﻿352
EIGENSCHAFTEN -& AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
ringste Überschuss des Neulralisationsmittels löst es sogleich auf, wobei die Auflösung so rasch vor sich geht, dass nicht einmal Trübung zu bemerken ist! Man darf kühn behaupten, dass wohl ein jeder, der Gelegenheit gehabt hat, Säureoder Alkaliverbindungen des Globulins zu neutralisiren. diesen momentanen Übergang aus einer Säureverbindung in eine Alkaliverbindung, oder umgekehrt, bei einem ganz unbedeutenden Überschuss dieses oder jenes Agenten, beobachtet hat. Wodurch liesse sich sonst der Verlust der Löslichkeit des Niederschlags in den natürlich vorkommenden Flüssigkeiten —Eiweiss und Serum —den das Erwärmen derselben bewirkt und der zur Benennung „geronnenes Eiweiss“ Anlass gegeben hat, erklären? Beim Kochen des Serums oder des Eiweisses wird ja nichts hineingetragen und den Flüssigkeiten nichts entzogen, und dennoch löst sich der Niederschlag nach dem Abkühlen derselben in der Mutterlauge nicht! Scheele blieb nichts anderes übrig als hier eine Verbindung des Globulins mit der Wärme anzunehmen, Danilewski (12 p. 182—3), der eben solche Bedingnisse vor sich hatte, musste den Anforderungen seiner Zeit besser entsprechende Erklärungen zulassen, nämlich, um zu erklären, warum das „Myosin“ und das „Syntoniii" ihre Löslichkeit einbüssen, Dehydratationserscheinungen, wenn auch nicht direkt, zu Hilfe rufen l).
Mit einem Worte, das Hydroglobin erfährt auch hier solche Veränderungen, wie bei der Einwirkung derselben Agentien auf dasselbe, wenn es sich im freien Zustande befindet, beobachtet werden. Dasselbe finden wir auch, wenn die Vorgänge so zu sagen in umgekehrten Ordnung stattfinden, nämlich: die Globulinverbindungen, welche unter der Einwirkung von Hydratationsmitteln—schwachen Alkalien oder Säuren—ihre Löslichkeit eingebüsst halten, gehen mit allen ihren mineralischen Bestandteilen wieder in lösliche Verbindungen über und zwar mit solchen Veränderungen in der Verteilung dieser Bestandteile, welche die Hydratationsmittel hineingetragen haben können (s. ob. p. n. 335—7 u. 349). Somit kann das Globulin in seinen Verbindungen auch an und für sich—von den Verbindungen mit Mineralkörpern unabhängig—deren grössere oder geringere Löslichkeit bedingen und zwar ausschliesslich in Abhängigkeit von dem Verhalten von dessen Molekül zum Wasser, infolgedessen das Wasser im Hydroglobin diejenigen Pole, welche (p. n. ,V.V 86—92 p. 255) zur Bindung der Alkalien und Säuren bestimmt sind, nicht einnehmen kann, sondern einen besonderen Anknüpfungspunkt haben muss. Daraufhin wäre das allgemeine Schema der möglichen Globulinverbindungen folgendes:
+ U ! +aq..............(2:.),
+ 1'
wobei die einzelnen Glieder dieselbe Bedeutung haben, wie vir sie in den Kapiteln über die Verbindungen des Globulins mit Salzen (p. n. .V.V 75—Sn p. 268—9). Alkalien (p. n. .V.V S1—85 p. 108—9) und Säuren (.V.V 86—92 p. 25i> — 1) bezeichneten. und mit
< s
x(H,0)-Gb h - (’ K-j-
\,S ,,,
XA: (yw -j-
>) Das Unloslickwerden des Myosins und Syn-tonins mit dem Latent-, Unsichtbarwerden (V) einiger Atomgruppen und das Wiedererscheinen der Löslichkeit dieser Atomgruppen lassen sich durch die Annahme einer durch Dehydratationsvorgang verursai hten gegenseitigen Bindung
der betreffenden Atomgruppen und einer bei dem Einwirken der warmen Lauge bewerkstelligten Hydratation, welche eine Auflösung der gegenseitigen Atomgruppenbindungen verursacht, erklären (12 p. 183).