﻿IDENTITÄT DER NATÜRL. PROTFINFLÜSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN. 389
„sorgfältige“ von Heynsius angestellte Untersuchungen (50 p. 15), dass nicht nur das „Paraglobulin“ sondern auch das „Fibrinogen“, die Alkalialbuminate, das Myosin und das Fibrin nach deren Fällung durch Kohlensäure sich in Masser lösen, nachdem die Kohlensäure durch Sauerstoff oder Wasserstoff aus demselben verdrängt worden ist ').
Dass dieses Verhalten der Globulinverbindungen gerade durch die gleichzeitige Anteilnahme von Basen und Kohlensäure in der Verbindung bedingt ist, zeigen sowohl Kühnes (09 p. 175), als auch Heynsius’ (52 p. 545) und unsre eignen Beobachtungen: wenn zum Fällen der proteinhaltigen Flüssigkeit anstatt Kohlensäure eine andre Säure benutzt wird, wobei die Möglichkeit der Bildung beständigerer Verbindungen der Säure mit der Base gegeben ist, so bleibt die ‘Einwirkung indifferenter Gase sowie das Auspumpen ohne Wirkung: die Präparate treten ihre Säure nicht ab, wie das mit der Kohlensäure der Fall ist. lösen sich folglich in Wasser nicht auf. Gleicherweise löst sich auch das „Paraglobulin“ nach eifrigem Waschen mit Wasser gleich dem getrockneten Serum und Eiweiss in Wasser nicht auf, wie lange Sauerstoff auch durchgeleitet werde, wie Brücke gezeigt hat (10 p. 812). Dasselbe beobachtete auch Heynsius in betreff der „Alkalialbuminate" (50 p. 15).
Es war ganz natürlich zu erwarten, dass in Fällen, wo die Möglichkeit vorliegt, die Kohlensäure zu entfernen, ohne eine neue Säure einzuführen, eine stärker alkalisch reagirende Flüssigkeit entsteht. So bemerkte Heynsius, dass dialysirtes Hühnereiweiss nach dem Kochen mehr Säure zur Fällung bedurfte als vorher (52 p. 574). Gerhardt (34 p. 477) beobachtete, dass durch Kochen das Serum und das Eiweiss stärker alkalisch reagirten. Auch Kühne bestätigt die Steigerung der Alkales-zenz des Serums nach dem Kochen sogar in dem Falle, wenn die Flüssigkeit genau neutralisirt und dann bis 75° gewärmt worden war 2). Erscheinen oder Verstärkung der alkalischen Reaktion beobachtete Kappeier nach dem Erwärmen neutraler und schwach alkalischer „Casemlösungen“ (62 p. 52—3). Nicht minder interessant sind Eichwald’s Angaben darüber, dass eine neutrale Alkaliverbindung des „Paraglobulins“ auch bei Gegenwart von Salzen nach vorhergegangenem Ansäuern bis zur Rötung des Lakmuspapiers beim Kochen wieder alkalisch reagirt 3).
Zwar müssen wir hier auch den durch die Spaltung der Globuline bedingten Erscheinungen Rechnung tragen, die noch besser für die Beständigkeit der Verbindung des Globulins mit den Alkalien zeugen; doch kann nicht geleugnet werden, dass bei langsamem und vorsichtigem Erwärmen Fällung auch nicht erfolgen kann, während eine solche bei gewöhnlichem Erwärmen immer stattfindet (.V.V 48—CO p. 75U..V.V 75—SOp.261). Im ersteren Falle sind günstigereBedingungen für dieEntfernung der Säure, im zweiten—fiir die unmittelbare Verbindung der Kohlensäure mit den mit dem Globulin verbundenen Basen vorhanden. Deshalb fehlt es Kossel’s Ansicht, dass die Prote'insubstanzen in ihren natürlichen Verhältnissen (dem Serum) auf kosten des Natriumcarbonats gelöst sind (66 p. 176). an der nötigen Begründung. Entsprechende Globulinmengen, in gleichen Quantitäten Natriumcarbonat aufgelöst, werden
!) Eine genaue Untersuchung liât mir gezeigt, dass nicht nur Paraglobulin und fibrinogen« Substanz, sondern auch Alkalialbuminat, Myosin und Fibrin durch Kohlensäure in Wasser gelöst werden, wenn man geräumige Zeit einen Strom reinen Sauerstoffes oder Wasserstoffes durchleitet (50 p. 15).
2) ..... darüber giebt die stark alkalische
Reaction der Flüssigkeit Aufschluss, welche selbst
dann noch deutlich auftritt, wenn eine ursprünglich genau neutralisirte Lösung des Serumalbumins bei 75° theilweise coagulirt wurde (69 p. 177).
3) Eine solche nach Salzzusatz durch Hitze coagulirte Lösung reagirt nach dem Erkalten alkalisch, selbst wenn sie vorher rotlies Lakmus-papier gar nicht bläute (24 p. 32).