﻿VERHALTEN DES GLOBULINS ZU DEN ÜBRIGEN AGENTIEN.
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ge unlöslich sind. Doch bemerkt Treviranus (85 p. 119), dass die alkalischen Proteün-verbindungen von Tannin nicht gefällt werden, wogegen aber Berzelius (4 p. 44) erwidert, dass Fällung durch Tannin sowohl in säurehaltigen als in alkalihaltigen Fibrinlösungen erfolgt, während gewöhnliche „Albuminlösungen“ von Galläpfelinfu-sum vollständig gefällt werden (ib. p. 68). Auch Berzelius erwähnte schon (5 p. 60), dass ausgeschiedenes Fibrin unter dem Einflüsse einer Tanninlösung sich in eine feste, der Fäulniss nicht unterworfene Substanz verwandle. Die ersten Angaben über die Fällbarkeit des Globulins (Seroglobins) durch Tannin finden wir jedoch bei Denis (15 p. 30): die Versuche wurden mit einer salpeterhaltigen Tanninlösung angestellt. Seitdem wird das Tannin in allen Lehrbüchern für eins der sichersten Reagentien auf Protein angezeigt. Fällung mit Tannin ist auch zum Zweck quantitativer Proteinbestimmungen vorgeschlagen worden. Indem wir vorläufig alle solche Angaben beiseite lassen, wollen wir uns ein wenig bei den interessanten Beobachtungen Girgensohn’s (25 p. 1 u. s. w.) aufhalten. Die Niederschläge aus den proteinhaltigen Flüssigkeiten für Verbindungen des Proteins mit dem Tannin ansehend, bemerkte der Autor, dass dieselben in Wasser unlöslich waren; doch Hessen sich die von den Niederschlägen mitgeführten Salze ziemlich leicht abwaschen; andrerseits würden die Tanninverbindungen des Proteins leicht, besonders durch heissen Alkohol zersetzt, wobei das Tannin in Lösung übergehe, während das Protein ungelöst zurückbleibe. Fügen wir hinzu, dass Hofmeister (39 p. 291) von einer durch Tannin in Ochsenblutserum, welches mit Wasser im Verhältnis von 1 : 100000 verdünnt war, bewirkten Trübung spricht! Nach dem. was wir von den Säureverbindungen (A,Y 86—92 p. 168—262) gesagt haben, ist es wohl kaum nötig hinzuzufügen, dass Tannin mit dem Globulin und andren Agentien in mannigfache Verbindungen treten und in Wasser sowohl lösliche als unlösliche Verbindungen bilden kann.
T a u r o c h o 1 s ä u r e bewirkt. Maly’s (54 p. 12) Beobachtungen nach, in Ei-weiss, selbst wenn dieses nur 0,03% Protein enthält. Niederschläge wobei dieselben sich in verschiedenen alkalischen Flüssigkeiten auflösen. Der Autor gibt zu, dass diese Niederschläge eine Verbindung von Protein mit Taurocholsäure enthielten. Bei den quantitativen Bestimmungen erwies es sich, dass Taurocholsäure Protein vollständig und ungleich besser als blosses Kochen fällte. Glycocholsäure fälle proteinhaltige Flüssigkeiten nicht. Dimantmann, der Maly’s Versuche durchmachte, rät (17 p. 399) im Hinblick auf die Schwierigkeit, Taurocholsäure darzustellen, gereinigte Galle, d. h. ein aus mit Natrium verbundener Taurochol- und Glykochol-säure bestehendes Gemenge anzuwenden, welches durch Ätherzusatz zu einem alkoholischen Extrakt aus mit Tierkohle abgedampfter Schafgalle als harzige Masse erhalten wird. Der Niederschlag wurde getrocknet und in etwa 2% tau-rocholsaures Natron enthaltendem Wasser aufgelöst. Diese Lösung rief in 10-fach mit Wasser verdünntem, mit Kohlensäure behandeltem und nach dem Abfiltriren bis zum spez. Gew. 1,005 abgedampftem Eiweiss keine Niederschläge hervor: aber nach dem Einträgen von Chlorwasserstoffsäure bis zur Neutralisation des Alkali trat Fällung ein. Damit Fällung überhaupt erfolge, müsse die Flüssigkeit sauer reagiren. Dimantmann's Rat (17 p. 407) die Proteine mittels der soeben beschriebenen Reaktion von einander zu unterscheiden, verdient keine Beachtung.
Die Taurocholsäure ist zu den von uns schon studirten Säuren zu rechnen; derselben muss die Fähigkeit zuerkannt werden, mit den Globulin sowohl unlösliche als lösliche Verbindungen zu bilden (.V.V 86—92 p. 168). Die löslichen enthalten eine unbedeutende Menge Säure, namentlich bei Gegenwart von Alkalien, wie unsere Beobachtungen an der reinen Taurocholsäure gezeigt haben. Auch hier kann, wie in vielen andern