﻿EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
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schied anzugeben 1). Bei der Aufzählung der Eigenschaften des Fibrins erwähnt Berzelius der Reaktionen derselben, welche, auf das geronnene Protein angewandt, die relativ bedeutende Löslichkeit des geronnenen Proteins in Säuren anzeigen: dies stimmt volkommen mit den Angaben der von uns schon früher genannten Autoren über die Löslichkeit in sehr verdünnter Kalilauge und Ammoniakflüssigkeit überein (2 p. 42—3). Auch Raspail identifizirt das geronnene Protein mit dem Fibrin (57 p 202), indem er findet, dass beide leichter in verdünnten Alkalien als in verdünnten Säuren löslich sind. Zu derselben Zeit fand Braconnot (6 p. 338), dass auch in Wasser durch gekochter und mit heissem Wasser gewaschener Käse z. B. 409 grm. mit 12,5 grm. krystallinischen Natrons, beim Erwärmen in einer genügenden Quantität Wasser sich auflöste. Die erhaltene Lösung hinterliess nach dem Abdampfen einen sowohl in kaltem als in heissem Wasser löslichen Rückstand. Behufs Entfettung wurde diese Lösung mit Schwefelsäure neutralisirt. wonach der erhaltene Niederschlag sich schon in einer sehr geringen Quantität des Carbonats auflöste. Darauf wurde die Lösung durch Neutralisation mit Essigsäure gefällt, und löste der Niederschlag sich jetzt in schwachammoniakhaltigem Wasser. Schliesslich wurde	die erhaltene	Lösung mit Alkohol	gefällt;
der Niederschlag enthielt Ammonium und löste sich in Wasser, sogar nachdem er getrocknet war. Eine wässerige	Lösung werde	durch	Mineralsäuren,	ausser
Phosphorsäure, gefällt; verdünnt man dieselbe aber mit einer genügenden Menge Wasser, so bewirke auch Schwefelsäure keine Fällung mehr; beim Kochen gerinne sie auch nicht, aber Kalkwasser erzeuge einen Niederschlag (5 p. 343). Schon diese ersten Untersuchungen zeigten, dass auch aus sog. geronnenem Protein leicht Lösungen erhalten werden, welche von den natürlich vorkommenden Proteinlösungen sich wenig unterscheiden. Doch wie leicht das geronnene Protein sich auch aufzulösen schien, es konnte bei weitem keinen Vergleich mit dem Fibrin aushalten. Besonders energisch lehnte sich Denis (14 p. 79) mit vollen Recht gegen eine solche Identifizirung auf, indem er zeigte, dass das frisch gefällte Fibrin die Eigenschaften des frischgefällten Globulins besitzt,	da beide sich	gleich	gut sowohl in	Salzen
als in den übrigen Lösungsmitteln aufzulösen vermögen. Demgemäss identifizirt Denis mit in der Wärme geronnenem Protein auch in Wasser durchgekochtes und sogar bis auf 74u erwärmtes Fibrin. Auch durch Alkohol gefälltes Protein müsse, um mit dem in Wasser durchgekochtem Protein identisch zu werden, nicht nur gefällt sondern auch in Alkohol durchgekocht sein (ib. p. 79). Berzelius entgegnend, gibt Denis ebenfalls zu, dass geronnenes Protein in den meisten Fällen, wenn auch nicht immer, Reaktionen gebe, welche denen des Fibrins ähnlich sind 2). Denis steht hier gleichsam	an der Grenze	der Begriffe „ausgeschieden“
und „geronnen“, da dieselben vor ihm nicht streng getrennt worden war; die meisten Autoren kannten nicht einmal einen Unterschied und hielten gewöhnlich ein jedes ausgeschiedene Protein für ein geronnenes. Nach der Feststellung des Be-
das Eiweiss gerinnt nun nicht mehr: trocknet man aber nachher die Flüssigkeit im luftleeren Raum oder bei einer nicht bis zu + 61° reichenden Temperatur ein, so befindet sich nun das zurückbleibende Eiweiss im geronnenen, im Wasser unlöslichen Zustand (2 p. 66).
t) In geronnenem Zustand hat das Eiweiss so vollkommen alle chemische Eigenschaften des Faserstoffs, dass ich nicht eine einzige der beim
Faserstoff angeführten wüsste..................
und es möchte schwer sein, sieh für dieses so
gleiche Verhalten eine andere Vorstellung zu machen, als dass beide Stoffe eine und dieselbe chemische Substanz, und nur durch irgend einen wenig bedeutenden, aber unbekannten Nebenumstand von einander verschieden seien (2 p. 69).
-) Sans doute l’albumine coagulée par la chaleur ou par l’alcool et essayée par les réactifs concurremment avec la fibrine se comporte absolument comme cette substance dans la majorité des cas; mais il ne faut pas dire dans tous les cas............ (14 p. 69-70).
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