﻿EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
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bildenden Niederschlag hielt er für „geronnenes“ Eiweiss. Den beim Kochen säurender alkalilialtiger Globulinlösungen bei Gegenwart von Neutralsalzen entstehenden Niederschlag bildet Schmidt in konzentrirten Säuren und Alkalien löslich (64 p. 265). Kühne bemerkt, dass auch bis auf 60° erwärmtes Myosin in einen Körper übergehe, der sich von dem „geronnenen Albumin“ durch nichts unterscheide; das Myosin sei nämlich in diesem Falle in 10% Kochsalzlösung sowie auch in 0,1% Salzsäure (41 p. 274—7) nicht mehr löslich. Nichtsdestoweniger findet Kühne, dass mit einer solchen Salzsäurelösung sowohl unverändertes Myosin als auch geronnenes Protein Syntonin geben, wenn auch erst nach Verlauf von einigen Tagen (ib ). ln einen eben solchen Zustand scheine auch der Neutralisationsniederschlag aus den Alkali- und Säureverbindungen des Proteins unter dem Einflüsse von Wasser überzugehen (41p. 43). Auch der Neutralisationsniederschlag aus einer Myosinlösung in 0.1% Chlorwasserstoffsäure gehe unter dem Einflüsse der Siedhitze in geronnenes Eiweiss über (40 p. 18). Diakonow (18 p. 232) findet dieselben Veränderungen im Protein des Serums und des Hühnereiweisses unter der Einwirkung von Säuren, und zwar trete die Modifikation um so rascher ein, je höher die Temperatur, je stärker die Konzentration und je grösser die Menge der Säure ist. Schützenberger (66 p. 86) nennt den Neutralisationsniederschlag aus einer nach Lieberkühn bereiteten Alkaliverbindung des Globulins geradezu „geronnenes Albumin“ ’), hält ihn aber in Alkalien für löslich; nach der Fällung der alkalischen Lösung mit Essigsäure, der Auflösung des Niederschlags in einem Überschuss dieser und der Dialyse fand der Auter in der Flüssigkeit alle Eigenschaften, die dem „Albumin“ zugeschrieben werden (66 p. 86).
Hoppe-Seyler (32 p. 198) benennt mit dem allgemeinen Namen „geronnene Albuminkörper“ die Produkte der im Albumin, Syntonin, Myosin, Fibrin u. a. beim Erwärmen neutraler Lösungen derselben bis zum Sieden oder durch Einwirkung von Alkohol bewirkten Modifikationen. Ausserdem verwandle sich das Protein der Eier in „geronnenes“ auch unter dem Einfluss von Äther. Endlich sollen auch die Neutralisarionsniederschläge aus den Lösungen der erhaltenen Substanzen nach dem Kochen in geronnenes Protein übergehen (32 p. 198). Doch schliesst \ erf. die alkalihaltigen Lösungen aus, welche kein geronnenes Protein 3) bilden (?) sollen. Hoppe-Sevler's geronnenes Protein quillt in Essigsäure auf und löst sich allmälig; in sehr verdünnter Salzsäure ist es fast unlöslich; durch Alkalien wird es in Alkalialbuminat übergeführt. Eine ammoniakalische Lösung wird bei dem Abtreiben des Ammoniaks durch Kochen gefällt. Diese allgemeinen Reaktionen des -geronnenen“ Proteins findet man bei Hoppe-Seyler auch noch in den Jahren 1875 (34 p. 246), 1883 (35 p. 279) u. s. w. Eine eben solche Erklärung gibt, beinahe Wort für Wort, Nencki (5l-a p. 1147). Auch Gautier's Ansicht weicht wenig davon ab (24 p. 31), sowie diejenige anderer Autoren von Lehrbüchern und Monographien über das Protein.
Commaille (11 p. 112—18) nennt das „geronnene Albumin“—pexine (von ufi^iç-Koagulation).
Brücke findet in seiner Entgegnung an Schmidt und im Gegensatz zu diesem, >8 p. 884) dass das Globulin, wenn es in einer alkalischen Lösung sich beim Erwärmen auch nicht ausscheidet, dennoch Veränderungen erleidet. \ror allem bestätigt Brücke die Angaben früherer Autoren, nach welchen die natürlich vorkommenden proteinhaltigen J Bissigkeiten von Phosphorsäure und organischen Säuren bei Zimmertemperatur
0 L albumine coagulée, obtenue par le pro- 2) ........... nur die alkalischen Lösungen bilden
cédé de Lieberkühn.... (60 p. 86).	keine coagulablen Albuminstoffe (32 p. 198_).