﻿IDENTITÄT DER NATURE. PROTEINFLÜSSIGKEITEN UND DER GLOBULINLÖSUNGEN. 397
Die Geschichte des Serums, des Eiweisses, der Milch u. s. w. lässt uns einen analogen Charakter der Fällung dieser Substanzen erkennen. Es ist interessant, dass nach dem Kochen in allen Fällen ein Teil des Globulins mit dem Charakter einer Alkaliverbindung des Proteins zurückbleibt. Nicht minder interessant ist, dass Denis auch in der Bestimmung des Charakters dieses übriggebliebenen Teils solche Tatsachen angibt, welche über die Ait und Weise der Entstehung desselben keinen Zweifel lassen. Indem Denis eine salz-alkalische Fibrinlösung mit dem Serum für identisch erklärt, findet er zugleich, dass eine solche Lösung beim Kochen nicht sämtliches Protein ausscheidet. (20 p. 114). Gerhardt (34 p. 477) ist ebenfalls der Ansicht, dass 4m Eiweiss und im Serum, welche Natronverbindungen vorstellen, beim Kochen parzielle Fällung stattfindet, wobei ein Teil des Natronalbuminats auch noch aus dem Grunde in Lösung bleibt, weil die Flüssigkeit stärker alkalisch zu reagiren beginnt. Es seien hier der höchst interessanten Beobachtungen von Selmi erwähnt (105 p. 141), welcher zeigte, dass nach der Abscheidung des Caseins das Serum 4 sukzessive Fällungen gab: bei 68°, das erhaltene Filtrat bei 72°; nach Entfernung dieses Niederschlags fiel ein neuer bei 85°—90° aus, und das letzte Filtrat schied noch einen Niederschlag bei 100° aus. Auch Vintschgau (115 p. 503) beobachtete sukzessive Fällungen an einem wässerigen Linsenextrakt und bemerkte dabei, dass das Aussehen des Niederschlags von dem Konzentrationsgrad der Flüssigkeit abhing. Indem Rollett (95 p. 547) Lösungen einer Alkaliverbindung des Globulins mit Natriumphosphat nach Lieberkühn bereitete und dieselben ansäuerte, fand er, dass sie Schon bei 35°—40° anfingen einen Niederschlag auszuscheiden; mit der Erhöhung der Temperatur erfolgte neue Fällung, doch auch bei 100° hatte sich noch nicht alles Paraglobulin aus der Lösung ausgeschieden. Vollständige Fällung wurde erst beim Kochen der Flüssigkeit nach dem Ansäuern (95 p. 549) erreicht. Wir erwähnten schon der interessanten Beobachtungen Schmidt’s über die sukzessive Fällung eines wässerigen Linsenextrakts sowohl unter dem Einflüsse von Kohlensäure als auch bei Abwesenheit solcher (101 p. 442 W 93— 100 p. 308). Kühne und Halliburton beobachteten mehrere Fällungen in wässerigen Muskelextrakten und auch im Muskelserum (p. n. .VW 61—7 p. 49) in Abhängigkeit von der Temperatur. Die bei niedrigeren Temperaturen, 15°—-40°, erhaltenen Niederschläge hingen ganz von der Menge der Säuren ab, die sich in der Flüssigkeit entwickelten, oder in dieselbe eingetragen wurden, (68 p. 12—15; 69 p. 277—8). Veränderlichkeit der Gerinnungstemperatur der Milch in Abhängigkeit von den Salzen beobachtete auch Zahn (116 p. 607), und in der Folge bemerkte derselbe Autor, dass die Gerinnungstemperatur des Serums durch Zusatz von Alkali sich nach einer Seite hin verändert, nämlich steigt, andererseits durch Säurezusatz herabgesetzt wird (118 p. 77). In demselben Sinne stellte auch Eichwald seine Beobachtungen an (24 p. 88—94 und 170 — 1).
Multiple Fällung unter besonderen Umständen beobachtete Kemmerich (64 p. 405): frische Milch wurde mit Essigsäure gefällt und das Filtrat in ein in Eis gestelltes Gefäss gesammelt. Das Filtrat sah ganz klar aus; es genügte aber das Pro-birröhrchon mit der Flüssigkeit in die Hand zu nehmen, damit sie sich nach 5 — 6 Minuten trübte und Flocken auschied. Offenbar bewirkte die im Vergleich zu der Zimmertemperatur grössere Wärme eine Fortsetzung der Reaktion, die die Kälte unterbrochen hatte. Gautier (29 p. 177) fand, dass gewöhnliches Eiweiss bei 63° einen Niederschlag, bei 74° einen zweiten ausschied; diese Niederschläge sah Gautier für verschiedene Proteine an.
Eine grosse Anzahl von Versuchen über die Abhängigkeit der Fällung des Globulins von der Menge der Salze und Säuren stellte Heynsius (51 p. 539—51)