern letsteres einfach fällen, wie z. B. maître de Rabodanges (55 p. 781) dachte.
Etwas anders stellte Berzelius (5 p. 34) die Verbindungen von Metalloxyden mit Alkalien dar; es wurden nämlich frischbereitete Hydroxyde in eine verdünnte Lösung von Serum oder Eiweiss eingetragen, wobei sie unter Bildung eines Doppelsalzes in Lösung übergingen. Berzelius nimmt an, dass das Protein in den genannten Flüssigkeiten mit dem Alkali schon verbunden ist. Beim Kochen der genannten Verbindungen finde Ausscheidung von Niederschlägen statt, welche, Berzelius’ Ansicht nach, aus dem Oxyd und geronnenem Protein bestehen. Unlösliche Verbindungen würden auch direkt* bei der Behandlung einer Proteinlösung mit Kalium! Ammoniaklösung erhalten; dieselben lösen sich aber in Ätzalkalien, indem sie Doppelverbindungen bilden (5 p. 41).
Neutrales Bleiacetat fälle das Protein nicht vollständig aus, während basisches Bleiacetat (Bleiessig) vollständige Fällung bedinge. Auch Liebig spricht (41p. 878) von vollständiger Fällung des Serums durch Bleiessig. Unstreitig schlossen sowohl Berzelius als Liebig auf vollständige Fällbarkeit aus der Abwesenheit eines Niederschlags beim Kochen des Filtrats, was aber, wie wir weiter unten sehen werden, ein ungenügender Grund ist, da eine bedeutende Proteinmenge ungefällt bleibt.
Es ist interessant, dass zur Darstellung eines löslichen Caseins Berzelius vorschlägt, anstatt Baryum- oder Calciumcarbonat, Bleicarbonat zu nehmen und das beim Übergang des Caseins in die Lösung mitgerissene Blei mit Schwefelwasserstoff zu fällen *)! Diese Beobachtungen bestärkten, wie es scheint, Berzelius in der Meinung, dass das Casein an und für sich in Wasser löslich sei. Spätere Autoren, Gegner "der von Denis, Dumas & Cahours, Liebig u. a. verfochtenen Lehre von der Lös
•) Um das Casein darzustellen, vermischt man abgerahmte Milch mit verdünnter Schwefelsäure, welche sich mit dem Casein verbindet und es in Gestalt eines weissen Coagulums niederschlägt. Man bringt es auf ein Filtrum, zerrührt es und befreit es durch Waschen mit Wasser von den Molken, worauf man es mit Wasser und kohlen-saurem Kalk oder Baryt anrührt und digerirt. Die Säure verbindet sich hierbei mit der Erde, und das freiwerdende Casein löst sich in W asser
auf, und wird durch Filtriren von dem Erdsalze und dem darin zurückgebliebenen Butterfett abgesondert. Aber diese Lösung kann ein wenig mit dem Casein verbundene Kalkerde oder Baryterde enthalten, die sie von dem zur Abscheidung der Säure angewandten kohlensauren Erdsalze aufgenommen hat. Um diese Einmischung zu vermeiden, kann man kohlensaures Bleioxyd anwenden, und darauf das aufgelöste Bleioxyd mit Schwefelwasserstoff abscheiden (5 p. 677).