﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ÜBRIGEN AGENTIEN.
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salz bestehenden Gemenges sollte eigentlich als Hauptstück in der Lehre von der vollständigen Fällung der Proteinkörper durch die vereinte Einwirkung von Salzen und Säuren (MA' 48—60 p. 160) angesehen werden; im allgemeinen aber fügt sich dieses Verhalten vorzüglich in den Rahmen der von uns näher studirten Säureverbindungen des Globulins und des Einflusses der Salze auf dieselben (V.V 86—02 p. 259). Hie Untersuchung dieses Verhaltens erklärt uns Kowalewski’s Beobachtungen, nach welchen die Empfindlichkeit einer analogen Reaktion, für welche, anstatt der Essigsäure, Metaphosphorsäure genommen wird, mit der Steigerung des Gehalts z. B. an Magnesiumsulfat in der proteinhaltigen Lösung proportional abnimmt. Von miserai Standpunkte aus erklärt sich auch dieses Verhalten durch die Bildung komplexer löslicher Globulinverbindungen (.V.V 86—92 p. 257).
Fette und flüchtige Öle verhalten sich dem Protein gegenüber wie Glycerin, d. h. verhindern die Fällung durch Wärme nicht, aber die Niederschläge oder Gallerten sind mit öl durchtränkt, durchsichtig. Lehmann war es, der zuerst darauf hinwies, dass die Fette und flüchtigen ( )le sich indifferent verhalten. d. h. die proteinhaltigen Flüssigkeiten weder fällen noch lösen (49 p. 312). Übrigens hatte Berzelius schon etwas früher gefunden, dass ausgeschiedenes Protein in fetten Ulen“ nicht löslich sei (5 p. 33). Lienau (21 p. 34) beobachtete Fällung proteinhaltiger Flüssigkeiten bei Gegenwart folgender Öle: Bergamottöl. Citronenöl, Pfeflerminzül u. s w.; Gautier bestätigt diese Angaben (ib.).
G1 y c e r i n, zur Hälfte mit Wasser versetzt, vermische sich nach Gros Remand's (28 p. 427) Beobachtung mit proteinhaltigen Flüssigkeiten in jedem beliebigen Verhältniss. und gehe das Protein in solchen Gemengen sogar an den heissesten Juli- und Augusttagen nicht in Fäulniss über (28 p. 427). Aus mir persönlich gemachten Mitteilungen ist mir bekannt, dass Babuchin und seine Schüler beobachtet hatten, dass Blutserum bei Gegenwart von Glycerin beim Erwärmen nicht gefällt wurde. Das Serum gerinnt nicht, sondern bildet eine geleeartige Masse. Auch Grandis (27 p. 13) erhielt durch Glycerin keine Fällung in nach Ivauder (.V.V 48—60 p. 154—5) behandeltem Eiweiss; doch wurde das Gemenge durch Alkohol-Äther gefällt. Unsre eigenen Beobachtungen haben uns gezeigt, dass Serum, Eiweiss, salzhaltige Globulinlösungen beim Erwärmen mit Glycerin in verschiedenen Verhältnissen dieselbe Erscheinung von Erhärtung bieten, dass aber das Erhärtungsprodukt infolge der Durchtränkung mit Glycerin, durchsichtig ist, wobei der optische Unterschied zwischen der Flüssigkeit und dem Niederschlage oder der Gallerte verschwindet. Sobald aber das Erhärtungsprodukt mit Wasser oder sogar mit Kochsalzlösung gewaschen wird, erscheint der Unterschied in dem Zustande der Flüssigkeit vor und nach dem Erwärmen aufs neue in vollen Viaasse. Diese Durchtränkung mit Glycerin, infolge deren das Erhärtungsprodukt durchsichtig erscheint, erinnert an eine analoge Durchtränkung unter dem Einflüsse starker Lösungen von Alkalien und Säuren erhärteter Globulinpräparate in einem Überschuss dieser Agentien.
Interessant ist es auch hier hervorzuheben, dass Glycerin die Fähigkeit besitzt. das Globulin nicht nur vor Zerzetzung und Fäulniss sondern auch vor den Übergang in den unlöslichen Zustand zu bewahren. Es ist bekannt, dass Fibrin jahrelang in Glycerin liegen und dennoch ebenso gut wie das anfängliche Präparat sich (in Wasser) lösen kann. Gereinigte Globuline bewahren wir in halb mit Wasser verdünnten < dycerin auf.
H a 1 o g e n e. Chlor, Brom und Iod fällen die proteinhaltigen Flüssigkeiten. Cliaptal (11p. 290) hatte bereits die Fähigkeit des Chlors, das Albumin zu fällen, untersucht. Bird (6 p. 316) findet seinerseits, dass Chlor ein äusserst empfindliches Reagens auf Protein ist, wobei eine geringe Menge Chlor eine sehr grosse Quan-