﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU ALKOHOL & AETHER.
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Alkohol erhaltene Niederschläge seien in Wasser löslich (ib. p. 70). Labei finden vir auch bei Simon Angaben über die Löslichkeit des „Albumins“ in heissem Alkohol unter günstigen Umständen und über die Ausscheidung desselben nach dem Erkalten der Lösung (ib. p. 74). Simon benuzt diese Löslichkeit in heissem Alkohol als Methode zur Ausscheidung des Caseins z. B. aus der Linse (42 p. 7G; u. AM? 41	7
p. 85). Liebig’s Angaben (32 p. 879) unterscheiden sich wenig von den Beobachtungen der vorhergenannten Autoren und etwa nur darin, dass er unumwunden erklärt, dass der durch schwachen Alkohol erhaltene Proteinniederschlag sich nur in dem Falle löst, wenn derselbe von der Mutterlauge rasch abgetrennt und in Wasser eingetragen wird. Scherer (40 p. 456) geht noch weiter und schlägt sogar eine Methode zur Darstellung des Caseins vor, nämlich Fällung durch Alkohol und Umschütteln des erhaltenen Xiedersehlags mit Äther. Das Präparat löse sich in warmen Wasser. Dasselbe finden wir beinahe Mort für Wort bei Bopp (6 p. 17) und dabei noch Angaben über die Löslichkeit des Caseins in heissem Alkohol nach der Fällung mit Chlorwasserstoffsäure. Diese Löslichkeit müssen wir ohne Zweifel denjenigen Erscheinungen anreihen, die den Darstellungsmethoden des Globulins aus dem Blutfarbstoff nach Berzelius, Tiedemann. Gmelin zu gründe liegen und von uns in den ersten Kap. dieses Werkes (AW 41— 7 p. 70—75) beschrieben wurden.
Wenn in Denis's, Simon’s u. and. Fällen das Protein sich auf kosten der Alkalien in heissem und sogar in kaltem Alkohol auflöste, so löste sich dasselbe in Berzelius’, Tiedemann’s A Gmelin’s, Bopp’s und and. Fällen unstreitig auf kosten der vorhandenen Säure. Dieses Verhalten des Alkohols zu den Säureverbindungen wurde aber zum ersten Mal kurz und deutlich von Strecker (43 p. 575) ausgedrückt: bei Gegenwart von Salzsäure löse sich das Casein in Alkohol in bedeutenden Quantitäten: auch alkalihaltiger Alkohol löse Lactoglobin leicht auf *). Diese Beobachtung erklärt andererseits Lecanu’s Verfahren (AM» 41—7 p. 70—75) zur Darstellung von Globulin aus den Blutkörperchen. Lecanu schlägt vor, Blutkörperchen in 20° Alkohol zu erwärmen; die erkaltende alkoholische Lösung scheide Proteinflocken aus. Dieser Umstand war es unstreitig, der Wittich auf den Gedanken brachte, das Globulin des Blutfarbstoffs durch Erwärmen in Alkohol bei Gegenwart von Alkalicarbonaten zu extrahiren (50 p. 14).
Hierher ist auch der geléeartige Niederschlag zu rechnen, den Lieberkühn (30 p. 324) nach dem Umschütteln von 2—3-fach verdünntem Hühnereiweiss mit dem gleichen Volum Alkohol erhielt. In einem andern Falle erhielt Lieberkühn eine so starre Gallerte, dass man das Probierröhrchen umkehren konnte, ohne dass dieselbe ihre Lage veränderte. Allmäliges Erwärmen dieser gallertigen Massen bis zum Kochen brachte sie zum Zerfliessen, wobei sie beim Erkalten aber wieder erstarrten (30 p. 324). Auch Lehmann (28 p. 312) findet, dass Alkohol, der das Protein nur in grossen Dosen fällt, dasselbe in den unlöslichen Zustand überführt.
Die ersten Angaben über die Wirkung des Alkohols auf mehr oder weniger reines Globulin (Seroglobin) gehören Denis an. Dieser Autor (10 p. 84) zeigte, dass unter dem Einfluss von 40° Alkohol das Seroglobin in den in Salzen unlöslichen Zustand übergeht und frisches Globulin auch beim Kochen in 20° Alkohol sich nicht löst. Das Seroglobin werde durch Alkohol aus verdünnten alkalischen Lösungen ausgefällt, wobei der Niederschlag sogleich nach der Fällung sich in Wasser löse (ib. p. 84). Gleicherweise werde sogar durch 40° Alkohol das Seroglobin nicht nur aus
*) Das salzsaure Casein wird auch von Alko-	alkalihaltigem A eingeist löst sich das Casein
hol in beträchtlicher Menge gelöst.... Auch in leicht auf (43 p. 581).
Le Physiologiste. Yol. Y.
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