﻿IDENTITÄT DER NATURE. rROTEÏNFLÜSSIGKEITEN END DER GLOBULINLÖSUNGEN. 361
sung erhält; Erwärmen solcher Lösungen bewirkte Fällung, wie auch in den Fällen, wenn es sich um Serum oder Eiweiss handelte. Diese Eigenschaft des Blutserums ve-ranlasste einige Autoren, welche die Bedeutung dessen, dass das Serum bei der Neutralisation nicht gefällt wird, nicht erfasst hatten, anzunehmen, dass das „lösliche Globulin (reines Serum) durch Essigsäure nicht gefällt werde, wie wir bei Lieberkühn ( 7ü p. 292) sehen. Andererseits aber gewinne auch die Milch die Fähigkeit, zu gerinnen, wenn sie mit Salzen versetzt wird ]). Ausserdem findet Scherer, dass sowohl das durch Säuren ausgefällte als auch das beim Sauerwerden der Milch geronnene Casein eine ganz neutrale Asche liefert, was er dahin deutet, dass die Säure sich mit dem Alkali, welches das Casein früher gebunden hielt, verbindet
(9S p. 4 03).
Schon seit dem XAIII Jahrhundert wiederholen alle Autoren nach einander, dass das Casein in der Milch auf kosten der Basen gelöst sei (ACM 68—74 p. 48); dasselbe wird auch in Bezug auf das Protein der tierischen Flüssigkeiten wiederholt, wobei der Satz in Job. Müller s Arbeiten (87 p. 108) in folgender Weise ausgedrückt ist: -Das Albumin“ ist in den natürlich vorkommenden Flüssigkeiten mit dem Alkali zu dem sog. „Xatronalbuminat“ verbunden.
Ausser dem. was wir schon in den einzelnen, ein für die vorliegende Frage reichhaltiges Material enthaltenden Kapiteln ausgeführt haben, wird auch schon das in diesem Kapitel Dargelegte genügen, um zu dem Ausspruche zu berechtigen, dass der Unterschied in den Reaktionen der verschiedenen protemhaltigen Flüssigkeit sich nicht auf die in denselben enthaltenen Proteine selbst, sondern auf die der Auflösung des Globulins in diesen Flüssigkeiten vorstehenden Bedingungen bezieht. In den meisten Fällen vorwechselten die Autoren die Eigenschaften dieser Flüssigkeiten mit denjenigen der in denselben enthaltenen Proteinkörper, so dass eine Reaktion, die nur bei der Integrität der Flüssigkeit eine Bedeutung hatte, jeglichen Smn verlor, sobald sie auf deren Niederschläge oder auf das Protein selbst bezogen wurde. Dadurch erklärt es sich, dass Lieberkühn einschneidig erklärt, dass Berze-lius’ Behauptung in Bezug auf die „Ungerinnbarkeit des Serumalbumins“ durch Essigsäure „falsch sei“, aber seinerseits behauptet, dass Essigsäure das „Albumin“ sogar m den geronnenen Zustand versetzt a) Wer mit Berzelius’ Arbeiten bekannt ist. wird das natürlich befremdlich finden, da Berzelius auch die von Denis aus salzhaltigem Serum (Globulin) erhaltenen Niederschläge für „geronnenes Albumin“ hielt (V.Y48—60 p. 04—.V. Dieses Misverständniss erklärt sich sehr einfach: Berzelius, der in dem erwähnten Falle Serum vor sich hatte, es aber im Einklang mit andern Autoren „Albumin“ nannte, fand, dass es hei der Neutralisation mit Essigsäure nicht gefällt werde, und hielt es für eine besondere Eigentümlichkeit des Albumins, durch Essigsäure nicht gefällt zu werden; Lieberkühn aber, der geléeartige Massen aus einem solchen Serum erhielt, fand, dass dieselben nach dem Waschen mit Wasser in Wasser unlöslich, in der Wärme gleichsam geronnen waren. In solchen Fällen meinte auch Berzelius, das Protein gehe in geronnenes Albumin über (4 p. 37—0). Somit erklärte sich die U n f ä 11 b a r k e i t des Proteins aus unverdünntem Serum durch Essigsäure, in Übereinstimmung mit vielen Autoren, durch die Leichtlös-
C ...wird Irische Milch mit einem Ueberschusse von Chlornatrium oder Salpeterlösung versetzt; kocht man aber jetzt dieselbe, so gerinnt die Flüssigkeit dickttockig, wie eine concentrirte neutrale Albuminiösung (98 p. 453).
-') Es pflegt als Eigenschaft des löslichen Ei-weisses angegeben zu werden, dass Essigsäuro
es nicht koagulirt. Wenn der Begriff, den Berzelius vom koagulirten Eiweiss aufstellt, festgehalten werden soll, so ist dies offenbar falsch: denn die Essigsäure macht das im AVasser lösliche Eiweiss ohne Anwendung jeder AA7ärme so unlöslich oder schwerlöslich, wie das Kochen (76 p. 292).