﻿IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTEINFLÜSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN. 363
auch gleichstellt, so darf nicht vergessen werden, dass er dies auf die ausgeschiedenen Körper bezieht (ib. p. 28 u. p. 156). Indem wir zu der anfänglichen Frage in bezug auf die Unfällbarkeit mit Wasser unverdünnten Serums durch Essigsäure wiederkehren, halten wir es für nötig zu sagen, dass Panum dieselbe Erklärung gab, welche Denis in Bezug auf die Losungsbedingungen des „Albumins“ gegeben hatte. Panum’s Erklärung besteht darin, dass das bei der Neutralisation sich neubildende Salz das Seroglobin in Lösung erhalten, die Verminderung des Prozentge-halts des Salzes durch die Verdünnung mit Wasser aber die Ausscheidung des Seroglobins bedingen soll; andererseits verhindere das Einträgen eines Salzes in einem gewissen M aasse die Fällung des Globulins bei der Neutralisation des unverdünnten Serums mit Essigsäure (91 p. 431). Dieselbe Erklärung finden wir auch bei Lehmann (72 p. 313).
Ferner entschuldigt sich Panum gleichsam im Namen der älteren Autoren für die Angriffe auf die Aussage Denis's, der eine Salz- (Salpeter) Fibrinlösung mit dem Blutserum für identisch erklärte. Dieselbe stellten eine Salpeter-Fibrinlösung dem Blutserum hauptsächlich deshalb nicht gleich, weil diese Lösung von Essigsäure gefällt werde, das Serum aber nicht. Doch falle, erklärt Panum noch, dieser Einwurf von selbst weg ]).
Lehmann hegt keinen Zweifel, dass das Protein in den tierischen F 1 ü s-s i g k e i t e n mit Alkalien verb u n d e n is t, wobei er bei seinen Versuchen mit Hühnereiweiss in einigen Fällen 1.58 T. Natron auf 100 T. des trocknen aschenfreien Proteins fand: dabei unterscheide sich ein solches Albumin von dem gewöhnlichen (Serum) nur dadurch, dass die natürlich vorkommende Flüssigkeit in Flocken niederfällt, während hier sich eine mehr.oder weniger geleeartige Masse bildet (72 p. 313).—Morin erklärt die Ausscheidung des Caseins aus der Milch durch die Neutralisation des Alkali, welches mit dem Casein verbunden war (86 p. 425).
Im Jahre 1856 tritt Denis wieder als Verfechter der Lehre von der Identität der salz-alkalischen Lösungen mit dem Serum und dem Hühnereiweiss hervor. Eine salz-alkalische < »voglobinlösung (A'.V 48—60 p. 90) gebe die Fraktionen des Eiweis-ses. von der Gerinnungstemperatur. 70°—74°, desselben an beginnend 2). Ebenso verhalte sich auch eine alkalische Seroglobinlösung sogar bei Zusatz von kohlensauren Alkalisalzen °), wobei die erhaltene Lösung sich vom Serum nicht unterscheide (20 p. 86—7); in erster Linie sei natürlich die Unfällbarkeit auch dieser Lösung wie des mit Essigsäure oder Phosphorsäure verdünnten Serums hervorzuheben (20 p. 87). Auch in Salzen aufgelöstes Casein schien nach dem Zusatz von etwas Ätzalkali oder Alkalicarbonat dasselbe Verhalten zu zeigen, obgleich Denis’s Zweck war, eine Ca-semlösung zu erhalten, welche zugleich ein Alkali und ein Salz enthielte und dabei einem in dieser Beziehung milchähnlichen Charakter besässe; zu diesem Zwecke musste Denis
!) Es ist bekannt, dass durch Salpeter oder ein anderes neutrales Alkalisalz gelöstes Fibrin durch Essigsäure gefällt wird, und dass dieses Verhalten als wesentlicher Enterschied der Lösung des Fibrins in Salzen von gewöhnlichem Eiweiss angeführt wird. Dieser Einwand gegen die von Denis aufgestellte Meinung, das Fibrin werde durch die Salze wieder in Eiweiss verhandelt, fällt allerdings jetzt weg (91 p. 429).
-) Comme j'ai pu, par une étude comparative, m'assurer que l'albumine soluble alcaline artificielle était identique avec le blanc d'oeuf, il suf-
fira d'exposer les réactions les plus importantes qu'il présente pour faire connaître cette albumine (20 p. 74).
3) Cette dissolution, avons-nous déjà vu, est de la sérine soluble neutre. Dès qu'on y ajoute tin carbonate alcalin, elle devient de la sérine soluble alcaline. Celle-ci reproduit tellement le sérum du sang, que la même description convient à l’un et à l'autre de ces composés; je ferai donc seulement l'étude du sérum pour l’appliquer a a tous deux (20 p 85).