﻿EIGENSCHAFTEN W AUSSEHEN LES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
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1042) spricht sich über die Umwandlung des „Albumins“ in Fibrin unter dem Ein-liuss von Wasser sehr unbestimmt aus.
Auch Heynsius bemerkte (30 p. 515), dass die Löslichkeit des Globulins in Salzen bei Gegenwart von Säuren oder Wasser herabgesetzt sei. Überdies fand dieser Autor (ib. p. 538), dass dialysirtes, sog. „aschenfreies oder salzfreies Albumin“ beim Erwärmen auf 100° zwar durchsichtig bleibe, aber bei Zuleitung von Kohlensäure Niederschläge ausscheide. Dasselbe Verhalten zeige Seroglobin. Auch eine dialysirte prote'inhaltige Flüssigkeit mit einem unbedeutenden Alkaligehalt scheide mit Kohlensäure beim Erwärmen bis zum Sieden Niederschläge aus, die in Kochsalz sich leicht lösen; nach dem Kochen lösen sich die erhaltenen Niederschläge in Salzen nicht mehr.
Plosz (55 p. 380) fasst so zu sagen die Bedingungen, unter denen das „geronnene Eiweiss“ ensteht. zusammen: alle Reaktionen, welche in dem „geronnenen Eiweiss“ beim Kochen, hei der Einwirkung von Alkohol, Säuren und Metallen beobachtet werden, gewahre man auch an den durch längeres Liegen unter Wasser unlöslich gewordenen Niederschlägen von „Globulin, Myosin, Syntonin und Kalialbuminat“. Im letzteren Falle rufe auch Kochen der Niederschläge keine Veränderungen mehr hervor, während dieselben, aber frischgefällten, Präparate durch Kochen rasch in denselben unlöslichen Zustand übergeführt würden. Im geronnenen Zustande seien die genannten Substanzen nur in Wasser und in neutralen Salzen unlöslich; in Alkalicarbonaten lösen sie sich schon, obgleich schwer, beim Erwärmen in Ätzalkalien und sehr verdünnter Salzsäure jedoch leicht. Die Gegemvart von Salzen verhindere die Auflösung. Die erhaltenen Lösungen nennt Plosz Acid- und Alkalialbuminate (ib. p. 381). Zugleich bemerkte Kapeller (38 p. 40). dass sowohl die Neutralisationsniederschläge aus den Alkaliverbinduingen des Proteins als auch das Serumglobulin bei mehr oder weniger langer Einwirkung von Wasser in den schwerlüslichcn Zustand übergehen. Schmidt (05 p. 100). endlich, bemerkte, dass das Seroglobin auch bei der Dialyse seiner salzhaltigen Lösungen sich im leichtlöslichen Zustande ausschied, dann aber allmälig unter dem Einfluss von Wasser in den schwerlüs-lischen überging. Zugleich richtete Schmidt (ib. p. 106) seine Aufmerksamkeit auf die Veränderungen des Proteins, welches beim Kochen nicht ausfällt. Im Hinblick darauf, dass bei der A erdünnung sowohl gewöhnlichen als dialysirten Hühnerehveis-ses oder Serums mit Wasser die erhaltenen Flüssigkeiten die Fähigkeit, in der V arme zu gerinnen, einbüssen, nimmt Schmidt an. dass das Protein dennoch eine Veränderung erlitten hatte, und nennt es „modificirtes Albumin“. Auch dialysirtes Eiweiss hinterlasse beim Abdampfen einen Rückstand, der sogar beim Erhitzen bis 155° in W asser löslich sei; bis 160° und namentlich bis 170° erhitzt, gehe das Protein in den unlöslichen Zustand über. Wenn aber salzfreies (dialysirtes) Eiweiss zuerst gekocht und dann über Schwefelsäure getrocknet wird, so sei der trockne Rückstand in Wasser oder Kochsalz nicht mehr löslich, löse sich aber in Alkalien und Säuren (ib. p. 111). Endlich beobachte man in dem Protein, welches beim Kochen keinen Niederschlag ausscheidet, dennoch aber eine Veränderung erlitten hat, einen Unterschied, je nachdem er durch Säuren und Salze ebenfalls beim Kochen oder erst nach der Abkühlung ausgeschieden wurde. Im ersteren Falle werde ein löslicheres Produkt als im zweiten erhalten (65 p. 113).
Alles Gesagte zeigt deutlich, dass man sich bis jetzt sowohl von dem Charakter des geronnenen Proteins als auch von dessen Reaktionen noch keinen klaren Begriff gebildet hatte. Selbstverständlich entging dieser Umstand der Aufmerksamkeit einiger Autoren nicht. So berührt Heynsius (31 p. 569) den wesentlichsten Punkt in dieser Frage, nämlich die Bestimmung der Löslichkeit der Protein-