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VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ÜBRIGEN AGENTIEN.
tität Protein zu fällen vermag. Die Fällung der prote'inhaltigen Flüssigkeiten durch Chlor bestätigt auch Henle (35 p. 466). Gautier (21 p. 35) findet, dass gleich dem Chlor auch Brom und Iod die proteinhaltigen Flüssigkeiten fällen. Man darf mit Sicherheit behaupten, dass Chlor die stärkste Wirkung ausübt, besonders wenn es in die Flüssigkeit im gasförmigen Zustande eigeleitet wird: danach folgt Brom und zuletzt kommt Iod. welches man in die Flüssigkeit in Krystallen einträgt.
Harnstoff löst, wie aus Limburg’s Beobachtungen folgt (52 p. 451—2), frischgefälltes Fibrin aus Schweineblut. Wir können seine Angaben bestätigen und unsererseits auf die Löslichkeit frisch gefällten Globulins in Harnstofflösungen hin-weisen. Die erhaltenen Lösungen sind auch als Verbindungen der Globulinsäure oder des Globulins mit dem Harnstoff aufzufassen; diese salzartigen Verbindungen haben eine Dissoziationstemperatur, welche zuweilen 100° übersteigt; mittelstarke Lösungen werden bei der Sättigung mit Harnstoffkrystallen bei gewöhnlicher Temperatur nicht gefällt. Indem wir geringe Mengen einer Harnstofflösung zu verdünntem Eiweiss oder Serum zugeben, können wir leicht Flüssigkeiten erhalten, welche beim Kochen nicht gerinnen und ganz klar bleiben.
Iodsäure werde bei Gegenwart von Blutserum, Eiweiss und „geronnenem“ Albumin und andern eiweisshaltigen Körpern unter Ausscheidung von Iod zersetzt, welches Stärke blau färbt. Diese einzige Angabe gehört Davidson (13 p. 274). An eignen Beobachtungen fehlt es uns.
K a m plie r. in Wasser suspendirt, wurde von Lightfoot (50 p. 444) ebenfalls für ein proteinfällendes Agens angesehn; doch erklärte Monoyer (ib.) schon damals, dass hier nicht der Kampher sonders das Wasser, worin dieser suspendirt ist, wirksam sei. Beim Umschütteln proteïnhaltiger Flüssigkeiten mit gepulvertem Kampher wird auch wirklich weder Trübung noch Fällung beobachtet: man bemerkt auch nicht, dass Kampherstückchen von Globulinniederschlägen umhüllt würden.
Kieselsäure fälle nach Graham (26 p. 41) sowohl „Albumin“ als Casein.
Kupfer acetat, „basisches“, in alkoholischer Lösung wird von Palm (63 p. 36) als besonders empfindlicher Indikator für die Gegenwart von Proteinen empfohlen, wobei, falls Proteinkörper vorhanden sind, im Niederschlag nach Auflösung in Essigsäure oder Milchsäure und nachfolgendem Zusatz eines Alkali unter Erwärmen Reduktion beobachtet (.V.V 03 — 100 p. 321) werde.
Molybdänsaures Ammonium, in 40 Teilen Wasser aufgelöst, wird mit 5 T. Weinsäure vermischt und, im Falle sich Niederschläge bilden sollten, filtrirt. Jaworowski (41 p. 82) bestätigt die Empfindlichkeit dieser Reagentien: 1 Tropfen muss in 4 cc angesäuerten Urins, wenn dieser „Eiweiss“ enthält, im Laufe von 2 Minuten einen Niederschlag oder Trübung erzeugen.
Neurin.—Bis jetzt haben wir von solchen Substanzen gesprochen, welche das Globulin mehr oder weniger energisch fällen. Mauthner (55 p. 202; 56 p. 347; 57 p. 178) hatte Gelegenheit, ein Protein sehr stark lösendes Mittel kennen zu lernen. Vor allen bemerkte er, dass proteinhaltige Flüssigkeiten bei Gegenwart von Neurin in der Wärme nicht gerannen, und fand sodann (1875), dass das Fibrin anfäng-licli aufquoll und dann sich leicht bei gewöhnlicher Temperatur oder beim Erwärmen in 1—2% Neurinlösung auflöste (57 p. 178). Die Fibrinlösung wird in diesem Falle durch Sättigung mit Kochsalz gefällt, wobei aber Wasserzusatz den Niederschlag wieder auflöst; Alkohol fällt jedoch die erwähnte Lösung nicht. Dasselbe Verhalten zeigte auch Eiweiss.
Obgleich es Mauthner nicht gelang, aus prote'inhaltigen Flüssigkeiten mittels Neurin, wie es aus den alkalischen Globulinverbindungen der Fall ist, geleeartige