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EIGENSCHAFTEN & AUSSEHEN DES GLOBULINS IM FREIEN ZUSTANDE.
der Gewinnung des Globulins mit dem grösstmögliehen Wassergehalt zu betrachten. Wenn wir das Schema
x (Hz 0), Gb......................... (24)
aufstellen, so müssen wir mit x die Vorstellung von einer in weiten Grenzen veränderlichen Grösse verknüpfen. Mit dem Anwachsen von x steigt im allgemeinen die Löslichkeit des Globulins sowohl in Säuren und Alkalien als auch in Salzen. Man dürfte annehmen, dass bei dem höchsten Ausdruck für x ein leichtlösliches, vielleicht gar wasserlösliches, Globulin erhalten werden könne. In der Tat tritt bei möglichst ruhiger Dialyse einer verdünnten salzhaltigen oder sauivn, besonders aber alkalischen. Globulinlösung ein Moment ein, wenn in dem Dialysat keine mineralischen Substanzen nachgewiesen werden können, das Globulin sich aber gewissermaassen in Lösung befindet, da die Flüssigkeit nur umgeschüttelt, erwärmt, gekocht zu werden braucht, damit das Globulin sich zu einem Niederschlage ansammle. Es wirft sich unwillkürlich die Frage auf. ob der soeben beschriebene Zustand nicht vielleicht das Resultat der Verbindung des Globulins mit einer grossen, wonicht mit der grösstmögliehen Wassermenge ist, indem er äusserlich gewissermaassen eine sehr flüssige Gelée vorstellt. Und wirklich geht bei der Dialyse konzentrirter Globulinlösungen in denselben Agentien die ganze Flüssigkeit im Dialysor in eine stark opalisirende durchsichtige Gelée über, die aus reinem Globulin besteht, welches hier mit einer grossen Menge Wasser verbunden ist, da beim Erwärmen, beim Einwirken von Weingeist, Alkohol und dergl. Agentien die Verbindung zerfällt und Globulin mit niedrigem Wassergehalt erhalten wird. Somit stellen die Hydroglobiim eine ganze Reihe von Globulinverbindungen mit Wasser vor. deren höchste Glieder, indem sie Wasser binden, etwas einer Lösung Ähnliches vorstellen; wogegen die niedrigsten derselben so wenig Wasser enthalten, dass sie zuerst durch Hydratation \\ asser aufnehmen müssen, um in Salzen. Säuren, Alkalien und dergl. leicht löslich zu werden. Dieses geleeartige Aussehen bewahren auch kleinere Hydroglobulinstücke: je weniger Wasser das Hydroglobin enthält, desto trüber und weisser sind die Stücke, und desto leichter nehmen sie ein pulverförmiges Aussehen an.
Offenbar ist der leichtlösliche Zustand des Globulins mit der \erbindung desselben mit Wasser eng verknüpft, und müssen wir daher im Hydroglobin einen dem gelösten nahen Zustand, den wir „H y d r o s o 1 (von hydrat und solutio)“ nennen wollen, sehen, nach Graham's (48 p. 501) Vorgehen, der diese Benennung für einen ähnlichen Zustand der kolloidalen Körper vorschlug, und einen „Hydrogel (von hydrat und gelatina)“ genannten, wenn das Hydroglobin in der Tat eine geleeartige Masse vorstellt; den Zustand des Hydroglobins nach der Wasserentziehung durch die genannten Mittel, für welchen Graham im allgemeinen den Ausdruck ..pectose Modification“ (von tttiktuç—geronnen—27 p. 3) gebraucht, nennen wir einfach „Globulin“. Um diese gegenseitigen Beziehungen des Globulins besser zu veranschaulichen, benutzen wir nach Graham’s Vorgehen (ib. Anmerk.) das 5 erhalten des Glutins (Leims) zum Wasser; das Glutin gibt mit warmem Wasser eine sog. Lösung; beim Erkalten dieser Lösung bildet dieselbe bei genügendem Glutingehalt eine Gelée und geht, wie unsere Beobachtungen gezeigt haben, beim Trocknen im Paraffinbade in einen schon sehr schwer löslichen Zustand über.
Hydroglobin i n V e r b i n d u n g m it, Mi n e r a 1 k ö r p e r n; d i e Hydrosole und Hydrogele dieser Verbindungen. Nach allem Gesagten sehen wir uns genötigt zu den verschiedenen Globulinverbindungen zurückzukehren, in denen wir das soeben besprochene Verhalten des Globulins zum Wasser nicht in betracht gezogen haben. Hier erfordert vor allem das Verhalten des Was-