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EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
Substanzen. Heynsius hält für geronnenes Protein den in Salzen unlöslichen Zustand desselben im Gegensatz zu dem in Salzen löslichen 1). Doch möchte der Autor auch in dem geronnenen Protein, je noch dem Löslichkeitsgrade verschiedene Yerände-rungsstufen. annehmen. Demnach gebe es Produkte des Proteins, die in Salzlösungen von keiner Konzentration, wohl aber in geringen Mengen von Säuren oder Alkalien löslich sind; weiter folge ein solcher Zustand, wenn das Protein sich weder in Salzen noch in verdünnten Säuren und Alkalien und nur in starken Säuren und Alkalien löst. Daraufhin unterscheidet Heynsius im allgemeinen 4 Löslichkeitsgrade des Proteins: 1) Löslichkeit in Lösungen von Neutralsalzen jeder Konzentration; 2) Löslichkeit in Salzlösungen mittlerer Konzentration: 3) Löslichkeit in verdünnten Säuren und Alkalien und 4) in konzentrirten Säuren und Alkalien 2).
Dass die Modifikationen in dem Globulinniederschlag unter dem Einflüsse des Wassers nicht in allen dessen Teilen gleichzeitig vor sich gehen können, zeigen Fredericq’s Beobachtungen (23 p. 458), der im Niederschlag des gewöhnlichen son. „Paraglobulins“, welches aus mit Wasser verdünntem Serum durch Essigsäure gefällt wurde, mehr oder weniger schwer lösliche Teile unterschied: diese letzteren sieht Fredericq für eine Art „Fibrinogen“ an. Ferner meint Weyl, dass die Globuline durch die Einwirkung von Wasser nicht nur ihre Löslichkeit einbüssen und in Albuminate übergehen (.Y.V 81—85 p. 93—4), sondern dass die Veränderung dabei nicht stehen bleibe, und das „Globulin“ in „geronnenes Eiweiss“ übergehe! Übrigens sprach schon Hoppe-Seyler, der Lehrer des Autors, eine solche Ansicht aus (33 p. 196).
In Piollet’s (WM 86—92 p. 236—7) Arbeiten ist wieder von den Veränderungen, welche das Globulin in einer sauren Lösung unter dem Einflüsse der 4Y ärme erleidet die Bede: der durch Neutralisation vor dem Kochen ausgeschiedene Niederschlag sei löslicher als der nach dem Kochen erhaltene. Rollet bemerkte zugleich, dass je reicher die Flüssigkeit an Globulin ist, desto mehr sich davon aus den Lösungen ausscheide, lind desto weniger Protein das Filtrat enthalte (59 p. 355—6). Hand in Hand mit diesen Beobachtungen gehen die Angaben Sander’s (60 p. 198), der sich die Aufgabe gestellt hatte, die Veränderlichkeit der Lösungsfähigkeit der Neutralisationsniederschläge aus den Säureverbindungen des Globulins (MV 86—92 p. 239) aufzuhellen. Sander fand, dass, je länger der Neutralisationsniederschlag im feuchten Zustande verharre, je höher die Temperatur der Umgebung, je höher die Konzentration der Lösung, aus der er ausgefällt wurde seien, desto schwerer er sich löse.
Danilewski (12 p. 182) und Danilcwski & Fr. Schipilowa (13 p. 363) weisen auch auf die Veränderlichkeit der Löslichkeit des ..Myosins“ unter dem Einflüsse der Wärme oder einer grossen Wassermenge hin. Dennoch bedient sich Danilewski dieser Schwerlöslichkeit der durch Neutralisation oder einfach ausgeschiedenen Niederschläge als eines Kriteriums für die Umwandlung des „Myosins“ in „Syntonin“, d. h. in einen in Salzen schwerlöslichen Körper (.MV 86—92 p. 234—5). S:o könne
L Coagulirt nennen wir das Albumin, wenn es in neutralen Salzlösungen unlöslich ist, aber wir unterscheiden verckiedene Grade der Coagulation (31 p. 570).
-) Es giebt Albumin, das in neutralen Salzlösungen von jedem Gehalt unlöslich ist, das aber durch kleine Quantitäten, sowohl von Alkalien als von Säuren, gelöst wird; wir kennen aber auch coagulirteä Albumin, das nicht nur in Salzlösungen jeder Concentration, sondern auch in verdünnten Alkalien und Säuren unlöslich ist und
nur von starken Säuren und Alkalien gelost wird.
Man muss also eigentlich vier Löslichkeitsgrade unterschieden:
1)	Löslichkeit in neutralen Salzen bei
jedem Gehalt.
2)	„	mittlerem	„
3)	., verdünnten Alcalien und Säuren
4)	„	starken
mit den Uebergängen. die dazwischen liegen (31 p. 570).