﻿EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
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eine salzsaure Myosinlösung bei Zimmertemperatur wochenlang stehen, ohne sich zu verändern (12 p. 168) oder, in die Sprache der Tatsachen übersetzt: die Neutralisationsniederschläge dieser sauren Lösung sind in Salzlösungen löslich (p. n. AW 86—92 p. 234—5). Ja noch mehr: sogar Erwärmen der sauren Myosinlösung 1 Stunde lang bis auf 30° verändere das Myosin nicht. Doch schaffe einstündiges Erwärmen bei 40° schon solche Bedingungen, dass sich Niederschläge bilden können, die in Chlorammonium schwerlöslich sind. Erwärmen bis auf 45° bedinge schon Bildung einer grösseren Quantität eines solchen Niederschlags, bei 50° bilde sich noch mehr Syntonin und bei 55°—eine grössere Menge eines unlöslichen als eines löslichen Niederschlags ')! Zu welchem Zwecke dieses Kriterium auch gedient hatte, Folgendes kann nicht bestritten werden: eine so komplexe Globulinverbindung, wie Dani-lewski sie vor sich hatte—wahrscheinlich Bas-sal-acidoglobin (AlAi 86—92 p. 257—S vergl. mit ib. p. 234—5)—erleidet bei einer relativ so niedrigen Temperatur Veränderungen und zwar nur in der Beziehung, dass die Löslichkeit in Salzen verloren geht. Verf. nannte ganz richtig in den beschriebenen Fällen 40—45° die „kritische“ Temperatur (12 p. 168). ln der Tat büsst auch das bei 40° ausgeschiedene Serumglobulin seine Lösungsfähigkeit in Salzen nicht ein, wie Fredericq, Schäfer, Halliburton (29 p. 170) u. andr. (AlAl 48—60 p. 146—8) gefunden hatten.
Natürlich hat es nicht an dem Wunsch gefehlt, den Prozess des Übergangs des Globulins aus dem löslichen in den unlöslichen Zustand zu erklären. Wir wollen liier nicht von der Lehre Thénard’s, ChevreuEs, Thomson’s reden, die im Gegensätze zu Scheele (MAI 93—100 p. 334) die Gerinnung für eine physikalische Erscheinung—ein Zusammenrücken der Moleküle hielten—eine Lehre, die heutzutage vergessen ist. und der wir einen besondern Paragraphen in dem Kapitel über die physikalischen Eigenschaften des Globulins widmen werden. Mit den in demselben angeführten Tatsachen offenbar unbekannt und so zu sagen ein ganzes Jahrhundert überspringend, legt Nikoliukin die Meinung der genannten Autor dar. wobei er sie für seine eigne zu halten scheint 2).
Ausser allem, was schon gesagt wurde, finden wir auch bei den Autoren unsrer Zeit (des verflossenen Dezenniums) 1890—1900 ziemlich viele Hinweise auf wesentlichere Veränderungen des Globulins und seiner Verbindungen bei dem Übergange in das sog. „geronnene Eiweiss oder Albumin“. Harnack’s Beobachtungen sind gleichsam eine Fortsetzung von Brücke’s (s. oben p. n. 340), nach welchen eine sogleich nach dem Kochen abgekühlte Globulinlösung einen löslicheren Neutralisationsniederschlag ausscheide. als der nach längerer Zeit nach dem Kochen der Lösung erhaltene sei. Harnack geht noch weiter und findet, dass der Niederschlag einer Metallverbindung des Globulins
0 Syntonin wird sehr leicht aus Myosin gebildet, aber dazu müssen ganz bestimmte Bedingungen zugegen sein, welche die Quantität der Säure und die Temperatur betreffen. Ich habe schon oben erwähnt, dass Myosin in für seine Sättigung unzureichender Salzsäure gelöst, wochenlang bei Zimmertemperatur ohne Veränderung stehen bleiben kann. Es ist aber nicht der Fall, wenn man eine solche Lösung erwärmt. Erwärmt man eine salszaure Myosinlösung mit der Hälfte der zur Sättigung nothwendigen Säure bei 30° eine Stunde lang, so zeigt die vorsichtig durch Neutralisation ausgeschiedene Substanz alle normalen Myosinmerkmale, hauptsächlich löst sie sich vollständig und schnell in 12—20°'0 Salmiaklösung, ohne nach
mehreren Stunden irgend welche Flöckchen oder eine Trübung erscheinen zu lassen. Unterhält man die Erwärmung der salzsauren Myosinlösung eine Stunde bei 4CO C., so findet man im Neutra-lisationspräcipitate eine ganz kleine Menge Syntonin, welches in der Salmiaklösung des unverändert gebliebenen Myosins eine Trübung verursacht und sehr langsam in sehr zarten Flocken zu Boden sinkt. Bei 45° C. wird mehr Syntonin gebildet. Bei 50° C. findet man mehr Syntonin als Myosin. Bei 55° C. habe ich nur noch sehr wenig Myosin angetroffen (12 p. 167-8).
2) Nikoliukin hebt sie in seiner Arbeit durch Kursivschrift hervor (53 p. 67).