﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN METALLS ALZEN.
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bediente sich Lieberkühn dieser Reaktion, um das Verhältnis des Proteins zu einem Metall zu bestimmen. Er fällte eine nach seinem Verfahren (JVsA» 81—5 p. 72) bereitete neutrale Alkaliverbindung des Globulins mit Metallsalzen. Der Niederschlag wurde mit Wasser, dann mit Alkohol gewaschen, getrocknet und gewogen, worauf man die Aschenmenge bestimmte; Lieberkühn glaubt, dass die Niederschläge ausschliesslich aus einer Verbindung des Proteins mit dem Metalloxyd bestanden. Lieberkühn’s Bestimmungen nach wurde bei der Fällung mit Kupfersulfat eine Verbindung erhalten, welche auf 100 Teile 4,005 Kupferoxyd enthielt (40 p. 121). Eine mit Zinksulfat erhaltene Verbindung enthielt 466 Zinkoxyd auf 100 (ib. p. 122). Das Silbersalz erhielt man durch Fällung mit Silbernitrat, wobei auf 100 Teile 6,57 Teile Silberoxyd gefunden wurden. Die Bleiverbindungen gaben weniger bestimmte Zahlen; auch hält Lieberkühn die dabei entstehenden Niederschläge für Gemenge. Aus seinen Bestimmungen folgt, dass die Mengenverhältnisse in dem Gemenge von der Natur des Salzes abhängen: basisches Bleiacetat gab 17, 86, Bleioxyd und Bleinitrat— 12,78 auf 100 (ib. p. 125). Bielitzky (6 p. 199) dagegen fand in einer ähnlichen Verbindung 4,72 bis 5,19% Kupferoxyd.
Ungeachtet solcher Bestimmungen nahm die Meinung immer mehr und mehr überhand, dass es keine bestimmten Verbindungen des Proteins mit Metallsalzen gebe. So sprachen Robin & Verdeil (57 p. B03—5) sich dahin aus, dass ein jeder, der in einem Laboratorium gearbeitet hat, sich mehr als einmal davon überzeugt hat, dass die Verhältnisse zwischen den prote'inhaltigen Flüssigkeiten und den Salzen, in Abhängigkeit von der Konzentration u. dergl., unendlich verschieden sind (ib. p. 305).
Schmidt findet (60 p. 440), dass das Seroglobin sich den Metallsalzen gegenüber ebenso wie das „Albumin“, wie die proteïnhaltigen Flüssigkeiten sagen wir, verhält, Einen Unterschied sieht er nur in der Wirkung des Kupfersulfats: eine Lösung von Seroglobin in einer unbedeutenden Alkalimenge wurde durch Kupfersulfat gefällt, und der Niederschlag löste sich nicht in einem Überschuss des Salzes, während vom Seroglobin durch Verdünnung mit Wasser und Einwirkung von Kohlensäure befreites Serum einen in dem Überschüsse des Salzes löslichen Niederschlag ausschied. Wittich (71p. 306) findet keinen Unterschied zwischen einem wässerigen Eidotterextrakt (Vitellin .VA» 61 — 7 p. 55) und dialysirtem Hühnereiweiss in ihrem Verhalten zu Kupfersulfat und basischem Bleiacetat.
Es wurde somit weder in den qualitativen noch in den quantitativen Reaktionen Beständigkeit beobachtet. Zwar erschienen von Zeit zu Zeit Arbeiten solcher Autoren, die die Beständigkeit der Verhältnisse zwischen den Proteinen und den Metalloxyden verfochten, aber ihre Schlüsse wurden durch die Angaben anderer Autoren widerlegt. So fällte z. B. Schwarzenbach (62 p. 185) proteinhaltige Flüssigkeiten mit Kaliumplatincyanid unter Ansäuern mit Essigsäure, wobei er beim Zusetzen des Reagenten Vorsicht gebrauchte, da der Niederschlag sich in einem Überschuss desselben löste; in alkalischen Lösungen erfolgte keine Fällung. Schwarzenbach erhielt Niederschläge sowohl in Eiweiss als auch in Casein und fand in er-sterem 11,2%, in letzterem 5.6% Platin.
In der Folge kehrt Schwarzenbach zu demselben Gegenstände zurück und bestätigt diese Zahlen (63 p. 62). indem er findet, dass die saure Lösung eines durch Wasser in Eidotter hervorgebrachten Niederschlags 10,98—11.17—11,18% Platin enthaltende Niederschläge ausscheidet, während ein angesäuertes wässeriges Linsenextrakt einen Niederschlag mit 5,73 und 5,53% Pt. gibt. Endlich schieden saure Muskelfleischlösungen 5.54% Pt.-haltige Niederschläge aus.
Millon & Commaille (44 p. 121) weisen darauf hin. dass es doppelte Case'm-verbindungen mit Salzsäure und Platinchlorid, andererseits doppelte Verbindungen Le Physiologiste. vol. V.	19